IV.2. Гомогенный катализ

Каталитическим действием в гомогенной жидкой или газообразной фазе могут обладать нейтральные молекулы, положительные или отрицательные ионы, координационные комплексы и высокомолекулярные соединения (например, ферменты). Рассмотрим бимолекулярную реакцию

А + В  [A...В]^  D.

В отсутствие катализатора эта реакция протекает через образование переходного комплекса [A...В]^ с последующим его превращением в вещество D. При введении катализатора (К) в систему возможны два основных механизма:

1). Катализатор образует промежуточный комплекс с обоими исходными реагентами:

А + В + К [АВК]^ D + К.

При этом, если выполняется условие k₁ << k₂ < k₃, то промежуточный комплекс [АВК]^* носит название комплекса Аррениуса и концентрация его мала (образующийся комплекс быстро либо распадается на исходные вещества, либо превращается в продукт реакции с выделением катализатора). Поскольку лимитирующей стадией реакции в данном случае является первая (образование комплекса), то в общем случае скорость реакции описывается следующим уравнением

υ = k₁·C_A·C_B·C_К = k·C_A·C_B,

где С_А, С_В и С_К — концентрации А, В и катализатора, k = k₁·C_К — опытная константа скорости реакции (при условии, что С_К = const).

Примером гомогенного катализа в жидкой фазе протекающего по данному механизму является кислотно-основный катализ в растворах, ферментативный катализ (например, гидролиз сложных эфиров).

2). Катализатор образует промежуточный комплекс только с одним из реагентов, при взаимодействии промежуточного комплекса с другим реагентом образуется продукт и выделяется катализатор:

А + К [АК]^

[АК]^ + В D + К.

При этом, если выполняется условие k₁  k₂ > k₃, то промежуточный комплекс [АК]^* носит название комплекса Вант-Гоффа. Для первой обратимой стадии образования комплекса в состоянии равновесия можно записать:

,

,

,

где и — равновесные концентрации промежуточного комплекса и реагента А, С_К — общая концентрация катализатора (разность соответствует концентрации не вступившего в реакцию катализатора). Поскольку самой медленной, т.е. лимитирующей, стадией данной каталитической реакции является вторая, то скорость всей реакции (скорость образования вещества D) равна:

.

Рассмотрим два предельных случая:

а) Если , то

,

где k — опытная константа скорости реакции (при условии, что С_К = const). Следовательно, реакция будет протекать по уравнению реакции второго порядка.

б) Если , то

Реакция будет протекать по уравнению первого порядка и зависеть только от концентрации вещества В.

Примером гомогенного катализа в газовой фазе, использующегося в химической промышленности, может служить процесс окисления оксида серы (IV) SO₂ в оксид серы (VI) SO₃ под действием оксидов азота (II, IV):

SO₂ + NO₂  SO₃ + NO

NO + 1/2O₂  NO₂.

Суммарная реакция SO₂ + 1/2O₂  SO₃.

Ферментативный катализ

Пример односторонней простой реакции первого порядка:

где S – субстрат (исходное вещество); Р - продукт.

В присутствии фермента реакция протекает по механизму Л. Михаэлиса:

k₁ k₂

S +E ↔ ES → P

k_-1

где E – фермент (энзим); ES – фермент-субстратный комплекс. Первая стадия – обратимая, быстрая; вторая – односторонняя, медленная.

Точного аналитического решения не существует, поэтому используется метод стационарных концентраций (Михаэлиса-Ментен). Скорость реакции определяется скоростью медленной стадии:

Скорость образования промежуточного вещества:

При условиях:

• (концентрация фермент-субстратного комплекса стационарна);

• ;

• ;

• (в начальный момент времени отсутствует продукт);

• (начальная концентрация субстрата значительно выше начальной концентрации фермента) это означает, что мало и .

Концентрацию фермент-субстратного комплекса можно выразить уравнением:

После деления числителя и знаменателя на получаем:

Величина – константа Михаэлиса (решение ИЮПАК) определяется выражением:

Уравнение скорости образования продукта в начальный момент времени:

• Если , то можно записать:

Начальная скорость линейно зависит от концентрации субстрата, порядок по субстрату первый, по ферменту – первый.

• Если , то получаем:

Начальная скорость не зависит от концентрации субстрата, порядок реакции по субстрату нулевой, по ферменту – первый. Скорость реакции достигает максимального значения, когда весь фермент насыщен субстратом. Именно в этих условиях удобно сравнивать скорости различных ферментативных реакций.

Для уравнения начальной скорости реакции можно записать:

Зависимость скорости ферментативной реакции от времени представлена на рисунке.

Константа Михаэлиса численно равна концентрации субстрата, при которой активность фермента составляет половину максимальной:

Величина имеет значения порядка 10^-2 -10^-8 моль/л и не зависит от концентрации фермента, а зависит от температуры, рН среды, активаторов и ингибиторов. характеризует специфичность фермента по отношению к субстрату (чем меньше , тем больше специфичность.

Если то:

– константа диссоциации фермент-субстратного комплекса, характеризует меру связывания фермента с субстратом, .

Для ферментов с известной молекулярной массой и значением можно рассчитать k₂:

Величина k₂ – число оборотов – характеризует активность фермента (чем больше k₂, - тем выше активность).

Для простых реакций если можно рассчитать k₁: