- •Лекция № I
- •5 Сентября 1998г.
- •I.1. Введение в дисциплину
- •I.1.1. Цели и задачи курса
- •I.1.2. Общие схемы технологического процесса на предприятиях общественного питания работающих на сырье и полуфабрикатах
- •Лекция № II
- •II.2. Изменение белковых веществ в продуктах животного и растительного происхождения при кулинарной обработке
- •II.2.1. Структура белковых молекул
- •II.2.1.1. Первичная структура белка
- •II.2.1.2. Вторичная структура белка
- •II.2.1.3. Третичная структура белка
- •II.2.1.4. Четвертичная структура белка
- •II.2.2. Денатурация белковых молекул
- •II.2.3. Гидратация белковых молекул
- •II.2.4. Белковый состав и строение тканей мяса
- •II.2.4.1. Строение мышечного волокна
- •Лекция № III
- •19 Сентября
- •III.2.4.2. Состав мышечной ткани
- •III.2.4.2.1. Саркоплазматические белки мышечной ткани
- •III.2.4.2.2. Миофибриллярные белки мышечной ткани
- •III.2.4.2.3. Экстрактивные вещества мышечной ткани
- •III.2.4.3. Строение соединительной ткани
- •III.2.4.4. Состав соединительной ткани
- •III.2.4.4.1. Коллагеновые волокна
- •Лекция № IV
- •26 Сентября
- •IV.2.4.4.2. Эластиновые волокна
- •IV.2.5. Влияние тепловой обработки на физико-химические свойства белков мяса
- •IV.2.6. Белки рыбы и их изменения при кулинарной обработке
- •Лекция № V
- •3 Октября 1998г.
- •V.2.7. Белки молока и их изменения при кулинарной обработке
- •V.2.8. Белки яиц и их изменения при кулинарной обработке
- •V.2.9. Белки овощей, фруктов и их изменения при кулинарной обработке
- •V.2.10. Белки зерномучных продуктов и их изменения при кулинарной обработке
- •V.2.11. Влияние кулинарной обработки на питательную ценность и перевариваемость белков
- •V.3. Изменение жиров в продуктах животного и растительного происхождения при кулинарной обработке
- •V.3.1. Изменение физико-химических свойств жиров при варке
- •Лекция № VI
- •10 Октября
- •VI.3.2. Изменение физико-химических свойств жиров при жарке
- •VI.3.2.1. Изменение физико-химических свойств жиров при жарке основным способом
- •VI.3.2.2. Изменение физико-химических свойств жиров при жарке во фритюре
- •VI.3.3. Потери жира при тепловой обработке пищевых продуктов
- •VI.3.4. Изменение жиров при хранении.
- •VI.3.5. Влияние видов тепловой обработки на пищевую ценность жира
- •Лекция № VII
- •17 Октября
- •VII.4. Изменение углеводов в продуктах животного и растительного происхождения при кулинарной обработке
- •VII.4.1. Классификация углеводов
- •VII.4.2. Физико-химические изменения моно- и дисахаридов при кулинарной обработке продуктов
- •VII.4.2.1. Гидролиз дисахаридов
- •VII.4.2.2. Карамелизация сахаров
- •VII.4.2.3. Меланоидинообразование
- •Лекция № VIII
- •24 Октября 1998г.
- •VIII.4.3. Крахмал
- •VIII.4.3.1. Пищевые источники крахмала
- •VIII.4.3.2. Свойства крахмальных зерен и их строение
- •VIII.4.3.2.1. Амилоза
- •VIII.4.3.2.2. Амилопектин
- •VIII.4.3.2.3. Строение крахмального зерна
- •Лекция № IX
- •31 Октября
- •IX.4.3.2.4. Набухание и клейстеризация крахмальных зерен
- •IX.4.3.2.5. Старение оклейстеризованного крахмала. Гелеобразование и старение студней
- •IX.4.3.2.6. Декстринизация крахмала
- •Лекция № X
- •31 Октября 1998г.
- •X.4.3.2.7. Ферментативная деструкция крахмала, изменения происходящие в тесте
- •X.4.3.2.8. Модификация крахмала
- •Лекция № XI
- •14 Ноября
- •XI.4.4. Углеводы клеточных стенок и их изменения при тепловой кулинарной обработке.
- •XI.4.4.1. Общее строение растительной клетки
- •XI.4.4.2. Пищевая ценность овощей и плодов (в основном в отношении углеводов)
- •XI.4.4.3. Состав и строение первичной клеточной стенки
- •XI.4.4.4. Действие тепловой обработки на углеводы клеточных стенок
- •XI.4.4.5. Факторы, влияющие на скорость перехода протопектина в растворимый пектин
- •Лекция № XII
- •21 Ноября
- •XII.5. Изменение витаминов при кулинарной обработке продуктов
- •XII.5.1. Классификация витаминов:
- •XII.5.2. Факторы, обусловливающие разрушение витаминов при кулинарной обработке продуктов
- •XII.5.3. Химизм разрушения некоторых витаминов
- •Лекция № XIII
- •28 Ноября
- •XIII.5.4. Стабилизаторы витаминов
- •XIII.5.5. Влияние кулинарной обработки на содержание витамина с в овощах
- •XIII.5.5.1. Изменение витамина с при хранении в горячем состоянии (70–75с) блюд и кулинарных изделий.
