4. Травлення білків у тонкій кишці: протеолітичні ферменти підшлункової залози та тонкої кишки, механізм їх активування та специфічність дії. Механізми всмоктування продуктів гідролізу білків.
Частково перетравлена напіврідка маса поживних сполук, що утворюється в шлунку (хімус) періодично надходить через пілоричний клапан у дванадцятипалу кишку. В цю ж частину травного каналу надходять із підшлункової залози протеолітичні ферменти та пептидази, які діють на пептиди, що надходять зі шлунка. Каталітична дія цих ферментів відбувається в слабколужному середовищі (pH 7,5-8,0), яке утворюється наявними в кишковому соку бікарбонатами NaHСO3.
Більшість ферментів протеолітичної дії, що функціонують у тонкій кишці, синтезуються в екзокринних клітинах підшлункової залози у вигляді проферментів, які активуються після їх надходження в дванадцятипалу кишку (трипсиноген, хімотрипсиноген, проеластаза, прокарбоксипептидази А і В).
Гідроліз білків та пептидів, що надходять із шлунка, відбувається як у порожнині тонкої кишки, так і на поверхні ентероцитів—пристінкове, або мембранне травлення.
Трипсин — протеолітичний фермент з м.м. 24,7 кД, що утворюється в порожнині кишечника з неактивного проферменту трипсиногену під дією ентерокінази, яка відщеплює від молекули проферменту N-кінцевий гексапептид з утворенням каталітично активного трипсину:
ентерокіназа
т
рипсиноген
трипсин + гексапептид
Трипсин є ендопептидазою, яка найбільш активна відносно пептидних зв’язків, утворених основними амінокислотами аргініном та лізином.
Хімотрипсин— протеолітичний фермент (м.м. 29 кД), який утворюється з проферменту хімотрипсиногену за каталітичної дії трипсину, що відщеплює від молекули проферменту декілька інгібіторних пептидів:
трипсин
х імотрипсипогенхімотрипсин + інгібіторні пептиди
Хімотрипсин є ендопептидазою, яка розщеплює до 50 % пептидних зв’язків в молекулах білків та пептидів їжі, в тому числі зв’язків, нечутливих до дії пепсину
та трипсину.
Еластаза — ендопептидаза, що також має широку субстратну специфічність, розщеплюючи пептидні за’язки, що утворюються залишками амінокислот малого розміру — гліцину, аланіну, серину.
Утворені при дії зазначених вище ендопептидаз короткі пептиди підлягають дії екзопептидазкишечника — карбоксипептидаз А і В, амінопептидаз та дипептидаз.
Карбоксипептидази — пептидази, що гідролізують пептидні зв’язки, утворені С-кінцевими амінокислотами: карбоксипептидаза А відщеплює від С-кінця амінокислоти з гідрофобними радикалами, а карбоксипептидаза В — С-кінцеві залишки лізину й аргініну.
Амінопептидази — ферменти ентероцитів, що відщеплюють від коротких пептидів N-кінцеві амінокислотні залишки.
Дипептидази — пептидогідролази, що розщеплюють дипептиди до вільних амінокислот.
Послідовна дія всього набору шлункових, панкреатичних і кишечнихпептидогідролаз забезпечує повне розщеплення білків та пептидів продуктів харчуваннядо амінокислот. У кровотік слизовою оболонкою кишечника всмоктуються тількивільні амінокислоти.
5. Характеристика процесів гниття білків у товстій кишці.
Окремі амінокислоти, що не всмокталися в тонкій кишці, та нерозщеплені білки потрапляють у товсту кишку, де за участю мікроорганізмів зазнають перетворень з утворенням токсичних продуктів (та зване гниття білків в кишечниках). У процесі перетворення з амінокислот утворюються аміни, спирти, феноли,індол, скатол, путресцин і кадаверин – речовини, отруйні для організму. Після всмоктування в кров вони спричиняють токсичну дію на організм. Різкому підвищенню інтенсивності процесів гниття сприяють порушення ферментативної та моторної функції травного тракту, захворювання органів травної системи, гострі шлунково-кишкові інфекційні захворювання тощо.