27

МЫШЕЧНЫЕ ТКАНИ

Мышечные ткани – группа тканей различного происхождения и строения, объединенных на основании общего признака – сократительной способности - благодаря которой они могут выполнять свою основную функцию – перемещать тело или его части в пространстве.

Все мышечные ткани специализированы на функцию сокращения и развиваются на одной основе: гипертрофии и видоизменений сократимой механической актин-миозиновой системе.

У высших позвоночных по генетическим признакам И.Н.Борисов выделяет две группы мышечных тканей: целомические (мезодермальные) и нейродермальные. По морфологическим признакам на 4 вида: поперечно­полосатую миосимпластическую, сердечную, гладкую и пигментную (радужная часть сетчатки, где преобладают миоэпителиальные клетки, содержащие пигмент).

А.А.Заварзин (1985) предложил делить мышечные ткани многоклеточных на 3 типа

1) поперечно-полосатую и косоисчерченную (с упорядоченным расположением миофибрилл);

2)гладкую мускулатуру беспозвоночных;

3)гладкую мускулатуру позвоночных.

Эта классификация основана на структурной организации сократимого

аппарата.

По физиологическим особенностям мышечные ткани делят на произвольные и непроизвольные, а также на тонические (гладкая и сердечная мускулатура) и тетанические (поперечно-полосатые мышцы).

Различают висцеральную мускулатуру (мышцы внутренних органов) и соматическую (двигательную).

Наиболее подробная гистогенетическая классификация мышечных тканей предложена Р.К.Даниловым (1994). Автор, помимо мышечной, выделяет группу клеток, имеющих большое сходство с мышечными, которые называют миоидными.

Чаще, однако, пользуются классификацией мышечных тканей, выделяющие 3 разновидности: гладкая, скелетная и сердечная.

(СЛАЙД ОСНОВНЫХ ХАРАКТЕРИСТИК)

СОМАТИЧЕСКИЕ (СКЕЛЕТНЫЕ) МЫШЕЧНЫЕ ТКАНИ

Данную разновидность мышечной ткани делят на группы:

локомоторных (соматических) - мышцы, которые прикрепляются к скелету:

костям, сухожилиям - и таким образом осуществляют движение тела (сомы)

или его частей, формируя двигательный аппарат;

нелокомоторные (висцеральные) - мышечные волокна, которые связаны с

мягкими тканями. Эти мышцы способствуют двигательным процессам

внутренних органов (верхние отделы пищевода, язык и др).

Скелетная мышечная ткань состоит из поперечно-полосатых волокон,

являющихся структурными единицами мышц. (СЛАЙД). Мышечные волокна

окружены соединительнотканными прослойками - эндомизием, содержащим фиброциты, соединительнотканные волокна, нервные терминали и капилляры. Длина волокон колеблется от нескольких сотен микрометров до 10-12 см. Группы мышечных волокон образуют пучки, покрытые более толстой соединительнотканной оболочкой - перимизием, а вся мышца окружена мощно развитым эпимизием, богатым сосудами, нервами и большим числом соединительнотканных волокон. В наиболее крупных мышцах наружная оболочка очень богата коллагеновыми волокнами и называется фасцией.

Индивидуальное мышечное волокно окружено плазмолеммой, называемой сарколеммой, которую покрывает базальная мембрана (гликокаликс) толщиной 30-50 нм. Гликокаликс состоит их фибриллярных структур и аморфного вещества, богатого ГАГ и протеогликанами. В аморфное вещество впаяны зрелые коллагеновые волокна и аргирофильные филаменты эндомизия.

Р.К.Данилов под мышечным волокном предлагает понимать образование, состоящее из двух частей: симпластической и клеточной (миосателлиты), объединенных общей базальной мембраной, т.е. они представляют собой клеточно-симпластические системы, формирующиеся в эмбриональном миогенезе и сохраняющие свою организацию в постнатальном онтогенезе и после травмы.

