1. Уровни организации белковых молекул. Структуры белка и их краткая характеристика Ам-к состав белков, пептидная связь и ее физико-химическая характеристика.

Б.- полимеры, мономерами которых явл.ам-к, соедин.пептидной связью. Пептидная связь образуется путем взаим.а-карбоксил.группы одной ам-к с а-аминогруппой другой ам-к.

Первичная структура – линей.последов. ам-к.остатков в полипептидной цепи.

Вторич. струк. белка — простр. структура, формирующаяся в рез-те образ.водород.связей м/у группами –С=о и NH пептидного остова.структура мб 2 типов: а-спирали и b-структуры.

Третич. струк. белка — обр. в рез-те гидрофобных взаимод. между радикалами аминок-т. Большинство белков при этом формир.глобулу.

Четвертич струк. - способ укладки в пространстве отдельных полипептидных цепей, обладающих одинаковой (или разной) первичной, вторичной или третичной структурой. Белки-высокомолекулярные биологич полимеры,составленные из 21 разл мономера- альфа аминокислотных остатков, соединенных пептидной связью. Если аминокислотн цепь содержит менее 10-20 остатков аминокислот, ее наз- пептидом, если более –полипептидом. Полипептиды сост из 50 и более аминокислотных остатков, наз – белками. Общ форм. аминок-т:Пептидные связи соедин аминогруппу одной аминок-ты с карбоксильной гр др аминок-ты. (т о - образование полимера).

Пепт. сязи оч. прочные,для их разруш вне организма требуются выс температуры и давл, сильно кислая или сильно щелочная среда и длит время.В клетках ораганизма пепт связи разры-ся протеолитич ферментами.Вращение вокруг связи C-N треб больш затрат Э. и затруднено. Пепт цепь имеет одно направление и два разн конца – N-конец несет свободную аминогр первой аминок-ты (начало белк цепи) и C-конец несет карбокс гр последнего аминокисл остатка.

2. Четвертичная структура белков. Особенности строения и функционирования олигомерных белков на примере гемсодержащих белков - гемоглобина и миоглобина.

Ч етвертичная структура-пространственная ориентация нескольких полипептидных цепей, облад. собственной первичной, вторичн или третичной структурой, с образ. макромолекулярного образования. Гем(рис).

У олигомерных Б. появл св-ва,отсутствующие у мономерных Б. Формирование четвертичн структуры ведет к усложнению фу-ии.,появл возможность их регуляции.. Миоглобин и гемоглобин представляют собой белки, соединенные с железосодержащим пигментом – гемом. Миоглобин депонир кислород в красных мыш волокнах и освобожд его при интенсивной мыш работе,после чего кислород использ для получ Э, необход мышцам. Ф-ии гемоглобина - транспорт кислорода из легких в ткани, т е связывание кислорода в легких и его диссоциация в капиллярах ткани.

Два эти белка называют дыхательными ферментами, т.к. выполняют роль переносчиков при дыхании. Гем приобретает способность переносить кислород лишь при условии, если его окружает и защищает специфический белок – глобин (сам по себе гем не связывает кислород).