Сидерофор-опосередкована асиміляція заліза

Залізне голодування призводить до синтезу рідної сидерофори бактерій і супутньої індукції конкретної транспортної системи, що відповідальні за залізосідероформний прийом та інтерналізацію. Крім конкретної транспортної системи, інші системи для транспортування екзогенних сідерофорів також можуть бути використані.

Сидерофор-опосередковані поглинальні системи кишкової палички будуть розглянуті, як допоміжний погляд на цей процес в інших бактерій. Сидерофорний біосинтез вимагає експресії різних генів, часто організованих в опероні. Ентеробактивний синтез потребує продукти генів А, B, C для отримання 2,3-гідроксибензоєвої кислоти з хромової кислоти, і продуктів генів D, E, F, G, щоб каталізувати виробництво однієї молекули ентеробактину з трьох молекул 2,3-дегідробензоєвої кислотиі L-серину (відгуки в Crosa, 1989). Всі ці гени розташовані на хромосомі. У випадку аеробактин, pColV-K30 плазміди таять в генах оперона відповідальність за синтез цього гідроксамат-сідерофору. Гени А, B, C, D кодують відповідно синтетазу, ацетилазу, синтетазу і оксигеназу. Крім того, ген A також належить до аеробактинового оперону, закодований специфічним рецептором залізобактином. Асиміляція всіх фенолят і гідроксамат сідерофорів в E.coli необхідно два білка, TonB і ExbB, швидше всього тих, що знаходяться на цитоплазматичній мембрані (Postle &Хороший, 1983). Їх необхідність для поглинання заліза стало очевидним завдяки мутації в tonB (Hantke & Braun,1978) і exbB (Eick-Helmerich та ін, 1987;. Hantke &Zimmermann, 1981). Генетичні дані також показали, що білок TonB взаємодіє із зовнішньою мембраною рецепторів (Hantke & Braun, 1978;. Braun та ін, 1987). Ці зовнішньомембранні рецептори надають специфічності залізнотранспортним системам. Іншими словами, для кожного сідерофора заліза, специфічний рецептор знаходиться в зовнішній мембрані. Набір білків необхідно визначити пермеазну відповідальність за транслокацію та інтерналізацію залізосідерофорів.Дві групи білків беруть участь. По-перше, вони складаються з білків C, D, B, і ця система відповідальна за переміщення і зустріч внутрішньою мембраною всіх залізогідроксаматів. Ці білки мають всі характеристики периплазматичних транспортних систем(Ames, 1986; Braun та ін, 1983;. Burkhardt & Braun,1987; Coulton идр, 1987;. Fecker & Braun, 1983; Багаття& Braun, 1989).

В другій системі білків було описано те,що вони відповідальні за залізо-фенолят сидерофорні поглинання (відгукиУ Ерхарт, 1987). Вона також має схожість з периплазматичною пермеазою (Ames, 1986) і вимагає FepB,периплазматичного білка, який зв'язується фенолят сідерофорів(Pierce та ін, 1983;. Пірс і Ерхарт, 1986; Elkins &Ерхарт, 1989), C, внутрішньої мембрани АТФ-зв'язуючогобілка (Pierce & Ерхарт, 1986; Ozenberger та ін, 1987.Shea & McIntosh, 1991) і два гідрофобних білків,FePd і FepG, закодованих в тому ж опероні як fepC(JepDGC) (Шено і Ерхарт, 1991; Shea & Макінтош,1991).

Сидерофорна продукція залізної асиміляції не є обмежена кишковою паличкою. Багато інших бактерій використовують цей метод накопичення заліза. Більш чітко визначені системи відносяться по суті до патогенних бактерій для рослин і тварин. Із сідерофор Pseudomonas були широко вивчені: дві молекули ,псеудобактін і піохелін.

Фітопатогенні бактерії також виробляють сідерофори для асиміляції заліза (Loper і покупцем, 1991). Хоча їх роль в вірулентності в значній мірі невідомо, є одна випадку, Erwinia chrysanthemi, для яких виробництво катехін сідерофора chrysobactin (Persmark і співавт.,1989) сприяє системна вірулентності (Enard і співавт.,1988). У Erwinia саrоtоvоrа нещодавно було показано, виробляють аеробактин і залізоаеробактин рецептор кодується хромосомними фрагментами, однак, функціональне придбання аеробактинової системи не є необхідним для патогенності цієї бактерії (Ісімару і Loper, 1992).