
- •1. Общая схема синтеза и распада пиримидиновых нуклеотидов. Регуляция. Оротацидурия.
- •2. Общая схема синтеза и распада пуриновых нуклеотидов. Регуляция. Подагра.
- •3. Синтез дезоксирибонуклеотидов. Регуляция.
- •4. Общая схема распада нуклеиновых кислот, ферменты, субстраты, продукты.
- •7. Первичная структура нуклеиновых кислот. Днк и рнк – черты сходства и различия состава, локализации в клетке, функции.
- •8. Вторичная структура днк (модель Уотсона и Крика). Связи, стабилизирующие вторичную структуру днк. Комплементарность. Правило Чаргаффа. Полярность. Антипараллельность.
- •9. Гибридизация нуклеиновых кислот. Денатурация и ренативация днк. Гибридизация (днк-днк, днк-рнк). Методы лабораторной диагностики, основанные на гибридизации нуклеиновых кислот.
- •10. Третичная структура днк. Роль гистоновых и негистоновых белков в компактизации днк. Организация хроматина. Ковалентная модификация гистонов и ее роль в регуляции структуры и активности хроматина.
- •11. Репликация. Принципы репликации днк. Стадии репликации. Инициация. Белки и ферменты, принимающие участие в формировании репликативной вилки.
- •12. Элонгация и терминация. Ферменты. Асимметричный синтез днк. Фрагменты Оказаки. Роль днк-лигазы в формировании непрерывной отстающей цепи.
- •13. Теломерная днк. Синтез теломерной днк.
- •14. Повреждения и репарация днк. Виды повреждений. Способы репарации. Дефекты репарационных систем и наследственные болезни.
- •16. Элонгация, терминация транскрипции (ρ-независимая, ρ-зависимая терминация)
- •17. Особенности транскрипции у эукариот. Структура белков, регулирующих процесс транскипции.
- •15. Транскрипция у прокариот. Характеристика компонентов системы синтеза рнк. Структура днк-зависимой рнк-полимеразы: роль субъединиц (α2ββ′δ). Инициация процесса.
- •18. Первичный транскрипт и его процессинг. Рибозимы как пример каталитической активности нуклеиновых кислот. Биороль.
- •19. Регуляция транскрипции у прокариот. Теория оперона, регуляция по типу индукции и репрессии (примеры).
- •2. Индукция синтеза белков. Lac-оперон
- •3. Репрессия синтеза белков. Триптофановый и гистидиновый опероны
- •20. Механизмы регуляции экспрессии генов у эукариот.
- •21. Постранскрипционная регуляция у эукариот, обеспечивающая разнообразие белков: альтернативный сплайсинг. Редактирование рнк.
- •22. Механизмы генетической изменчивости. Наследственные болезни
- •23. Биосинтез белков (трансляция). Основные компоненты белоксинтезирующей системы: аминокислоты, т-рнк, рибосомы, источники энергии, белковые факторы, ферменты.
- •24. Строение и функции рибосом. Связывающие и каталитическик центры рибосом.
- •25. Активация аминокислот. Аминоацил-т-рнк синтетазы, субстратная специфичность.
- •1. Субстратная специфичность
- •26. Сборка полипептидной цепи на рибосоме. Образование инициаторного комплекса у прокариот. Особенности стадии инициации у эукариот.
- •1. Инициация
- •2. Элонгация
- •3. Терминация
- •27. Элонгация: образование пептидной связи (р-ция транспептидации). Транслокация. Транслоказа. Терминация. Роль белковых факторов на каждой из стадий трансляции.
- •28. Регуляция биосинтеза белков на уровне трансляции. Изменение скорости трансляции.
- •Механизмы образования ковалентных связей
Механизмы образования ковалентных связей
Различают несколько механизмов образования ковалентной связи: обменный (равноценный), донорно-акцепторный,дативный.
При использовании обменного механизма образование связи рассматривается как результат спаривания спинов свободных электронов атомов. При этом осуществляется перекрывание двух атомных орбиталей соседних атомов, каждая из которых занята одним электроном. Таким образом, каждый из связываемых атомов выделяет для обобществления пары по электрону, как бы обмениваясь ими. например, при образовании молекулы трифторида бора из атомов три атомные орбитали бора, на каждой из которых имеется по одному электрону, перекрываются с тремя атомными орбиталями трех атомов фтора (на каждой из них также находится по одному неспаренному электрону). В результате спаривания электронов в областях перекрывания соответствующих атомных орбиталей появляется три пары электронов, связывающих атомы в молекулу.
По донорно-акцепторному механизму перекрывается орбиталь с парой электронов одного атома и свободная орбиталь другого атома. В этом случае в области перекрывания также оказывается пара электронов. По донорно-акцепторному механизму происходит, например, присоединение фторид-иона к молекуле трифторида бора. Вакантная р-орбиталь бора (акцептора электронной пары) в молекуле BF3 перекрывается с р-орбиталью иона F−, выступающего в роли донора электронной пары. В образовавшемся ионе [BF4]− все четыре ковалентные связи бор−фтор равноценны по длине и энергии, несмотря на различие в механизме их образования.
Атомы, внешняя электронная оболочка которых состоит только из s- и р-орбиталей, могут быть либо донорами, либо акцепторами электронной пары. Атомы, у которых внешняя электронная оболочка включает d-орбитали, могут выступать в роли и донора, и акцептора пар электронов. В этом случае рассматривается дативный механизм образования связи. Примером проявления дативного механизма при образования связи служит взаимодействие двух атомов хлора. Два атома хлора в молекуле Cl2 образуют ковалентную связь по обменному механизму, объединяя свои неспаренные 3р-электроны. Кроме того, происходит перекрывание 3р-орбитали атом Cl-1, на которой имеется пара электронов, и вакантной 3d-орбитали атома Cl-2, а также перекрывание 3р-орбитали атом Cl-2, на которой имеется пара электронов, и вакантной 3d-орбитали атома Cl-1. Действие дативного механизма приводит к увеличению прочности связи. Поэтому молекула Cl2 является более прочной, чем молекула F2, в которой ковалентная связь образуются только по обменному механизму.
Гликозилирование — ферментативный процесс, в ходе которого происходит присоединение остатков сахаров к органическим молекулам. В процессе гликозилирования образуются гликозиды, или, в случае белков и липидов, гликопротеиды и гликолипиды, соответственно. Гликозилирование является одной из форм ко-трансляционной и пост-трансляционной модификации белков. Гликозилирование имеют большое значение для структуры и функций мембранных и секретируемых белков.
Преобладающая часть белков, синтезируемых в шероховатом эндоплазматическом ретикулюме, подвергается гликозилированию. Гликозилирование представляет собой ферментативный специфический процесс. В цитоплазме и ядре гликозилирование осуществляется в форме O-GlcNAc модификации. Известны пять классов гликанов: в случае N-связанных гликанов сахар присоединен к атому азота боковой цепи остатка аспарагина или аргинина; в O-связанных гликанах сахар присоединен к гидроксилам боковых цепей остатков серина, треонина, тирозина или гидроксилизина или к атомам кислорода липидов, например, керамидов; фосфогликаны содержат остаток сахара, соединенный через фосфат с серином; C-связанные гликаны представляют собой редкую форму гликозилирования, в которой сахар соединяется с атомом углерода боковой цепи триптофана.