50. Значение белков в питании и содержание их в пищевых продуктах
Белковые вещества, или белки, представляют собой природные высокомолекулярные азотсодержащие органические соединения, очень сложные молекулы которых построены из остатков α-аминокислот.
Значение белков в природе исключительно велико, поскольку они играют первостепенную роль во всех явлениях жизни. «Жизнь есть способ существования белковых тел». Белки широко распространены в природе. Особенно много их содержится в организме животных и человека. В растениях их количество значительно меньше. В то же время только в растениях наряду с синтезом углеводов осуществляется синтез белков из СО2, минеральных азотсодержащих соединений и воды. В животные организмы белки поступают в готовом виде — с растительной и животной пищей. В процессе пищеварения под влиянием ферментов они расщепляются до α-аминокислот, которые усваиваются организмом и расходуются на синтез необходимых (специфичных) для данного организма белков с помощью нуклеиновых кислот. Протоплазма и ядра живых клеток состоят в основном из белков. Большое их количество находится также в костях, хрящах, мышцах, нервных тканях, волосах, чешуе рыб, рогах, ферментах и т.д. Помимо участия в построении тканей и
синтезе веществ организма, белки служат источником энергии но только в том случае, если с пищей их поступает достаточное количество или она бедна углеводами и жирами. Таким образом, белковые вещества — важнейшая составная часть пищи человека и животных наряду с жирами и углеводами. Оптимальная суточная норма белка для взрослого человка составляет 100—120 г. Правильным считается соотношение в пище белков, жиров и углеводов 1:1:4. Среднее содержание белков в пищевых продуктах следующее: в сое — 33—44 %, икре рыб — 26, сыре — 18—25, горохе — 22,4, твороге обезжиренном — 17,5, мясе — 14—21, рыбе — 13—18, яйцах — 12,5, пшенице — 10—18, ржи — 11, хлебе пшеничном — 6,8—7,8, молоке — 3, плодах и ягодах - 0,2—1,5, овощах — 0,5—6,5, картофеле — 2,0, масле сливочном — 0,5, дрожжах кормовых — 45—50 %. В белках дрожжей в достаточном количестве находятся незаменимые кислоты, что подтверждает их большую питательную ценность. По элементарному составу белки незначительно отлипаются один от другого. Содержание в них углерода составляет 50,6—54 %, кислорода — 21,5—23,5, водорода — 6,5—7,3, азота — 15—18,4, серы — 0,3—2,5 %. В состав молекул некоторых белков входят железо, йод, фосфор, медь, кальций, магний.
51. Свойства белков
Специфические свойства и пищевая ценность различных белков определяются их строением и аминокислотным составом. Основу молекул белков составляет одна, несколько или большое количество полипептидных цепей, каждая из которых, в свою очередь, складывается из многих десятков и сотен остатков аминокислот, соединенных прочной (ковалентной) пептидной связью:
Последняя образуется при взаимодействии карбоксильной группы одной аминокислоты с аминогруппой другой:
Последовательность аминокислот, соединенных друг с другом пептидными связями, характеризует первичную структуру белка. Молекулярная масса белков колеблется от 6000 до 1 млн и более. Белок с М = 6000 содержит - 51 аминокислотный остаток. Молекулы некоторых белков состоят из одного или нескольких полипептидов. Соединяясь друг с другом, полидептидные цепи в результате образования различных связей
образуют вторичную структуру белка, обычно в форме спирали. Она образуется за счет водородных связей между кислородом и водородом. Спирали и нити вторичной структуры, а также неупорядоченные участки полипептидных цепей могут складываться, образуя своеобразные клубки, таким образом создается третичная структура белка. Она характеризуется
внутримолекулярными взаимодействиями различного типа. При этом могут возникать водородные, а также дисульфидные связи –СН2—S—S—СН2—, вандервальсовские силы между боковыми радикалами аминокислот. Несколько «клубков» третичной структуры в некоторых белках ассоциируются, образуя еще более сложную четвертичную структуру белка. В зависимости от укладки пептидных цепей в молекулах различают белки глобулярные и фибриллярные. Белки, имеющие форму сильно скрученной, сферической и эллиптической спирали, называются глобулярными. Они находятся в молоке, сыворотке крови, тканях животных; растворяются в воде и слабых растворах. Белки в виде развернутой спирали, нитевидные, волокнистые носят название фибриллярных. Они встречаются в мышцах, сухожилиях; в большинстве случаев не растворяются в воде. К фибриллярным белкам относятся коллаген, желатин, кератин, миозин, к глобулярным — альбумины, глобулины. Белки являются аморфными веществами, представляющими собой высокомолекулярные коллоиды, но некоторые из них удалось выделить из растворов в кристаллическом виде: яичный и молочный альбумин, казеин, гемоглобин н др. Однако кристаллы этих белков отличаются от обычных кристаллов, они способны набухать и удерживать воду и примеси, т.е. ведут себя как коллоиды.
