Физические и химические свойства белков. Полноценный белок.

Белки играют ключевую роль почти во всех биологических процессах. Все ферменты, катализаторы химических реакций в биологических системах, являются белками. Основной структурной единицей белков являются аминокислоты.

Белки представляют собой биополимеры α – аминокислот сочень высокой молекулярной массой (от 5000 до нескольких миллионов).

По составу белки делятся на протеины и протеиды. Протеины – это простые белки, состоящие только из остатков аминокислот.

Протеиды – более сложные белковые образования, в состав которых, кроме белковых веществ, входят еще и остатки небелковых соединений.

Все белки содержат углерод, водород, кислород и азот. Большинство белков содержат, кроме того, серу, а иногда еще и фосфор.

Структура белков очень сложна. Это могут быть просто полипептидные цепи, полипептидные цепи, свернутые в спираль (как у РНК),спирали свернутые в клубок, т.е. белки могут быть первичной, вторичной, третичной и четвертичной структур.

При денатурации (термической и химической - под воздействием кислот, щелочей и солей тяжелых металлов) происходит разрушение третичной и четвертичной структур белка и переход во вторичную и первичную структуру.

Белки построены по типу полипептидов, так как содержат повторяющуюся группировку, которая называется пептидной:

При полном кислотном и ферментативном гидролизе белков образуются аминокислоты, молекулы которых являются «кирпичами» в сложном здании молекулы белка:

Постепенный гидролитический распад белков можно выразить схемой:

Белок  Пентоны  Полипептиды  Аминокислоты

Белки в большинстве случаев почти не имеют свободных карбоксильных групп и аминогрупп. По мере гидролиза белка количество тех и других нарастает, причем число освобождающихся карбоксильных групп равно числу освобождающихся аминогрупп.

При растворении в воде белки образуют не истинные, а коллоидные растворы.

Подобно аминокислотам, белки содержат кислые и основные (амино-) группы, а потому большинство белков обладает амфотерными свойствами и дает соли и с основаниями, и с кислотами. Однако существуют белки, у которых заметно преобладание или кислых или основных свойств. Это объясняется двухосновностью кислот или наличием двух аминогрупп.

Большинство белков обладает амфотерными свойствами и дает соли и с основаниями, и с кислотами:

В присутствии кислот белки несут положительный заряд и при электрофорезе передвигаются к катоду. В присутствии щелочей белки несут отрицательный заряд и передвигаются к аноду. При определенном рН в растворе будет содержаться минимальное количество катионов и анионов белка. При этом значении рН передвижения белка в условиях электрофореза не происходит.

Такая реакция среды, при которой в растворе белка содержится минимальное количество катионов и анионов, называется изоэлектрической точкой (ИЭТ).

Большинство белков животного происхождения имеет изоэлектрическую точку при слабокислой реакции (рН 5-6), но для щелочных белков (гистоны, протамины) ИЭТ находится в щелочной области (рН > 7).

Изоэлектрическая точка является важной характеристикой данного белка.

Существуют также качественные реакции на белки.

Наличие аминокислот с бензольным циклом в составе определяется по желтой окраске с оранжевым кольцом при нагревании белков с концентрированной азотной кислотой и аммиаком.

Наличие свободных гидроксогрупп определяется фиолетовой окраской белка со свежеприготовленным гидроксидом меди (II).

Полноценный белок – белок, содержащий практически все наиболее важные α – аминокислоты L-ряда (их около 20).