Вопросы и задачи

1. Какие функции выполняют нуклеиновые кислоты?

2. Напишите структуру нуклеотида.

3. Назовите основные характеристики двойной спирали ДНК.

4. Какие связи обеспечивают формирование первичной и вторичной структуры нуклеиновых кислот?

5. Обьясните, что означает антипараллельность цепей ДНК в двойной спирали.

6. Назовите и охарактеризуйте виды РНК.

7. Установлено, что 22% общего числа нуклеотидов определенной мРНК приходится на гуанин, 35%  на цитозин, 19% – аденин и 24%  на урацил. Определите процентный состав азотистых оснований двуцепочечной ДНК, слепком с которой является эта мРНК.

Рекомендуемая литература

1. Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия: Учебник. – М.: Медицина, 1998. – 704 с.

2. Биохимия. Краткий курс с упражнениями и задачами / Под ред. чл.-корр. РАН, проф. Е.С. Северина, проф. А.Я. Николаева. – М.: ГЭОТАР-МЕД, 2001.– 448 с.

3. Глик Б., Пастернак Дж. Молекулярная биотехнология. Принципы и применение. – Пер. с англ. – М.: Мир, 2002. – 589 с.

4. Жимулев И.Ф. Общая и молекулярная генетика: Учебное пособие. – Новосибирск: Изд-во Новосиб. ун-та: Сиб. унив. изд-во, 2002. – 459 с.

5. Коничев А.С. Молекулярная биология: Учеб. для студ. пед. вузов / А.С. Коничев, Г.А. Севастьянова. – М.: Изд. центр «Академия», 2003. – 400 с.

6. Максимов Г.В., Степанов В.И., Василенко В.Л. Сборник задач по генетике: Учебное пособие. – М.: Вузовская книга, 2001. – 136 с.

7. Остерман Л.А. Методы исследования белков и нуклеиновых кислот. – М.: Наука, 1981. – 285 с.

8. Сельскохозяйственная биотехнология: Учебник / В.С. Шевелуха, Е.А. Ка­лашникова, Е.С. Воронин и др. / Под ред. В.С. Шевелухи.– М.: Высшая школа, 2003. – 469 с.

9. Сингер М., Берг П. Гены и геномы: В 2 т. – Т. 1. – Пер. с англ. – М.: Мир, 1998. – 373с.

10. Степанов В.М. Молекулярная биология. Структура и функции белков.– М.: Высшая школа, 1996. – 335 с.

11. Уилсон Дж., Хант Т. Молекулярная биология клетки: Сб. задач. – Пер. с англ. – М.: Мир, 1994. – 520 с.

12. Эллиот В. Биохимия и молекулярная биология / В.Эллиот, Д. Эллиот; Под ред. А.И.Арчакова, М.П. Кирпичникова, А.Е. Медведева, В.П. Скулачева. – Пер. с англ. О.В. Добрыниной, И.С. Севериной, Е.Д. Скоцеляс и др. – М.:МАИК «Наука/ Интерпериодика», 2002. – 446 с.

13. Глава 3. Ферменты

Ферменты – вещества белковой природы, действующие как специфические высокоэффективные катализаторы химических реакций, протекающих в живых организмах. Они являются главным компонентом функционального аппарата клетки и обеспечивают осуществление таких важнейших процессов жизнедеятельности, как экспрессия наследственной информации, биоэнергетика, обмен веществ.

Наука о ферментах – энзимология зародилась в первой половине XIX века. В 1814 году петербургский ученый К.С. Кирхгоф установил, что крахмал превращается в сахар под действием факторов, находящихся в проросших зернах ячменя и экстрактах их солода. Это вещество было названо амилазой. В последующие годы были обнаружены и описаны другие факторы, обладающие каталитической активностью и действовавшие подобно дрожжам при брожении. Для обозначения этих факторов был предложен термин «фермент» (от лат. fermentatio  брожение). Термины фермент и энзим (от греч. en zyme  в дрожжах) являются синонимами.

По своей природе ферменты являются белками и при гидролизе распадаются на аминокислоты. Молекулярная масса их колеблется от 12 кД до 1000 кД. Ферменты, как и белки, обладают амфотерностью (могут существовать в растворе в виде катионов и анионов), электрофоретической подвижностью, осаждаются из водных растворов при низких температурах методами высаливания и т.д.

Энзимы – высокоэффективные катализаторы, способные увеличивать скорость реакций в 10⁸10²⁰ раз.

По типу общей структурной организации выделяют несколько групп ферментов:

1. Ферменты, образованные одной полипептидной цепью (например, лизоцим).

2. Ферменты, образованные несколькими полипептидными цепями и соединенные дисульфидными мостиками (например, химотрипсин).

3. Олигомерные ферменты, образованные несколькими идентичными (например, фосфорилаза) или различными субъединицами (например, аспартаткарбамоилтрансфераза), связанные нековалентными связями.

4. Полифункциональные ферментные ансамбли, где одна полипептидная цепь образует активные центры нескольких функционально связанных ферментов (например, первые три фермента пути биосинтеза пиримидинов – карбамоилфосфатсинтетаза, аспартаткарбамоилтрансфераза и дигидрооротаза образованы одной полипептидной цепью с мол. м. 2150 кДа).

5. Полиферментные комплексы, состоящие из нескольких индивидуальных ферментов, которые, как правило, взаимосвязаны и катализируют серию последовательных реакций (например, пируватдегидрогеназный комплекс включает три фермента: пируватдегидрогеназный компонент, дигидролипоилтрансацетилазу и дигидролипоилдегидрогеназу).

Различают также ферменты простые и сложные. Простые ферменты представлены полипептидными цепями и при гидролизе распадаются на аминокислоты (пепсин, трипсин, лизоцим). Сложные ферменты для своей каталитической активности нуждаются в каком-либо небелковом компоненте – кофакторе. Кофакторы могут иметь различную химическую природу и различаются по прочности связи с полипептидной цепью. В качестве кофакторов могут выступать ионы металлов или сложные органические молекулы, последние называются коферментами. Некоторые ферменты содержат как кофермент, так и ионы металлов.

Если кофермент прочно связан с белком, то такой кофермент называют простетической группой. В других случаях кофермент образует с белком диссоциирующий комплекс, такой активный комплекс называется холоферментом, а белковая часть – апоферментом. Примерами таких комплексов являются пиродоксальфосфат, участвующий в различных превращениях аминокислот, никотинамидадениндинуклеотид – переносчик водорода.

К числу реакций, требующих присутствия коферментов, относятся окислительно-восстановительные реакции, реакции переноса групп и изомеризации, а также реакции конденсации (это классы 1, 2, 5, 6 по системе IUB, принятой Международным биохимическим союзом).

Большинство коферментов – производные витаминов, поэтому отсутствие их в пище человека и животных приводит к недостаточной активности некоторых ферментов и вызывает нарушение обмена веществ.

Коферменты подразделяются на следующие группы:

1. Коферменты, участвующие в переносе групп, кроме атомов водорода:

   • сахарофосфаты,

   • СоА·SH,

   • тиаминпирофосфат,

   • пиридоксальфосфат,

   • фолианые коферменты,

   • биотин,

   • кобамидные коферменты (В₁₂-коферменты),

   • липоевая кислота.

2. Коферменты, участвующие в переносе атомов водорода или электронов:

   • NAD⁺, NADP⁺,

   • FMN, FAD,

   • липоевая килота,

   • кофермент Q.