- •XIII.5.6. Влияние кулинарной обработки на содержание различных витаминов в овощах
- •XIII.5.7. Мероприятия, проводимые на предприятиях общественного питания, по сохранению витаминной активности пищи
- •Лекция № XIV
- •5 Декабря .
- •XIV.6. Изменение цвета продуктов при кулинарной обработке
- •XIV.6.1. Классификация и краткая характеристика красящих веществ пищевых продуктов
- •XIV.6.1.1. Хлорофиллы
- •XIV.6.1.2. Флавониды (производные флавона).
- •XIV.6.1.3. Антоцианы
- •Лекция № XV
- •5 Декабря 1998г.
- •XV.6.1.4. Красители свеклы
- •XV.6.1.5. Каротиноиды
- •XV.6.2. Образование новых окрашенных веществ
- •Лекция № XVI
- •19 Декабря 1998г.
- •XVI.7. Образование вкусовых и ароматических веществ при кулинарной обработке продуктов
- •XVI.7.1. Ароматические и вкусовые вещества пищевых продуктов. Их классификация, характеристика и свойства
- •XVI.7.2. Процессы, влияющие на образование новых вкусовых и ароматических веществ
- •Лекция № XVII
- •26 Декабря 1998г.
- •XVII.7.3. Натуральные и синтетические вкусовые добавки. Их использование при производстве продукции общественного питания
- •XVII.8. Изменение содержания воды и сухих веществ
- •XVII.8.1. Изменение содержания воды и сухих веществ при первичной обработке продуктов животного происхождения (оттаивание и хранение полуфабрикатов)
- •XVII.8.2. Изменение содержания воды и сухих веществ при тепловой обработке продуктов животного происхождения
III.2.4.2.2. Миофибриллярные белки мышечной ткани
В состав миофибрилл входят белки сократительной системы. К этой группе относятся: миозин, актин, актомиозин, тропомиозин, тропонин.
Миозин составляет 55% от суммы всех белков миофибрилл. Молекулярная масса 450103 углеродных единиц. Имеет четвертичную структуру, его молекула вытянутой формы и состоит из двух полипептидных цепочек. В молекуле различают хвост и голову. В аминокислотный состав миозина входят все незаменимые аминокислоты. В молекуле 5103 остатков аминокислот, 30% остатков аминокислот кислого характера: аспарагиновая и глютаминовая аминокислоты. Миозин имеет кислый характер и обладает большой водосвязывающей способностью, связывает ионы Ca, K, Mg.
Важным свойством миозина является способность катализировать расщепление АТФ до АДФ+Н3РО4+энергия.
Денатурирует при 40С, изоэлектрическая точка рН = 5,1 – 5,2.
Актин составляет 25% от всех белков миофибрилл. Существует две формы актина: глобулярный (Г-актин) и фибриллярный (Ф-актин). Г-актин имеет двухцепочную спиральную структуру, каждый виток включает 13–14 молекул глобулярного актина.
Денатурирует при 45–50С, изоэлектрическая точка рН = 4,7.
Актин и миозин способны создавать сложный белок актомиозин. Он образуется в процессе мышечного сокращения, при этом головка миозина соприкасается с глобулой актина и образуется белок, имеющий молекулярную массу 1600–3900 углеродных единиц и отвечающий за сократительную функцию организма.
Тропомиозин составляет 4–7% от всех белков миофибрилл. Молекулярная масса 70103 углеродных единиц. Представляет собой две спирали длиной 40 нм. Белок неполноценный, не содержит триптофан. Денатурирует при 50 – 60С, изоэлектрическая точка рН = 4,6.
Тропонин – глобулярный белок, составляет 2% от всех белков миофибрилл. Молекулярная масса 80103 углеродных единиц. Молекулы тропонина способны связывать Ca и OH, активизировать расщепление АТФ.
В состав мышечного волокна входят липиды, их состав около 3%. Часть липидов входит в виде фосфолипидов в состав мембран, митохондрий и других структурных единиц. Запасные липиды есть в саркоплазме, межклеточной соединительной ткани и представлены триглицеридами. Состав триглицерида зависит от вида животного.
III.2.4.2.3. Экстрактивные вещества мышечной ткани
Азотистые вещества – небелковые вещества, содержащие азот (мочевина, мочевая кислота, пуриновые основания, свободные аминокислоты, глютаминовая кислота повышает секрецию желудочного сока, карнозин, ансерин, криотин, криотинфосфат, АТФ, АДФ). Криотин и криотинфосфат составляют 60% от всех азотистых экстрактивных веществ.
Безазотистые экстрактивные вещества: гликоген и продукты его превращения составляют 1%. Гликоген в процессе жизнедеятельности организма расщепляется до молочной кислоты, ПВК, глюкозы, мальтозы, которые являются безазотистыми экстрактивными веществами.
Витамины, входящие в состав мышечного волокна: витамины группы В – В1, В2, В6, В12, РР.
Витамин В1 при рН = 7 в процессе нагревания до 96С в течение часа теряется на 80%.
Витамин В2 при рН = 7 и при температуре 120С (автоклавирование) теряется на 50%, а при температуре 100С сохраняется хорошо.
Витамин В6 устойчив к нагреванию, но разрушается под действием дневного света.
Витамин В12 не теряет активность при температуре 120С в течение 15 минут.
