Глава. III. Ферменты

Ферменты, или энзимы, играют большую роль в жизни любого организма.

Ферменты ускоряют химические реакции, протекающие в организме, но при этом не расходуются и не входят в состав конечных продуктов, т. е. ведут себя как типичные катализаторы. Они и являются катализаторами, синтезированными живой клеткой, т. е. биокатализаторами. Ферменты могут быть выделены из клет­ки в кристаллическом виде и подвергнуты детальному изучению. Достижения современной биологии позволили не только анализировать, но и синтезировать некоторые ферменты. Наука о ферментах—энзимология—непрерывно пополняется новыми фактами.

В настоящей главе излагаются общие положения энзимологии и рассматриваются некоторые вопросы, имеющие особо важное значение для понимания процессов окисления органических соединений.

Ферменты—биологические катализаторы

Для того чтобы молекулы двух веществ прореагировали между собой, они должны прежде всего встретиться. Поэтому все факторы, способствующие частоте столкновения молекул, ускоряют течение химической реакции. К таким факторам относятся, например, повышение концентрации реагирующих веществ, повышение температуры. Но не все встретившиеся молекулы реагируют между собой. Для того чтобы реакция произошла, молекулы должны находиться в активном состоянии, т. е. иметь определенное количество энергии, позволяющее им вступить в реакцию. Это дополнительное количество энергии называется энергией актива­ции. Скорость реакции между двумя химическими соединениями зависит от соотношения молекул, находящихся в активном и неактивном состоянии.

Катализатор не вносит дополнительной энергии в реакцию, не повышает температуру, а концентрацию реагирующих веществ способен повысить только при гетерогенном катализе. Сущность действия катализатора заключается в том, что он снижает энергию активации, необходимую для осуществления данной реакции. Это становится возможным благодаря тому, что катализатор способствует образованию промежуточных продуктов (требующих меньшей энергии) и направляет реакцию по другому пути. Ферменты очень эффективно снижают энергию активации. Для гидролиза сахарозы без катализатора требуется энергия активации 730 кДж/моль, при катализе той же реакции ионами водорода энергия активации снижается до 107,5 кДж/моль, а при катализе ферментом сахаразой—до 39,5 кДж/моль.

Особенность биологических катализаторов—их высокая каталитическая активность. Из приведенного примера видно, насколько эффективнее понижает энергию активации фермент по сравнению с неорганическим катализатором. Для характеристики каталитической активности пользуются понятием «число оборотов» фермента. Оно показывает, сколько молекул субстрата перерабатывается одной молекулой фермента в течение 1 мин (субстратом называется объект воздействия фермента).

Каталаза, расщепляющая перекись водорода, имеет число оборотов 5 000 000. Это означает, что в течение 1 мин молекула каталазы расщепляет 5 000 000 молекул Н₂О₂. Эта реакция может также катализироваться атомами железа, но потребовалось бы 300 лет, чтобы один атом железа расщепил столько же молекул, сколько молекула каталазы расщепляет за одну секунду.

Другая особенность ферментов как катализаторов заключается в их высокой специфичности. Фермент сахараза, например, разлагает дисахарид сахарозу, но не действует на другие дисахариды, мальтозу и лактозу.

Третья особенность ферментов заключается в том, что активность их в очень большой степени зависит от различных факторов. Большое влияние на ферменты оказывает температура. При повышении температуры скорость ферментативных реакций, как и других химических реакций, возрастает, но только до определенного предела. При дальнейшем повышении температуры наступает необратимая инактивация ферментов (рис. 19). Для большинства ферментов предельная температура 50—60 °С. Понижение температуры снижает скорость ферментативных реакций, но инактивации ферментов при этом обычно не происходит.

Каждый фермент имеет свой оптимум по отношению к кислотности среды. Большинство клеточных ферментов активнее при нейтральной реакции (рис. 20), но встречаются и исключения. Так, белки перевариваются желудочным ферментом пепсином, действующим с наибольшей активностью при рН 2, и ферментом, выделяемым поджелудочной железой,— трипсином, оптимум рН которого равен 8,5.

Некоторые ферменты содержат в своем составе различные микроэлементы, и поэтому внесение ничтожных доз этих элементов сильно отражается на активности ферментов. На действие фермента, катализирующего восстановление нитратов, таким образом влияет добавление молибдена, на действие различных окислительно-восстановительных ферментов—добавление железа или меди. Другие ферменты избирательно чувствительны к определенным ядам. Даже незначительные концентрации синильной кислоты и ее солей инактивируют один из дыхательных ферментов—цитохромоксидазу.

Сами ферменты также могут обладать токсичным действием. Яды змей, пчел и скорпионов, например, содержат ферменты, разрушающие клетки крови и другие ткани.

Таким образом, каталитическое действие ферментов отличается тремя особенностями: высокой активностью, специфичностью и чувствительностью к различным внешним факторам.