5. Основные свойства белковых фракций крови и значение их определения для диагностики. Методы исследования. Эмбриоспецифические белки и их значение. Энзимо-диагностика.

общий белок – 64-85 г/л Сильное понижение (Недостаточность функции печени); альбумины – 35-50 г/л Пониж ур (Болезни печени и почек, м б Новообразования); •α1 глобулины – 3,5-6,5% Повыш ур (возможна Патология паренхимы печени, Острые воспалит проц, Опухоли); α2 глобулины – 6,9-10,5% Повыш ур (возможны Забол, связ с вовлечением в патологич проц соединит ткани (коллагенозы, аутоиммунные заболевания, ревматические забол), возможен Цирроз печени);γ глобулины – 12,8-19% Повыш ур (Хронич активный гепатит, возможен Цирроз печени),β глобулины – 7,3-12,5% : Повышение уровня (возможна Механическая желтуха), Сниже ур (возможны Злокачеств новообразования),Пониж ур (возможны Иммунодефицитные сост)

Исследование-ЭФ-анализ — разд. белков в соотв. с их электрофоретич. подвиж. для анализа комп. смеси, разд. на фракции.

Энзимодиагностика – исследование активности ф-ов плазмы крови, мочи, слюны с целью диагностики ращл.заболеваний.Напр.определение активности лактатдегирогеназы необходимо при заболеваниях сердца, печени. Увелич.активности альфа-амилазы нблюдается при воспалит.процессах поджелудочной и слюнных желез.

6. Глобулярные и фибриллярные белки, простые и сложные. Представления о структуре фибриллярных белков. Коллаген как основной белок соединительной ткани.

По форме белковой молекулы белки разделяют на две группы: фибриллярные (волокнистые) и глобулярные (корпускулярные). Фибриллярные характ. высоким отношением их длины к диаметру. Их молекулы ни­тевидны и обычно собраны в пучки, которые образуют волокна. (являются главными компонентами наруж­ного слоя кожи, образуя защитные покровы тела человека). Они также участвуют в образовании соединительной ткани, включая хрящи и сухожилия. Для глобулярных белков характерно небольшое отношение длины к диаметру молекулы. Имея более слож­ную конформацию, глобулярные белки выполняют и более раз­нообразные ф-ции.

По своему составу б раздел на:Простые - содержат в своем составе только полипептидные цепи. При гидролизе они дают аминок-ы и не образ никаких др орга­нич илинеорганич прод (альбумины, глобулины облад кис­лым характером); протамины, гистоны (облад основным характером). Сложные белки состоят из белковой части (апопротеина) и небелковой части (простетическая группа). Простетическая группа - ионы ме­таллов или органич мол, присоедин-ся к б слабыми или ковалентными связями.

Самыми распространенными Б. организма явл. коллагены - фибриллярный белок, составляющий основу соединительной ткани организма и обеспечивающий ее прочность и эластичность. Молекула коллагена представляет собой правозакрученную спираль из трёх α-цепей. Один виток спирали α-цепи содержит три аминокислотных остатка.

7. Хромопротеины, важнейшие представители, строение и роль в организме. Типы гемоглобинов и их изменение в процессе онтогенеза. Гемоглобинопатии.

Хромопротеины — сложные белки. сост. из простого белка связанной с ним простетической группы. Они уча-т в фотосинтезе,клеточном дыхании, трансп-те О2 и СО2. ОВР, свето- и цветовосприятии. Гемоглобин в кач-ве белкового комп. сод. глобин. а небелкового комп. - гем. Осн. струк. простетич. гр. большинства гемосодержащих белков сост. порфириновое кольцо. Гем в виде гем-порфирина явл. простетич. гр. гемоглобина, его производ., миоглобина, каталазы, пероксидазы, цитохромов b, c, c1. Атом железа расп в центре гема. Гемоглобинопатии — в основе лежит наслед. изм. струк. какой-либо цепи нормального гемоглобина. Серповидноклеточная анемия харак.изм. эритроцитов

вв серповидную форму. Такие деформированные клетки теряют пластичность и могут закупоривать мелкие кровеносные сосуды, нарушая кровоток. Это состояние ведет к сокращению срока жизни эритроцитов и последующей анемии.ю это приводит к синдромам хронической острой боли, тяжелым бактериальным инфекциям и некрозу (отмиранию тканей).

Талассемии –тоже наследственные нарушения крови,не может вырабатываться достаточно гемоглобина, и О2не достигает всех частей организма. Органам начинает не хватать кислорода, и они не могут нормально функционировать.

8. Строение нуклеиновых кислот. Азотистые основания и сахара, входящие в состав ДНК и РНК. Нуклеозиды и нуклеотиды. Адениловые динуклеотиды (НАД, НАДФ, ФАД). Денатурация и ренатурация ДНК(см.10в)

Нуклеиновые кислоты –сложн высокомолекулярн соединения, обеспеч хранение,передачу наследств инфы и реализацию.Их структурные компоненты выполн фу-ию кофакторов,аллостерич эффекторов,вход в состав коферментов, приним участие в обмене ве-в и Э.Азотистые основания : пиримидиновые (цитозин,урацил,тимин) и пуриновые (аденин, гуанин)

Структурными единицами нукл кислот явл нуклеотиды,сост из азотист основания,углевода(заним центр место) и фосфорной к-ты.Нуклеозиды- соединения, сост из остатка азотистого основания и углевода — рибозы (рибонуклеозиды) или дезоксирибозы (дезоксирибонуклеозиды):

ДНК часто состоит из двух полинуклеотидных цепей, направленных антипараллельно.Вторичная структура ДНК образ-ся за счет взаимод нуклеотидов (в большей степени азотистых оснований) между собой, водородных связей. Классич пример вторичн структуры ДНК - двойная спираль ДНК – это сам распростр в природе форма ДНК, сост из двух полинуклеотидных цепей ДНК. Построение каждой новой цепи ДНК осуществл по принципу комплементарности, т.е. каждому азотистому основанию одной цепи ДНК соотв строго опред основание др цепи: в комплемнтарной паре напротив A стоит T, а напротив G располагается C и т.д.

Вторичная структура матричных и рибосомных РНК. Относительно вторичной структуры тРНК наиб вероятной представл-ся модель, предложенная Р. Холли, плоское изображение в форме клеверного листа. Последовательность почти всех природных тРНК укладывается в эту схему «клеверного листа». При сравнении этих структур выявл ряд закономерностей, имеющих опред биол смысл.