Глава 11. Обмен белков

Обмен белков – один из главных обменных процессов организма, обеспечивающий непрерывность воспроизводства и обновления белков.

Направление и интенсивность обмена белков определяются множеством факторов, как экзогенных (окружающая среда, характер питания и др.), так и эндогенных (физиологическое состояние, ферментная оснащенность и др.).

Более интенсивно обмен белков протекает в детском возрасте, при активной мышечной работе, беременности, лактации. На белковый обмен оказывает влияние количественный и качественный состав пищи. При недостаточном поступлении белков с пищей происходит распад собственных белков ряда тканей с образованием свободных аминокислот, обеспечивающих синтез необходимых ферментов, гормонов и других биологически активных соединений.

Для организма человека большое значение имеет биологическая ценность белков. Биологическая ценность белков зависит от степени его усвоения организмом, что определяется соответствием между аминокислотным составом потребляемого белка и аминокислотным составом белков организма.

Отсутствие и недостаток хотя бы одной какой-либо аминокислоты может стать лимитирующим фактором синтеза всех белков в организме человека и животных. Растения, напротив, способны синтезировать все необходимые для белкового синтеза аминокислоты. Микроорганизмы обладают разной способностью синтезировать аминокислоты.

10.1. Пути распада белков

Белки животного и растительного происхождения в пищеварительном тракте гидролизуются до стадии получения свободных аминокислот, или пептидов небольшого размера. Около 9597% белков пищи всасывается в виде свободных аминокислот. Из полученных свободных аминокислот происходит синтез белков, специфичных для данного вида.

Гидролиз происходит под влиянием протеолитических ферментов (протеиназ/пептидаз), которые катализируют гидролитический разрыв пептидных связей (СОNН) молекул белка. Протеолитические ферменты секретируются железами, расположенными в слизистой оболочке различных участков пищеварительного тракта и поджелудочной железы. Известны две группы пептидаз: 1) экзопептидазы, катализирующие разрыв концевой пептидной связи с освобождением одной какой-либо аминокислоты; 2) эндопептидазы, гидролизующие пептидные связи внутри полипептидной цепи.

Процесс переваривания белков начинается на уровне желудка. Желудочный сок (рН 1,52,5) содержит пепсин, который вырабатывается в главных клетках слизистой оболочки желудка в неактивной форме (пепсиноген). Превращение пепсиногена в пепсин происходит, по-видимому, в присутствии соляной кислоты, вырабатываемой обкладочными клетками слизистой оболочки желудка.

В желудочном соке детей грудного возраста и новорожденных телят содержится фермент реннин (химозин). Ренин вызывает свертывание молока и активен при рН 4,55,0, что соответствует рН желудочного сока новорожденных.

Основные процессы переваривания и всасывания белков происходят в тонком кишечнике (рН 7,27,8). Сок поджелудочной железы богат проферментами экзо- и эндопептидаз, которые активируются при их поступлении в просвет кишечника. Поджелудочная железа продуцирует такие ферменты, как трипсин, химотрипсин, карбоксипептидазы, аминопептидазы, дипептидазы, эластаза, коллагеназа.

Трипсин – эндопептидаза, вырабатывается в виде трипсиногена. Под влиянием энтеропептидазы 12-перстной кишки трипсиноген превращается в трипсин, активный при рН= 8. Трипсин расщепляет в молекулах белка примерно 1/3 пептидных связей, образованных основными аминокислотами – лизином и аргинином.

Химотрипсин – эндопептидаза поджелудочной железы, также вырабатывается в виде неактивного предшественника – химотрипсиногена. Под влиянием трипсина химотрипсиноген превращается в активный химотрипсин, который гидролизует около 50% пептидных связей остатков ароматических и гидрофобных аминокислот. В поджелудочной железе синтезируется ряд химотрипсинов (-, - и - химотрипсины), различающихся как физико-химическими свойствами, так и ферментативной активностью.

Эластаза – эндопептидаза синтезируется в виде проэластазы; превращается в эластазу под действием трипсина. Эластаза имеет широкую специфичность и активнее гидролизует пептидные связи, образованные аминокислотами с небольшими гидрофобными радикалами, такими как глицин, аланин, серин. Название фермент получил от субстрата эластина, который он гидролизует.

Коллагеназа вырабатывается поджелудочной железой и гидролизует пептидные связи коллагена костной и хрящевой ткани. По строению и свойствам блика к эластазе и -химотрипсину.

Среди экзопептидаз – карбоксипептидазы синтезируются в поджелудочной железе в виде прокарбоксипептидазы и активируются трипсином в кишечнике; аминопептидазы секретируются в клетках слизистой оболочке кишечника и также активизируются трипсином.

Карбоксипептидазы разрывают пептидные связи белковых молекул со стороны свободной (концевой) карбоксильной группы, причем радикалом для этого концевого аминокислотного остатка должна служить объемная ароматическая или алифатическая группа.

Аминопептидазы расщепляют пептидные связи полипептидных цепей со стороны свободных (концевых) аминогрупп. Аминопептидазы активнее действуют на белки и пептиды, в которых радикалы концевого аминокислотного остатка представлены аланином или лейцином.

Процесс переваривания белков завершают трипептидазы и дипептидазы, действие которых приводит к получению отдельных аминокислот из трипептидов и дипептидов соответственно.

Аминокислоты, продукты гидролиза белков, всасываются в тонком кишечнике. Под действием микрофлоры кишечника невсосавшиеся аминокислоты подвергаются разнообразным превращениям (гниению, брожению) с образованием продуктов распада: СО₂, аммиака, водорода, азота, сероводорода и др. Образующиеся токсические вещества обезвреживаются защитными механизмами организма.