Экзаменационные билеты по биохимии для студентов 2 курса педиатрического факультета

Билет № 1

1.Ферменты. Биологическая роль. Структурно-функциональная организация. Активный центр, его участки. Кофакторы и апоферменты. Понятие об энзимопатиях. Энзимотерапия.

2.Переваривание белков в желудке. Механизм активации пепсина. Роль соляной кислоты в пищеварении, механизм образования. Участие гистамина, гастрина в регуляции образования и секреции соляной кислоты. Возможные последствия снижения или повышения секреции соляной кислоты.

Несколько типов клеток:

1)Обкладочные(париетальные)- соляная кислота+гликопротеин(внутренний фактор касла,связывает внешний- витамин В12,)

2)главные-пипсиноген

3)екл-гистамин

4)джи-гастрин(расположены на малой кривизне и в пилорической области)-активация главных к-ок

Активация пепсина:

1. белки в желудок- гистамин и гастрин

2.гистамин и гастрин- соляная кислота,гастрин-пипсиноген

3.солянная кислота+пипсиноген-пипсин(ограниченный протеолиз), актвные молекулы пепсина+пепсиноген-пепсин(аутокатализ)

Механизм образования соляной кислоты

1.из крови СО2-в клетку+вода-Н2СО3,под действием карбоангидразы,Н2СО3 диссоциирует- НСО3(выделяется в плазму в обмен на хлор)+водород

2.хлор и водород в вакуоль,где образуется соляная кислота

3.вакуоль сокращается под действием гастрина и поступает в желудок

Роль соляной кислоты

рН 1.5-2

активация пепсиногена

бактерицидное действие

денатурация белков

в 12-ти пёрстной кишке-клетки секретирующие секретин,холецистокенин,мотилин

3.Глюкокортикоиды. Химическая природа, образование, ткани-мишени. Влияние глюкокортикоидов на углеводный, белковый и липидный обмены.

Задача: Биохимический анализ крови:

общий билирубин – 58 мкмоль/л (N < 20,5 мкмоль/л)

непрямой билирубин – 37,3 мкмоль/л (N < 17,1 мкмоль/л)

прямой билирубин – 20,7 мкмоль/л (N < 5,1 мкмоль/л)

альбумин – 30 г/л (N 35-50 г/л)

ЛДГ общая – 245 ЕД/л (N 93-184 ЕД/л)

ЛДГ4 – 17% (N 3-9%)

ЛДГ5 - 15% (N 3-12%)

Анализ мочи:

уробилиноген +++

Ваше заключение.

Билет № 2

1.Различие и сходство неорганических и органических катализаторов. Механизм ферментативного катализа.

2.Переваривание белков в двенадцатиперстной кишке. Протеазы поджелудочной железы и энтероцитов: механизм активации, химизм действия, продукты переваривания. Механизм всасывания аминокислот.

Преваривание в двенадцатипёрстной кишке

1.химус(рН 1.5-2)-выделение гормона секретина-нейтрализация соляной кислоты, разрушение пепсина(рН=7)

2.выработка панкеатических проферментов:

3.активация:

1)Трипсиноген+энтеропептидазы кишечника-трипсин(энтеропептидаза-расщепляет пептидные связи внутри полипептидных цепей)

2)трипсин+

Химотрипсиноген-химотрипсин(эндопептидаза)

Прэластаза-эластаза

Прокарбоксипептидаза-карбоксипептидаза(экзопептидаза-отщепляет аминокислоты с С-конца)

Протеазы секретируемые энтероцитами:

Аминопептидаза-экзопептидаза,отщепляет аминокислоты с N-конца

Дипептидаза-гидролизует дипептиды

Прдукты переваривания-свободныеаминокислоты

Транспорт аминокислот через клеточную мембрану

• гамма-глутамильный цикл

Это группа ферментов, один из которых встроен в мембрану – гамма-глутамилтрансфераза (ГТ), коферментом которого является глутатион (трипептид: глутамин, цистеин, глицин)

• ГТ осуществляет реакцию между глутатионом (глутамином) и аминокислотой

• Дипептид глутамил-аминокислота переходит в клетку

• Специальный фермент гидролизует дипептид глутамил-аминокислота, высвобождая аминокислоту

Из остатков – глутамина и дипептида цис-гли ферменты вновь синтезируют глутатион

3.Гормоны щитовидной железы. Химическая природа, образование, ткани-мишени. Регуляция тироксином обмена веществ.

