Глава 18. Функция крови 417

Таблица 18.2. Состав наиболее распространенных физиологических растворов. Содержание различных ионов указано в мзкв/л
Раствор Рингера				Раствор Тироде . для теплокроввых
для холоднокровных		для теплокровных
				Глюкоза	5,5
				(ммоль/л)

Б елки плазмы

Общие свойства и функции. Высокая относительная вязкость плазмы (1,9-2,8 при относительной вязкости воды, равной 1) почти целиком обусловлена белками, содержание которых составляет 65-80 г/л. В связи с высокой молекулярной массой белков их моляльная концентрация весьма невелика - всего лишь около 1 ммоль/кг (см. табл. 18.1). Белковая фракция плазмы представляет собой смесь многих белков.

Рис. 18.3. Молекулярные массы и схематические изображения формы некоторых белков плазмы и гемоглобина (по [19] с изменениями)

Молекулярные массы белков плазмы варьируют от 44 000 до 1 300000. Частицы таких размеров относятся к коллоидам (рис. 18.3). Белки плазмы крови выполняют ряд функций.

1. Питание. В организме взрослого человека содержится около 3 л плазмы, в которой растворено примерно 200 г белка. Это вполне достаточный запас питательных веществ. Обычно клетки поглощают не белки, а их компоненты-аминокислоты; однако некоторые клетки, в частности относящиеся к ретикулоэндотелиальной системе (РЭС), могут поглощать белки плазмы и расщеплять их при помощи собственных внутриклеточных ферментов. Высвобождающиеся при этом аминокислоты поступают в кровь, где сразу же могут использоваться другими клетками для синтеза новых белков.

2. Транспорт. Многие небольшие молекулы в процессе переноса их от кишечника или депо к месту потребления связываются со специфическими белками плазмы (с. 421). Благодаря большой площади поверхности и наличию многочисленных гидрофильных и липофильных участков эти белки особенно пригодны для роли переносчиков. За счет связывания их липофильных групп с жироподобными нерастворимыми в воде соединениями белки могут удерживать такие вещества в растворе. Белки плазмы участвуют также в поддержании постоянного осмотического давления, так как способны связывать большое количество циркулирующих в крови низкомолекулярных соединений.

3. Белки плазмы как неспецифические переносчики. Все белки плазмы связывают катионы крови, переводя их в недиффундирующую форму. Так, около 2/3 кальция плазмы неспецифически связано с белками. Этот связанный кальций находится в равновесии с физиологически активным кальцием, присутствующим в крови в виде свободных ионов. Связывание кальция белками зависит от pH: при повышении последнего (алкалоз; с. 621) связывание кальция усиливается.

4. Роль белков в создании коллоидно-осмотического давления. Вследствие низкой молекулярной концентрации белков вклад их в общее осмотическое давление плазмы крови весьма невелик, но тем не менее создаваемое ими коллоидно-осмотическое (онкотическое) давление играет важную роль в регуляции распределения воды между плазмой и межклеточной жидкостью. В связи с тем что стенки капилляров в общем свободно пропускают небольшие молекулы, концентрация этих молекул и создаваемое ими осмотическое давление в плазме и в межклеточной жидкости примерно одинаковы. Что же касается белков плазмы, то их крупные моле-

418 ЧАСТЬ V. КРОВЬ И СИСТЕМА КРОВООБРАЩЕНИЯ

кулы лишь с большим трудом проходят через стенки капилляров (так, период полувыведения меченого альбумина из кровотока равен приблизительно 14 ч). Благодаря этой особенности, а также тому, что белки поглощаются клетками и переносятся лимфой, между плазмой и межклеточной жидкостью создается градиент концентрации белков: онкотическое давление плазмы равно примерно 25 мм. рт. ст. (3,3 кПа), а межклеточной жидкостипримерно 5 мм рт. ст. (0,7 кПа); разница между ними соответственно составляет около 20 мм рт. ст. (2,7 кПа).

Любое изменение осмотически эффективной концентрации белков плазмы крови приводит к нарушению обмена веществами и распределения воды между кровью и межклеточной жидкостью. Поскольку альбумин составляет самую большую фракцию белков плазмы (с. 419) (молекула альбумина относительно невелика, и его моляльная концентрация примерно в 6 раз больше, чем всех других белков плазмы), сдвиги в содержании альбумина особенно сильно влияют на коллоидно-осмотическое давление. Снижение концентрации альбумина в плазме часто приводит к задержке воды в межклеточном пространстве (интерстщиальный отек). В связи с этим искусственные кровезаменители, как правило, должны обладать тем же онкотическим (и кристаллоидно-осмотическим) давлением, что и плазма. В качестве коллоидов в таких растворах часто используют полисахариды (гидроксиэтилкрахмал, декстран) и полипептиды (желатину), так как получение в чистом виде белков плазмы крови человека-очень дорогостоящая процедура.

5. Буферная функция. Поскольку белки - это амфотерные вещества (т.е. способные связывать в зависимости от pH среды и Н⁺, и ОН^—), белки плазмы играют роль буферов, поддерживающих постоянство pH крови (с. 617).

6. Предупреждение кровопотери. Свертывание крови, препятствующее кровотечению, частично обусловлено наличием в плазме фибриногена (с. 420). Процесс свертывания включает целую цепь реакций (в которых в качестве ферментов участвует ряд белков плазмы) и заканчивается превращением растворенного в плазме фибриногена в сеть из молекул фибрина, образующую сгусток (с. 432).

Разделение белков плазмы. Качественное и количественное определение белков плазмы крови широко вошло в повседневную практику (рис. 18.4). Электрофорез белков плазмы служит важным методом клинической диагностики, так как многие заболевания сопровождаются характерными изменениями в составе этих белков.

Рис. 18.4. Электрофореграмма сыворотки крови человека. Окрашенные полосы на бумажной ленте (Б) соответствуют зубцам на фотометрической кривой, отражающим указанное процентное содержание фракций разных белков. А. Схема прибора для электрофореза на бумаге

Электрофорезом называется движение электрически заряженных частиц, находящихся во взвешенном состоянии или растворенных в жидкой среде, по градиенту напряжения. Молекулы белков построены из аминокислотных остатков, соединенных пептидными связями. Электролитические свойства этих молекул частично обусловлены ионизацией аминогрупп (—NH₂) и карбоксильных (—СООН) групп, особенно тех, что расположены на концах боковых цепей. Такие группы электрически заряжены в соответствии с pH раствора (—NH₃ или —СОО^—). Для буферной функции белков еще важнее pH-зависимые имидазолъные группы остатка гистидина - одного из главных компонентов молекулы гемоглобина.

Электрофоретнческая подвижность белка зависит в основном от приложенного напряжения, размеров и формы молекулы и ее электрического заряда, который в свою очередь определяется разницей между значениями изоэлектрической точки (ИТ) для данного белка и pH раствора. Как видно из табл. 18.3, ИТ различных белков плазмы на ту или иную величину ниже 7. Следовательно, в нейтральной или щелочной среде все эти белки будут