В цитоплазме мышечного волокна есть все обычные органеллы (за исключением центриолей), многочисленные ядра, расположенные по периферии волокна. Органеллы миосимпласта образуют несколько функциональных аппаратов:

1) сократительный;

2) передачи возбуждения (с сарколеммы на сократительный аппарат);

3) опорный;

4) энергетический;

5)синтетический;

6) лизосомальный.

Сократительный аппарат представлен миофибриллами – специальными органеллами, расположенными параллельно в центре саркоплазмы между которыми плотно упакованы митохондрии и цистерны саркоплазматической сети.

Каждая миофибрилла содержит около 1500 толстых и 3000 тонких нитей. Поперечная исчерченность скелетного мышечного волокна определяется регулярным чередованием в миофибриллах различно преломляющих поляризованный свет участков (дисков) — изотропных и анизотропных: светлые (Isotropic, I–диски) и тёмные (Anisotropic, А–диски) диски. Разное светопреломление дисков определяется упорядоченным расположением по длине тонких (актиновых) и толстых (миозиновых) нитей: толстые нити находятся только в тёмных дисках, светлые диски не содержат толстых нитей. Каждый светлый диск пересекает Z-линия. Участок миофибриллы между соседними Z-линиями определяют как саркомер.

Саркомер — часть миофибриллы, расположенная между двумя последовательными Z–дисками. В состоянии покоя и полностью растянутой мышце длина саркомера составляет 2 мкм. При такой длине саркомера актиновые (тонкие) нити лишь частично перекрывают миозиновые (толстые) нити. Один конец тонкой нити прикреплён к Z-линии, а другой конец направлен к середине сaркомера. Толстые нити занимают центральную часть сaркомера — А–диск (содержащий только толстые нити участок сaркомера — Н-зона, в середине Н-зоны проходит М-линия). I–диск входит в состав двух сaркомеров. Следовательно, каждый сaркомер содержит один А–диск (тёмный) и две половины I–диска (светлого), формула саркомера — 0,5А + I + 0,5А. Во время сокращения длина A–диска не меняется, а I–диска — укорачивается, что и послужило основанием для создания теории, объясняющей сокращение мышцы механизмом скольжения (теория скольжения) тонких актиновых нитей вдоль толстых миозиновых.

Толстая нить. Каждая миозиновая нить состоит из 300–400 молекул миозина и С‑белка. Миозин— гексaмер (две тяжёлые и четыре лёгкие цепи). Тяжёлые цепи — две спирально закрученные полипептидные нити, несущие на своих концах глобулярные головки. В области головок с тяжёлыми цепями ассоциированы лёгкие цепи. Каждую миозиновую нить связывает с Z–линией гигантский белок титин. С толстыми нитями ассоциированы небулин, миомезин, креатинфосфокиназа и другие белки.

 Миозин. В молекуле миозина (молелулярная масса 480 000) различают тяжёлый и лёгкий меромиозин. Тяжёлый меромиозин содержит субфрагменты (S): S₁ содержит глобулярные головки миозина, S₂ — прилежащую к головкам часть фибриллярного хвоста молекулы миозина. S₂ эластичен (эластический компонент S₂), что допускает отхождение S₁ на расстояние до 55 нм. Концевую часть хвостовой нити миозина длиной 100 нм образует лёгкий меромиозин. Миозин имеет два шарнирных участка, позволяющих молекуле изменять конформацию. Один шарнирный участок находится в области соединения тяжёлого и лёгкого меромиозинов, другой — в области шейки молекулы миозина (S₁—S₂–соединение). Половина молекул миозина обращена головками к одному концу нити, а вторая половина — к другому. Лёгкий меромиозин лежит в толще толстой нити, тогда как тяжёлый меромиозин (благодаря шарнирным участкам) выступает над её поверхностью.

Опорные (связующие) белки толстых нитей.

Титин — наибольший из известных полипептидов с мол. массой 3000 кД — наподобие пружины связывает концы толстых нитей с Z-линией.

Другой гигантский белок — небулин (M 800 кД) — ассоциирует тонкие и толстые нити.

