50. Определения активности амилазы в крови. Нормативные величины,

диагностическое значение.

Амилаза (a-амилаза) — фермент, относящийся к группе гидролаз, катализирующий гидролиз 1,4-гликозидных связей в полисахаридах. В случае амилозы фермент расщепляет 1,4-гемиацетальные (–C–O–C–) связи, образуя мальтозу и небольшое количество глюкозы; если в качестве субстрата используется разветвленная цепь полиглюканов, образуются мальтоза, глюкоза и остаток предельных декстринов. Активность амилазы обнаруживают во многих органах и тканях.

Самая высокая концентрация отмечается в слюнных железах, которые секретируют амилазу (S-тип), осуществляющую гидролиз крахмала пищи во рту и пищеводе, ее действие заканчивается в желудке. В поджелудочной железе амилаза (P-тип) синтезируется ацинарными клетками и попадает в кишечник через панкреатические протоки.

Норма альфа-амилазы в крови (норма диастазы) — 28 -100 Ед/л. Нормы амилазы панкреатической — от 0 до 50 Ед/л.

Повышение активности наблюдается при остром панкреатите, раке поджелудочной железы, вирусном гепатите, паратите, почечной недостаточности. Снижение активности наблюдается при гепатитах, токсикозе беременных, недостаточной функции поджелудочной железы.

Определение активности: к различным разведениям сыворотки крови добавляют одно и тоже количество крахмала, т.о. находят max разведение сыворотки, при котором еще полностью расщепляется крахмал, что обнаруживают по р-ции с йодом. Норма = 16-32.

51. Диагностическое значение определения креатинфосфокиназы и ее

изоферментов.

Креатинфосфокиназа (КФК), магнийзависимый фермент, содержится исключительно в цитоплазме и митохондриях миокарда, скелетной мускулатуры и ткани мозга, где катализирует реакцию:

Креатин + АТФ Креатинфосфат + АДФ

Фермент является гетерогенным белком, состоящим из 2‑х типов субъединиц — В (англ: brain) и М (англ: muscle). В связи с этим выделяют три изофермента: ММ (содержится в скелетной мускулатуре и миокарде), ВВ (преимущественно в мозге и гладких мышцах) и МВ (в сердечной мышце). Изоферменты различаются по физико‑химическим и иммунологическим свойствам.

Нормальная активность в сыворотке крови — до 100 нМ/с л или до 6 ME.

Клинико‑диагностическое значение. Наиболее широкое применение исследование активности КФК нашло при диагностике инфаркта миокарда: активность фермента возрастает уже через 2‑3 часа после поражения миокарда и через 14‑30 часов достигает максимума, нормализация показателей наступает обычно на вторые-третьи сутки после приступа, длительное удерживание гиперэнзимемии наблюдается у больных с выраженным нарушением коронарного кровообращения. Кроме инфаркта, увеличение активности фермента в сыворотке стимулируют миокардиты, сердечная недостаточнсть, сердечные аритмии, при этом отмечается 20‑30‑кратное превышение нормальных показателей. Увеличение идет в основном за счет MB‑фракции КФК.

Значительно более высокая активность КФК обнаруживается при заболеваниях мышечной системы, прежде всего миогенного происхождения (полиомиелит, мышечная дистрофия, дерматомиозит). При прогрессирующей мышечной дистрофии (миопатии) увеличение активности КФК отмечается уже в первые стадии болезни. В конечной стадии, вследствие замещения мышечной ткани на соединительную и жировую, активность фермента приходит в норму.

Подъем активности может наблюдаться при травматическом повреждении ткани мозга, инфаркте мозга, менингите, гипотиреозе, отравлениях снотворными, кровоизлияниях в мозг.

Снижение активности не имеет практического значение, отражая либо малую мышечную массу, либо сидячий образ жизни.