Одним из важнейших свойств белков является их способность к набуханию. Безводный сухой белок поглощает большое количество воды (до 300 % к сухому весу). Это явление называется набуханием геля. В гелях вода окружает частицы коллоидов и находится в капиллярных пространства между ними, прочно связываясь с белком. Набухание белков
зависит от рН, присутствия солей, снижающих обычно способность белка к набуханию. Наименьшей способностью к набуханию белки обладают в изоэлектрической точке, когда величина рН среды такова, что электрический заряд частиц белка равен нулю. Процесс набухания белков имеет большое значение при переработке пищевых продуктов и их использовании — при замесе теста, приготовлении макарон и т.д. Во время хранения продуктов происходит старение белков. По мере старения белок постепенно теряет способность к набуханию, снижается его растворимость и способность к гидролизу. Старение белков проявляется при длительном хранении богатых белками продуктов (например, бобовых). В результате старения продукты приобретают жесткую консистенцию, плохо развариваются и усваиваются. При старении набухшего белка происходит отделение воды от набухаюшего геля — синерезис.
Структуры белков лабильны: под влиянием тех или иных факторов (нагревания, химических реактивов и др.) в макромолекулах белков изменяются вторичные, третичные и четвертичные структуры, причем пептидные и дисульфидньи связи могут оставаться без изменений. В результате этого появляется новый белок, отличающийся от природного физико-химическими и биологическими свойствами. Так, при нагревании растворов белков до 70—100 °С, белка казеина - свыше 100 °С, а также при воздействии на белок сильных кислот и щелочей, солей тяжелых металлов (свинец, медь), ионизирующей радиации, ультрафиолетовых лучей, ультразвуковых волн происходит денатурация — необратимая коагуляция
с нарушением вторичной, третичной и четвертичной структур белка. При денатурации белков снижается их способность вновь растворяться в воде и солевых растворах. При тепловой денатурации глобулярных белков вязкость их повышается, при этом глобулы выпрямляются и приобретают нитевидную форму. Вязкость фибриллярных белков, наоборот. уменьшается, так как происходит скручивание пептидных цепей. Тепловая денатурация белков имеет большое значение и производстве ряда пищевых продуктов — выпечке хлеба изготовлении мясных и рыбных товаров и т.д. Скорость денатуляции белков пищевых продуктов при обработке находится в прямой зависимости от содержания в них воды и кислот, а также от температуры и продолжительности нагревания. Не все белки при нагревании свертываются, например коллаген при нагревании в воде растворяется, превращаясь в желатин. Денатурация белков наблюдается и при длительном хранении некоторых продуктов, например семян бобовых, в которых белки по мере старения теряют способность к набуханию. Не связанным с денатурацией процессом является высаливание белков, заключающееся в том, что при добавлении к раствору белка концентрированных растворов солей достигается изоэлектрическое состояние, и белок выпадает в осадок, но не подвергается денатурации и может быть растворен. В этом случае он не изменяет своих свойств.