 С‑белок стабилизирует структуру миозиновых нитей. Влияя на агрегацию молекул миозина, обеспечивает одинаковый диаметр и стандартную длину толстых нитей.

 Миомезин (М‑белок) и креатинфосфокиназа — белки, ассоциированные с толстыми нитями в середине тёмного диска. Креатинфосфокиназа способствует быстрому восстановлению АТФ при сокращении. Миомезин выполняет организующую роль при сборке толстых нитей.

Актиновые нити состоят из фибриллярного актина, который образует спираль из глобулярных молекул, в борозде которой находятся молекулы тропомиозина, тропонина.

- тропомиозин линейная молекула, а тропонин образует глобулярный комплекс, состоящий из тропонина I, С, Т.

- тропонин Т связывается с тропомиозином,

- тропонин I препясивует взаимодействию актина с миозином,

- тропонин С связывает 4 иона Cа и снимает блокаду.

Опорный аппарат:

Саркомеры ограничены линиями Z, которые связывают концевые части актиновых филаментов. Между ними находится матрикс, содержащий белок аморфин.

- во всех линиях Z содержится альфа-актинин, имеющий спиральную структуру и образует сшивки вдоль нити актина.

- в линии Z обнаруживаются также белки цитоскелета (филамин,спектрин, винкулин и др). Филаменты цитоскелета располагаются в миофибриллах как радиально, связывая линии Z с саркоплазматической сетью, Т-системой и сарколеммой, так и тангенциально, объединяя миофибриллы друг с другом.

- эластичный белок титин располагается вдоль миозиновых нитей и связывает их с линиями Z.

- С-белок прикрепляется к толстым филаментам.

- белок небулин расположен по всей ширине I-диска параллельно тонким филаментам, обеспечивая их стабилизацию.

Линия М расположена в середине саркомера, где отсутствуют головки миозиновых молекул, они образуют пять поперечных мостиков на расстояние друг от друга на 21-22 нм, объединяющие толстые нити между собой, и являются местом прикрепления цитоскелета.

Белки М-линии изозим креатиназа_ (является преобразователем АДФ в АТФ), М-белок, миомезин.

Саркоплазматическая сеть и т-система (саркотубулярная система или аппарат передачи возбуждения)

Саркоплазматическая сеть (СПС) имеет в мышечном волокне вид канальцев, идущих преимущественно вдоль миофибрилл, анастомозируя друг с другом и вместе с поперечными Т-каналами, представляющие собой впячивания плазмолеммы, образуют комплексы, называемые Т-системами. В каждом саркомере СПС имеет латеральные расширения - терминальные цистерны, окаймляющие Т-канальцы с образованием «триад». Продольные каналы СПС анастомозируют между собой, образуя кружевную манжетку, охватывающих фибриллу со всех сторон. Между каналами СПС и Т-трубочками этой системы существуют поры или канал, обеспечивающие перенос ионов Са из внешней среды. В латеральных зонах СПС происходит накопление ионов Са, необходимое для сокращения миофибрилл. (СЛАЙД)

В покоящихся мышцах все ионы Са концетрируются в СПС, главным образом в терминальных цистернах, деполяризация поверхностной мембраны передается через Т-трубочки к СПС и вызывает резкое увеличение проницаемости его мембран для ионов Ca. Концентрация последних в саркоплазме увеличивается в 5-10 раз, что активирует сокращение миофибрилл. Быстрая реабсорбция ионов Са происходит против химического градиента при участие АТФазы мембран.

Специфическую функцию мышечных тканей обеспечивает специализированный аппарат и происходит это согласно теории скользящих нитей - происходит это благодаря тому, что тонкие нити вдвигаются в промежутке между толстыми без изменения их длины. В покое взаимодействие тонких и толстых нитей невозможно, т.к. миозинсвязывающие участки молекул актина заблокированы тропомиозином. При высоких концентрациях Са эти связывают тропонин С (Тс), вызывая изменения тропомиозина к разблокированию миозин связывающих участков, в результате чего головки миозина присоединяются к тонкой нити, создавая тянущее усилие - тонкие нити начинают скользить между толстыми.

