Пентозы и пентозаны. Строение, свойства, содержание в растениях.
Простые углеводороды (моносахариды, или монозы). Эти углеводороды не подвергаются гидролизу с образованием более простых углеводородов. В зависимости от числа углеродных атомов в молекуле моносахаридов различают тетрозы (С4), пентозы (С5), гексозы (С6) и т.д.
Если моносахариды содержат в своем составе альдегидную группу, то они относятся к классу альдоз, если кетонную – к классу кетоз.
Пентозы (С5Н10О5) встречаются в виде природных сложных пентозанов (С5Н8О4)n, которые входят в состав древесины, соломы и многих других отходов сельскохозяйственного сырья, а также входят в состав камедей.
При кислотном гидролизе пентозаны переходят в пентозы:
(С5Н8О4)n + n H2O => n С5Н10О5
Наиболее распространены альдопентозы – D-арабиноза, D-ксилоза, D-рибоза и D-дезоксирибоза.
Арабиноза входит в состав гуммиарабика, или аравийской камеди, откуда ее обычно и получают.
Как и все моносахариды, арабиноза существует в водных растворах в виде альдегидной и циклической форм:
D-ксилоза образуется при гидролизе пентозанов – ксиланов, входящих в состав древесины, соломы, мякины, подсолнечной лузги. В настоящее время гидролизаты, содержащие ксилозу, используются для выращивания некоторых видов дрожжей, которые применяются для кормления сельскохозяйственных животных как источник белкового питания.
Остатки D-рибозы и D-дезоксирибозы входят в состав ядерных белков – нуклепротеидов, нуклеиновых кислот и некоторых других веществ, играющих огромную биологическую роль.
Характерной общей реакцией на пентозы является реакция образования фурфурола. Она заключается в образовании пятичленного кольца при отнятии от молекулы пентозы трех молекул воды. Реакция проводится при нагревании с умеренно разбавленной соляной или серной кислотой:
Пентозы дают все реакции моносахаридов, однако некоторые виды микроорганизмов, например пивные и винные дрожжи, легко сбраживают гексозы, не сбраживают пентозы.
Ферменты, их активаторы и ингибиторы. Приведите примеры.
Ферменты (энзимы) – это биокатализаторы, образующиеся в клетке и представляющие собой либо простые белки, либо сложные, содержащие неаминокислотные компоненты.
Все процессы жизнедеятельности, как пищеварение, дыхание и т.д. осуществляются при помощи ферментов.
Ферменты ускоряют биологические реакции, снижая энергию активации и не изменяя положения равновесия.
Ферментативный катализ представляет собой важнейшую область проявления каталитических свойств органических соединений.
В одних случаях ферментативная активность присуща простым белкам – протеинам, состоящим только из полипептидных цепей. Другие простые белки – апоферменты – проявляют каталитическую активность лишь в присутствии определенных органических промоторов, называемых коферментами (проферменты).
Коферменты часто участвуют в переносе электронов или функциональных групп. Как и витамины, коферменты входят в качестве необходимого компонента в пищу и не могут синтезироваться в органах, по крайней мере, высших организмов.
Механизм их действия состоит в образовании комплекса ES между ферментом и субстратом, который вступает в химическую реакцию, после чего образовавшийся комплекс фермента с продуктом ЕР распадается до исходного фермента и продукта.
Активаторы увеличивают скорость ферментативной реакции, способствуя образованию активного центра, и наиболее часто эту роль выполняют металлы, такие, как Mn2+, Mg2+,Zn2+, Co2+.
Активация аллостерических ферментов, которые состоят из субъединиц, является важнейшим процессом контроля полиферментных систем. Обычно она достигается за счет их взаимодействия с различными органическими соединениями.
Ингибиторы ферментов бывают нескольких типов, среди них наиболее важными являются конкурентные и неконкурентные. Структура конкурентных ингибиторов сходна со структурой субстрата, и поэтому они конкурируют с субстратом за связывание с активным центром фермента. Такие ингибиторы вытесняют избытком субстрата.
Неконкурентные ингибиторы реагируют не с активным центром, а с другой, также важной частью молекулы фермента (например, с SH -группой). Ингибирование может быть обратимым или необратимым. В последнем случае ингибитор связывается ковалентной связью с группой белка, важной для его функционирования. Неконкурентный ингибитор не вытесняется избытком субстрата.
В клетке большинство ферментов организованы в пространстве в так называемые мультиферементные системы. Они либо связаны с клеточными структурами, либо находятся в свободном состоянии в различных органеллах клетки.
Названия ферментов складываюся из названия катализируемой реакции с добавлением суффикса – аза. Все ферменты подразделяются на шесть главных классов. Обычно используются как систематические, так и тривиальное название ферментов.
Например, формилтрансфераза – перенос формила, биосинтез пуриновых нуклеотидов.
Метилтрасфераза – мителирование гомоцистеина до метионина.
Одним из наиболее хорошо изученных ферментов является α – химотрипсин, катализирующий гидролиз пептидных и сложноэфирных связей и входящий в число ферментов, вырабатываемых поджелудочной железой.
В качестве характерного для α – химотрипсина брутто-процесса взят гидролиз этилового эфира N –ацетилфенилаланина:
Биохимия. Вариант 1-10