Залізодицитратна транспортна система

Крім сидерофоропосередкованої асиміляції заліза, органічні кислоти також здатні зв'язувати зовнішнє залізо і полегшити їх засвоєння бактеріями. З них органічні кислоти, цитрату-залежність поглинання заліза E.coli К12 отримав багато уваги протягом останніх 10 років (Хусейн і співавт., 198 1).FEC оперон несе відповідальність за залізодицитрат, поглинання. він має були клонований і секвенований (Staudenmaier і співавт., 1989).

Білок FEC A є зовнішньомембранним рецептором . FECB є білок, що міститься в периплазмі, в той час FEC C і D дуже гідрофільні білки, що виявлені в цитоплазматичной мембрані. FecE також єцитоплазматичних-мембранних білком, обмін двох регіонах послідовності гомології з нуклеотид-зв'язуючим білком. TonB білок також необхідний для транспорту Fe (ПІ)-дицитрат (Циммерман і співавт., 1984). Таким чином, виглядає, що організація Fe (ПІ)-дицитрат транспортна система в E.coli дуже нагадує те, що описано вище для залізосідероформного поглинання. Тим не менш, залізо-дицитратна транспортна система має певні особливісті , бути індукованою як залізо і цитрат(Хусейн та ін, 1981;. Zimmermannі співавт., 1984). Fe (ПІ)-дицитрат є індуктором і не потребує засвоєння на включення FEC оперона. Це просто вимагає, щоб бути переміщуються через зовнішню мембрану через дію FEC A і TonB білків.

Індуктор може зв'язуватися з трансмембранним сигналізаційним білком, який може бути продуктом FeCr закодованим вгору за течією від FEC оперона. Активатор, які кодуються ФРС, також виявили перед плату, можуть бути пов'язані з цимтрансмембранного білка в неіндукованому стані, і бути випущений Fe (ПІ)-дицитрат, що призводить до його зв'язування на оператор знайдений вгору за течією fecA і, отже,ініціації транскрипції ПЕК оперона.E.coli є не тільки бактерії, які використовуються як цитраттрансфераза на асиміляції заліза. Mycobacterium smegmatis(Messenger і Ratledge, 1982), Neisseria meningitidis(Archibald & De Воу, 1980) і синьогнійна паличка(Harding & Royt, 1990) також може це робити. Тим не менш, синьогнійна паличка також використовується цитрат в якості джерела вуглецю, а в N. meningitidis, дисоціація металу і ліганда відбувається в конверті клітини і як тільки залізо проникає в клітину.

Висновок

Результати дослідження асиміляції заліза дріжджами свідчать про те, що ці одноклітинні організми мають багатокомпонентну систему транспорту цього металу, яка підлягає багаторівневому контролю. Дріжджові клітини об’єднують у собі різноманітні механізми постачання залізом, які характерні для вищих еукаріот. Вони можуть отримувати залізо не тільки завдяки фериредуктазній системі, а й використовуючи високоспецифічну систему транспорту іонів Fe(II), а також сидерофорозалежну транспортну систему. Тому дослідження поглинання іонів заліза клітинами дріжджів, як моделлю еукаріотичної клітини, є важливими для пізнання різноманітних аспектів метаболізму цього металу у вищих еукаріот.

Список літератури

1. Стенчук Н.Н., Протченко О.В., Федорович Д.В., Шавловский Г.М. Мутанты Pichia guilliermondii с повышенной способностью к восстановлению рибофлавина и ионов железа // Генетика 1991. Т.27. N3. С.561-564.

2. Шавловский Г.М., Логвиненко Е.М. Роль железа в регуляции синтеза белков у микроорганизмов // Успехи микробиол. 1988. Т.29. С.108-133.

3. Шавловский Г. М., Стенчук Н.Н., Куцяба В.И., Федорович Д.В. Совместное влияние мутаций rib80, rib81 и резистентности к 8-азагуанину на биосинтез рибофлавина у Pichia guilliermondii // Прикл. биохимия и микробиология. 1997. N1. С.61-65.

4. Шавловский Г.М., Федорович Д.В., Колтун Л.В., Логвиненко Е.М. Выделение и характеристика флавиногенных штаммов Pichia guilliermondii, несущих регуляторную мутацию rib80 (ribR) // Микробиология. 1985. Т.54. N6. С.919-926.

5. Шавловский Г.М., Федорович Д.В., Бабяк Л.Я. Влияние мутации rib81 на биосинтез рибофлавина и транспорт железа у дрожжей Pichia guilliermondii // Микробиология. 1993. Т.62. N5. С.897-903.

6. Atkin C.H.,Neilands J.B, Phaff H.J. Rhodotorulic acid from species of Leucosporidium, Rhodosporidium, Rhodotorula, Sporidiobolus and Sporobolomyces and a new alanine-containing ferrichrom from Cryptococcus melibiosum // J. Bacteriology. 1970. Vol.103. N3. P.722-733.

7. Askwith C., Eide D.,Van Ho A., et al. The FET3 gene of Saccharomyces cerevisiae encodes a multicopper oxidase required for ferrous iron uptake // Cell. 1994.Vol.76. N1. P.403-410.

8. Bagg A., Neilands J.B. Molecular mechanism of regulation of siderophore-mediated iron assimilation // Microbiol. Rewiews. 1987. Vol.51. P.509-518.

9. Bienfait H.F. Regulated redox processes at the plasmalemma of plaut root cells and their function in iron uptake // J.Bioenerg.Biomembrans. 1985. Vol.17. N. P.616-622.

10. Dancis A.., Klausner R.D.,Himnebusch A.G. and Barriocanal J.G. Genetic evidence that ferrireductase is required for iron uptake in Saccharomyces cerevisiae // Mol.Cell.Biol. 1990. Vol.10. N5. P.2294-2301.

11. Dancis A., Roman D.J., Anderson G. et al. Ferric reductase of Saccharomyces cerevisiae: molecular characterization, role in iron uptake and transcriptional control by iron // Proc.Natl.Acad.Sci.USA. 1992. Vol.89. N 9. P.3869-3873.

12. Hider R.C. Siderophore mediated adsorbtion of iron // Structure and Binding. Siderophores from microorganisms and plants. Berlin-Heidelberg. Springer Verlag. 1987. P.25-58.

13. Jungmann J., Hans-Albert, Lee G.et al. .MAC1, a nuclear regulatory protein related to Cu-dependent transcription factors is involved in Cu/Fe utilisation and stress resistance in yeast. // EMBO J. 1993. Vol.12. P.5051-5056.

14. Lesuisse E., Raguzzi F., Crichton R.R. Iron uptake by the yeast Saccharomyces cerevisiae : Involvement of a reduction step // J.Gen.Microbiol. 1987. Vol.183. P.3229-3236.

15. Lesuisse E., Labbe P. Reductive and nonreductive mechanisms of iron assimilation by the yeast Saccharomyces cerevisia e// J.Gen. Microbiol. 1989. Vol.135. P.257.