НЕСПЕЦИФИЧЕСКИЕ ОРГАННЕЛЛЫ МЫШЕЧНОГО ВОЛОКНА

Центриоли обычно не обнаруживаются в зрелых мышечных волокнах, однако они присутствуют в миосателлитах.

Рибосомы в мышечных волокнах немногочисленны. Установлено, что актиновые нити синтезируются на полисомах, состоящие из 15-20 рибосом, а миозиновые на полисомах, состоящих из 70-75 рибосом.

Митохондрии хорошо развиты, в ряде мышц представлен как митоходриальный ретикулум. Разветвление митохондрий окружает каждую миофибриллу в мышечном волокне, снабжая его АТФ, необходимого для мышечного сокращения.

Гликоген в саркоплазме в виде бета частиц, образуя скопления между миофибриллами, большей части на уровне I дисков. Составляют около 1% массы волокна. Больше в белых волокнах

Липидные капли располагаются между фибриллами по всей толщине симпласта, представлены больше в красных волокнах.

Миоглобин железосодержащий, кислород связывающий белок, пигмент мышечных волокон. Преобладает в красных волокнах.

КГ - в соматической мускулатуре развит слабо и представлен отдельными диктиосомами, расположенными вблизи ядер.

Лизосомы немногочисленны.

мышечное сокращение

Сокращение мышцы происходит при поступлении по аксонам двигательных нейронов к нервно-мышечным синапсам волны возбуждения в виде нервных импульсов (ПД нервных волокон). Это непрямое сокращение (опосредованное нервно-мышечной синаптической передачей). Возможно и прямое сокращение мышцы. Под ним понимают сокращение групп МВ (мышечные подёргивания, фибрилляции), происходящее при возбуждении любого звена последовательности событий после секреции нейромедиатора из терминалей аксона в нервно-мышечном синапсе. Последовательность этих событий такова:

1) деполяризация постсинаптической мембраны и генерация ПД 

2) распространение ПД по плазмолемме МВ

3) передача сигнала в триадах на саркоплазматический ретикулум

4) выброс Ca²⁺ из саркоплазматического ретикулума 

5) связывание Ca²⁺ тропонином С тонких нитей 

6) взаимодействие тонких и толстых нитей (формирование мостиков), появление тянущего усилия и скольжение нитей относительно друг друга 

7) Цикл взаимодействия нитей 

8) укорочение саркомеров и сокращение МВ

9) расслабление. Позиции 1–4 рассмотрены выше

Связывание Ca²⁺ тонкими нитями. В покое взаимодействие тонких и толстых нитей невозможно, т.к. миозин-связывающие участки F‑актина заблокированы тропомиозином. При высокой концентрации Ca²⁺ эти ионы связываются с тропонином C и вызывают конформационные изменения тропомиозина, приводящие к разблокированию миозин-связывающих участков

Ca²⁺–зависимый механизм регуляции взаимодействия актина с миозином [11]. В покое миозин-связывающие участки тонкой нити заняты тропомиозином. При сокращении ионы Ca²⁺ связываются с тропонином С, а тропомиозин открывает миозин-связывающие участки. Головки миозина присоединяются к тонкой нити и вызывают её смещение относительно толстой нити.

Взаимодействие тонких и толстых нитей. В результате разблокирования миозин-связывающих участков молекул актина головки миозина, несущие продукты гидролиза АТФ (АДФ + Ф_н), присоединяются к тонкой нити и изменяют свою конформацию, создавая тянущее усилие: — тонкие нити начинают скользить между толстыми. За счёт шарнирного участка в области шейки миозина происходит гребковое движение, продвигающее тонкую нить к центру сaркомера. В результате происходит скольжение тонких нитей относительно толстых. Затем головка миозина связывается с молекулой АТФ, что приводит к отделению миозина от актина. Последующий гидролиз АТФ восстанавливает конформированную молекулу миозина, готовую вступить в новый цикл. Такая модель скользящих нитей была предложена Хью Хаксли.