Задача: Обследован военнослужащий 24 лет после длительного пешего перехода.

Общий анализ крова:

эритроциты – 3,21012/л (N 4,0 – 5,5 1012/л)

гемоглобин – 100 г/л (N 120 - 140 г/л)

Биохимический анализ крови:

общий билирубин – 54 мкмоль/л (N < 20,5 мкмоль/л)

непрямой билирубин – 33,3 мкмоль/л (N < 17,1 мкмоль/л)

Анализ мочи:

цвет – темно-желтый

гемоглобин ++

Анализ кала:

стеркобилин – 1000 мг/% (N 200 - 600 мг/%)

Ваше заключение.

Билет № 3

1.Регуляция активности ферментов. Направления, уровни регуляции, биологическое значение. Механизмы регуляции: ковалентная модификация структуры, аллостерическая регуляция.

2.Гниение аминокислот в толстом кишечнике. Основные продукты гниения. Биологическая роль процессов гниения в кишечнике. Обезвреживание продуктов гниения белков в печени: этапы, типы химических реакций. Токсическое действие продуктов гниения. Основные пути использования аминокислот в организме.

Гниение аминокислот в толстом кишечнике

• Микроорганизмы осуществляет анаэробное превращение аминокислот, продуцируя токсические амины

Лизин-кадаверин(трупный яд)

Триптофан-скатол и индол

Тиразин- крезол и фенол

Толстый кишечник-воротная вена-печень

Обезвреживание:

• 1 этап – гидроксилирование – внедрение в молекулу субстрата гидроксильной группы с помощью свободно-радикального механизма

Ферменты микросом печени:

• Цитохромы Р₄₅₀ (оксидаза)

НАДФН, ФАДН₂, Fe³⁺

• Цитохромы В₅ (редуктаза)

НАДН, ФАДН₂, Fe³⁺

Субстраты окисления: RH, O₂

• P₄₅₀ Fe³⁺ + e (НАДФН) => P₄₅₀ Fe²⁺ + (НАДФ)

• P₄₅₀ Fe²⁺ + О₂ => P₄₅₀ Fe³⁺ + О₂̊ ^-

• НАДФ + ФАДН₂ => НАДФН + ФАД + H⁺

• О₂̊ ^- + RH => O₂^2- + R ̊ + H⁺

• O₂^2- + H⁺ + H⁺ => H₂O₂

• H₂O₂ + e (НАДФН) P₄₅₀ => OH^- + OH ̊ + (НАДФ)

• R ̊ + OH ̊ => R-OH

Индол+ОН=>индоксил

2 этапобезвреживания- (коньюгация): R-OH + кислоты (глюкуроновая, серная, аминокислоты)

глюкуронилтрансфераза

• R-OH + УДФ-С₆Н₉О₆ => R-O -С₆Н₉О₆ +УДФ

сульфотрансфераза

• R-OH + ФАФ -SO₃H => R-O-SO₃H + ФАФ

глутатионтрансфераза

• R-OH + GSH => RGS + Н₂О

Токсическое действие продуктов гниения

Пути использования аминокислот

Функциональные белки организма

Синтез гормонов,нейромедиаторов,азотистых оснований, заменимых аминокислот

3.Кровь. Клеточные и неклеточные компоненты, их биологическая роль.

Задача: Биохимический анализ крови:

общий билирубин – 55 мкмоль/л (N < 20,5 мкмоль/л)

непрямой билирубин – 33,3 мкмоль/л (N < 17,1 мкмоль/л)

прямой билирубин – 21,7 мкмоль/л (N< 5,1 мкмоль/л)

гамма-глутамилтранспептидаза – 2,8 мккат/л (N < 0,52 мккат/л)

АЛТ – 2,41 мккат/л (N < 0,67 мккат/л)

Анализ мочи:

билирубин ++

уробилиноген ++

Ваше заключение.

