Cr3 и cr4 относятся к суперсемейству лейкоцитарных β2-интегринов - молекул межклеточной адгезии.

Лейкоцитарные интегрины — это гетеродимеры, образованные общей β-цепью (CD 18) и одной из трех различных цепей (CD11a, CD11b или CD11c). Интегрин CD18/11a известен как LFA-1 функциональный лимфоцитарный антиген 1 типа; интегрин CD18/11b называют также CR3, а CD18/11c - CR4 (он известен и как р150, 95).

Интегрины, к которым относятся три указанные молекулы, образуют суперсемейство структурно родственных, локализованных на клеточной поверхности рецепторов и молекул адгезии. В него входят, например, рецепторы к фибронектину и витронектину (S-белку), а также тромбоцитарный рецептор для фибриногена. Связывание этих рецепторов с их лигандами зависит от кальция.

CR3(CD18/11b) - присутствует на клетках миелоидного ряда и служит важным рецептором и молекулой межклеточной адгезии. Этот белок опосредует фагоцитоз частиц, опсонизированных iC3b, и функционирует, кроме того, как лектин, способный связывать некоторые углеводы. Ряд видов дрожжей, включая Saccharomyces cerevisiae, непосредственно связывается с CR3 без участия комплемента, как и другие микробы, например Staphilococcus epidermidis и Histoplasma capsulatum. Другими лигандами для CR3 служат фибриноген, гемокоагуляционный фактор X и молекула межклеточной адгезии 1.

CR4(p150-95, CD18/11c) - наименее изученный рецептор данной группы. Установлено, однако, что в присутствии Са²⁺ он связывает iC3b. Кроме того, известно, что этот интегрин связывается с фибриногеном и участвует в прилипании моноцитов и нейтрофилов к эндотелию. Он присутствует на клетках как миелоидного, так и лимфоидного ряда и обильно экспрессирован на поверхности тканевых макрофагов, где функционирует, по-видимому, как необходимый рецептор для частиц, опсонизированных iC3b.

Мелкие фрагменты белков комплемента, С3а и С5а, называемые анафилатоксинами, способны запускать дегрануляцию тучных клеток. Они действуют, связываясь со специфическими рецепторами, которые имеются на всех клетках миелоидного ряда (нейтрофилах, эозинофилах, базофилах и тучных клетках, моноцитах и макрофагах). Рецепторы к С3а и С5а входят в родопсиновое суперсемейство рецепторов, связывающих G-белки. Для этих рецепторов характерна извитая структура с семью гидрофобными трансмембранными доменами, гомологичная структуре некоторых рецепторов, опосредующих хемотаксические сигналы, в том числе N-формилметионинового рецептора, связывающего бактериальные пептиды, и рецепторов для хемокинов - ИЛ-8 иRANTES(Regulated on Activation, Normal T-cell Expressed and Secreted — хемокин, выделяемый неимунными Т-клетками при активации; мол. масса 7,8—8.7 кДа; хемоаттрактант для моноцитов и Тклеток фенотипа CD4⁺/CD45RO⁺).

Связанный с рецептором С5а подвергается поглощению клеткой и расщеплению на неактивные пептидные фрагменты; в этом состоит важный механизм регуляции и ограничения активности анафилатоксина.

Среди клеточных рецепторов идентифицирован мембранный белок с мол. массой 70 кДа, связывающий коллагеноподобную часть молекулы C1q и другие молекулы из семейства коллектинов, например маннан-связывающий лектин (МСЛ). Этот рецептор обнаружен на полиморфноядерных гранулоцитах, моноцитах, макрофагах, В-клетках, тромбоцитах и эндотелии. Его физиологическая функция неясна, но, по всей вероятности, он может способствовать поглощению иммунных комплексов, опсонизированных C1q, или бактерий, нагруженных МСЛ.