III.2.4.3. Строение соединительной ткани

Соединительная ткань состоит из клеток (главным образом фибробластов), волокон и осн. в-ва. Выполняет опорную, трофическую (питательную) и защитную функции. Различают собственно соединительную ткань (подкожная клетчатка, сухожилия, связки), костную и хрящевую, ретикулярную, жировую. К соединительной ткани относят также кровь и лимфу.

Отдельные мышечные волокна соединяются между собой в первичные пучки при помощи соединительно-тканной прослойки, которая называется эндомизием.

Рис.2. 1 – эндомизий, 2 – перемизий

Первичные пучки соединяются во вторичные, третичные и пучки высших порядков и эти пучки высших порядков объединены более толстой соединительно-тканной прослойкой, которая называется перемизием.

Мускулы – совокупность пучков высшего порядка, покрытая эпимизием.

III.2.4.4. Состав соединительной ткани

Соединительная ткань составляет 50% массы тела животного, она входит в состав хрящей, сухожилий, костей, стенок и сосудов в качестве межклеточного вещества мышц, в состав клетчатки.

Для всех видов соединительной ткани характерно наличие внеклеточных волокнистых структур: коллагеновых и эластиновых волокон.

III.2.4.4.1. Коллагеновые волокна

Коллагеновые волокна соединительной ткани содержат белок коллаген, на его долю приходится 1/3 всех белков соединительной ткани. Коллагеновые волокна построены из фибрилл различного диаметра, которые имеют поперечную исчерченность.

Лекция № IV

26 Сентября

При рассмотрении количества соединительной ткани в теле животных определено, что белки соединительной ткани составляют до 50% от всех белков животного. Это зависит от породы, пола, состояния животного.

Коллаген – основной белок соединительной ткани, составляет 1/3 всех белков. Коллаген входит в состав коллагеновых волокон, которые построены из фибрилл разного диаметра (это зависит от того, где расположены коллагеновые волокна). Фибриллы построены из макромолекул коллагена (тропоколлагена).

Тропоколлаген. Молекулярная масса 3600 углеродных единиц, состоит из трех полипептидных цепочек, которые образуют тройную спираль, диаметр 1,5 нм, длина 360 нм.

Каждая цепочка тропоколлагена состоит из 1000 остатков аминокислот и каждая имеет молекулярную массу 1200 углеродных единиц. Стабилизация происходит за счет многочисленных водородных связей.

Аминокислотный состав коллагена (основа тропоколлагена): глицин 33%, пролин, оксипролин 21%, аланин 11%. В коллагене отсутствуют: триптофан, цистин, цистеин, очень мало метионина и тирозина. Таким образом коллаген относится по своему аминокислотному составу к неполноценным белкам.

В лабораторных условиях по оксипролину (оксипролиновое число) судят о количестве коллагена в частях животных. Коллагеновые волокна имеют высокую способность к набуханию, это влияет на консистенцию мяса.

Нативный коллаген не растворяется в воде, но набухает, устойчив к действию протеолитических ферментов (пепсин, трипсин). Подвергается воздействию коллагеназы (фермент поджелудочной железы), но степень расщепления невелика.

Процесс тепловой обработки приводит к процессу дезагрегации коллагена. При умеренном тепловом воздействии нарушается связь между полипептидными цепочками (сваривание), увеличивается доступ ферментов к пептидным связям. Повышение температуры до 90С и увеличение времени нагрева приводит к гидротермическому распаду тропоколлагена. Тропоколлаген расщепляется на глютин, который хорошо набухает в воде при температуре 40С и растворяется.

Глютин легко переваривается ферментами и образует студни. При дальнейшем нагревании и при повышенных температурах 95 – 100С (120С) под давлением глютин расщепляется до низкомолекулярных соединений: глютозы и желатозы, они понижают гидратацию студня и уменьшают его прочность.

Вывод. Характер изменения коллагена при тепловой обработке мясного сырья может существенно влиять на качество готовых изделий (изменение консистенции, водосвязывающей способности, перевариваемости пищи).