ГБОУ ВПО УГМУ Минздрава РФ

кафедра биохимии

КУРС ЛЕКЦИЙ

ПО ОБЩЕЙ БИОХИМИИ

для студентов 2 курса

лечебно-профилактического

факультета

Модуль 5. Биохимия белков и аминокислот

Автор: к.б.н., доцент кафедры биохимии Гаврилов И.В.

Екатеринбург,

2013г

ЛЕКЦИЯ № 17

Тема: Белки I. Механизмы переваривание и всасывания белков

ПОНЯТИЕ, КЛАССИФИКАЦИЯ, СВОЙСТВА И ФУНКЦИИ БЕЛКОВ

Белки – высокомолекулярные органические соединения, состоящие из остатков более чем 100 АК. У человека в организме содержится 15кг белка. По количеству генов, у человека предполагают наличие около 50000 видов белков. Самый распространенный белок у человека - коллаген, на его долю приходиться 30% от общего содержания белка.

Пептиды - органические соединения, состоящие из остатков от 2 до 100 АК.

Олигопептиды - органические соединения, состоящие из остатков от 2 до 10 АК.

Полипептиды - органические соединения, состоящие из остатков от 10 до 100 АК.

Белки имеют 3-4 уровня организации:

1. Первичная структура линейна, представлена последовательностью аминокислот, соединенных пептидными связями;

2. Вторичная структура является пространственной, она образуется только водородными связями. Выделяют α-спираль и β-складчатый лист;

3. Третичная структура является пространственной, она образуется ковалентными, водородными, ионными и гидрофобными связями. Образует белковые глобулы;

4. Четвертичная структура является пространственной, она образуется при соединении нескольких белковых глобул слабыми водородными, ионными и гидрофобными связями;

Разрушение первичной структуры белка называется гидролиз. Гидролиз пептидной связи идет в кислой и щелочной среде и с участием ферментов пептидаз (класс гидролаз).

Разрушение вторичной, третичной и четвертичной структур называется денатурацией. Денатурация бывает обратимой, когда разрушаются слабые связи (водородные, ионные, гидрофобные) и необратимой, когда разрушаются прочные связи (ковалентные).

Классификация белков

• По составу белки делятся на простые (протеины) и сложные (протеиды). Простые белки содержат только остатки аминокислот. Сложные белки, кроме аминокислот, содержат небелковый компонент: липиды, углеводы, нуклеиновые кислоты, металлы, витамины, порфирины и т.д.

• По форме белки делятся на глобулярные и фибриллярные. Глобулярные белки содержат α-спираль, они как правило водорастворимы. Фибриллярные белки содержат β-складчатую структуру и водонерастворимы (кератин);

• Белки делятся по выполняемым в организме функциям.

Функции белков

• Структурная (коллаген, эластин, кератин);

• Каталитическая (ферменты);

• Транспортная (гемоглобин, альбумины, глобулины);

• Сократительная (актин, миозин);

• Защитная (иммуноглобулины, фибриноген, плазминоген, лизоцим);

• Регуляторная (гормоны, рецепторы);

• Онкотическое давление (белки сыворотки крови);

• Буферная (гемоглобин, белки сыворотки крови).

Свойства белков

• Белки в основном водорастворимые вещества, образующие коллоидный раствор;

• Белки способны к денатурации и гидролизу;

• Обладают амфотерными свойствами;

• Проявляют оптическую активность, т.к. состоят из оптически активных L-аминокислот.

Роль белка в питании. Показатели качества пищевого белка

Роль белка в питании: основной источник АК, в первую очередь незаменимых.

Богаты белками продукты животного происхож­дения: мясо, рыба, сыр. Продукты растительного происхождения содержат, как правило, мало белка (кроме бобовых).