Билет № 4

1.Механизмы конкурентного и неконкурентного ингибирования ферментов. Значение для токсикологии. Лекарственные препараты как ингибиторы ферментов.

2.Дезаминирование аминокислот. Реакции прямого и непрямого окислительного дезаминирования, ферменты, механизм, продукты реакций. Пути превращений альфа-кетокислот на примере пирувата.

Дезаминирование – отщепление альфа-аминогруппы от аминокислоты

Аминокислота-альфа-аминогруппаальфа-кетокислота(безазотистый остаток)+амиак

Альфа-кетокислота-глюконеогенез,кетогенез,реакции трансаминирования,реакции окисления до СО2 и Н2О

Амиакмочевина и соли амониявыделение из организма

Окислительное дезаминирование(глутатионовой кислоты)

НАД(кофермент)глутаматдегидрогеназа(активна в митохондриях,искл.скелетные мышцы; регуляторный

фермент кислотного обмена)

2 этапа:1.ферментативное дегидрирование глутаматаальфа-иминоглутарат

2.неферментативное,гидролитическое отщепление имминогруппы в виде амиака

Непрямое дезаминирование(трансдезаминирование)

Трансаминирование(превращение любой аминокислоты в глутамат) окислительное дезаминирование

Трансаминирование - реакция переноса альфа-аминогруппы с аминокислоты на альфа-кетокислотуновая аминокислота(глутамат)+новая альфа-кетокислота(пр.пируват)

(реакция обратима)

Витамин В6-пиридоксальфосфат(кофермент)-аминотрансферазы(субстратная специфичность)

Пируват: два пути- аэробный и анаэробный.

Аэробный:

(пируватдегидрогеназный комплекс) ацетил-коферментАЦТКдыхательная цепьCО2+Н2О

оксалоацетатуглекислый газ + вода

Анаэробный

молочная кислота

Пируват является «точкой пересечения» многих метаболических путей. Он может быть превращён обратно в глюкозу в процессе глюконеогенеза, или в жирные кислоты или энергию через ацетил-КоА, в аминокислоту аланин, или в этанол. Таким образом пируват объединяет несколько ключевых метаболических процессов клетки и является универсальной «метаболической валютой» живой клетки.

3.Плазма крови, химический состав. Неорганические вещества. Биологическая роль. Диагностическое значение определения в плазме крови концентрации натрия, калия, кальция, фосфора, железа.

Задача: Биохимический анализ крови:

общий билирубин – 49,3 мкмоль/л (N < 20,5 мкмоль/л)

непрямой билирубин – 23,3 мкмоль/л (N < 17,1 мкмоль/л)

прямой билирубин – 26 мкмоль/л (N< 5,1 мкмоль/л)

щелочная фосфатаза – 6,45 мккат/л (N 0,74 - 2,29 мккат/л)

Анализ мочи:

билирубин ++

уробилиноген отсутствует

Анализ кала:

цвет «глинистый» (ахоличный)

стеаторея

Ваше заключение.

Билет № 5

1.Номенклатура и классификация ферментов, связь с видом катализируемой реакции. Понятие об изоферментах, их биологическая роль. Энзимодиагностика.

2.Реакции трансаминирования (написать реакции с участием аланин- и аспартатаминотрансфераз). Биологическая роль реакции трансаминирования. Клинико-диагностическое значение определения АЛТ и АСТ в сыворотке крови.

Трансаминирование - реакция переноса альфа-аминогруппы с аминокислоты на альфа-кетокислоту=новая аминокислота+новая альфа-кетокислота(реакция обратима)

Витамин В6-пиридоксальфосфат(кофермент)-аминотрансферазы(субстратная специфичность)

1.

(без формул, только названия,как во второй реакции!!!)

2.