Добавил:
Upload Опубликованный материал нарушает ваши авторские права? Сообщите нам.
Вуз: Предмет: Файл:
shpory_GOS_2013 (1).doc
Скачиваний:
0
Добавлен:
11.01.2020
Размер:
1.55 Mб
Скачать

18. Синергизм действия ферментов (на примере системы целлюлазы).

Важный аспект модификации пищевого сырья это синергизм действия ферментов. Синергизм выражает не суммарное действие, а сверх эффект полученный в результате действия нескольких ферментов по - сравнению с индивидуальными. Например, действие β-глюкозидазы + целлюлолитическими ферментами (эндо- и экзодействия) приводит к разрушению одновременно гликозидно связанных форм эфирных масел и клетчатки и => к сверх увеличению целевого продукта и эффекту улучшения его качества. Природа синергизма выражается во взаимном увеличении скорости и глубины гидролиза, например, действие целлюлазы до глюкозы при совместном действии целлюлазного комплекса : эндоглюканазы, экзоглюканазы и β-глюканазы, по – сравнению с индивидуальным действием этих препаратов. Синергизм действия может наблюдаться в различных комбинациях эндо- и экзо-ферментов (эндо-эндо, эндо-экзо, экзо-экзо), но в любом случае одна из целлюлаз значительно отличается от другой по способности адсорбироваться на субстрате. Ферменты, близкие по сорбционной способности, при соединении не проявляют синергизма. Синергический эффект целлюлаз значителен: степень расщепления субстрата увеличивается в 2,5-2,8 раза.

Коэф-т синергизма – отношение скорости образ-я прод гидролиза при одноврем действии ф-тов к сумме скоростей их индивид дейст-я. Явление синергизма наблюд при опред соотнош этих ф-тов. Константа синергизма Кс зависит от нач концентрации субстрата. При ↑ [субстрата] ↓Кс. При Кс = 1 синергизма нет. № причины возникновения синергизма: 1) снятие ф-том ингиб дейст-я промежут прод гидролиза, 2) прямое влияние ф-тов на специф активн друг друга , посредст образ-я ферм – субстрат комплекса. 3) когда продукт действия одного ф-та яв-ся субстратом для действия другого без допол вз-ий м/д ф-тами.

19. Понятие «эффективности» действия фп в процессе модификации растительного и животного сырья.

Оценка эффектив-ти действия ФП на сырье выражает интенсивность и глубину фермент-го разрушения биологического материала. Оценка эффективности действия ф-та выражается в ↑выхода продукции или улучш показат кач-ва: 1) пектиназы позвол получить ↑выход сока или виноматериалов за счет разрушения кл стенки; 2) амилазы и глюкоамилазы позвол получ сахарист продукты – глюкозн и мальтоз сиропы с различн задан соотношением сахаров; 3) глюкоизомеразы обуславл переход одного сахара в др.; 4) β- глюкозидазы  получ ароматич ПД при отщепл глюкозы от молекулы предшественника (эф.масло); 4) для улучш кач-ва мяса исп трипсин, пепсин, папаин, бромелин.

20. Цель и задачи биокаталитической модификации сырья

Методология направленного биокатализа для интенсификации биохимических превращений в процессах переработки растительного сырья предусматривает следующие цели: 1. Наиболее полное использование сырьевых ресурсов, в том числе вторичных : солодовой дробины, яблочных выжимок, свекловичного жома, пшеничных отрубей, соевой окары и т.д.; 2. Увеличение выхода продукции и/или улучшение ее качества: например, получение эфирных масел, агара, различных видов чая, биологически-активных экстрактов, пищевых добавок в виде препаратов белка, пектина, пищевых волокон; 3. Получение готовых продуктов с заданными функциональными характеристиками – белковых препаратов с улучшенной растворимостью, пектинов в высоко- и низкоэтерифицированной форме, в том числе радиопротекторного действия и т.д.; 4. решение экологических проблем, в том числе замена кислотного и щелочного гидролиза на ферментативный (пектины, белки).

21. Суть ферментативных реакций (катализируемая и не катализируемая). Энергетическая схема. В настоящее время идентифицировано примерно 1000 ферментов микробного происхождения, многие из которых выделены в чистом виде и установлен механизм их действия на субстраты. Любая ферментативная реакция имеет переходное состояние, которое характеризуется высокой свободной энергией.

Фермент ускоряет химические реакции,  свободную энергию активации. Связывание субстрата с ферментом приводит к переходному состоянию, которое характеризуется меньшей энергией активации по сравнению с переходным состоянием некатализируемой реакции.

Соседние файлы в предмете [НЕСОРТИРОВАННОЕ]