3.5.2. Уровни пространственного строения глобулярных белков

При описании структуры упорядоченных глобулярных белков различают четыре уровня их морфологической организации – четыре типа структуры.

— Последовательность аминокислотных остатков (от N-конца к С-концу) в полипептидной цепочке с учетом дисульфидных (цистеиновых) связок составляет первичную структуру белков.

— Пространственное расположение соседних по цепи аминокислотных остатков составляет вторичную структуру.

— Пространственная организация удаленных по цепи аминокислотных остатков составляет третичную структуру.

— Четвертичная структура характеризует пространственное расположение в единой молекуле отдельных полипептидных цепей, каждая из которых свернута в свою глобулу. Отдельные глобулы принято называть субъединицами. Белки, состоящие из нескольких субъединиц, называются олигомерными.

У фибриллярных белков четких границ между уровнями пространственного строения не существует.

3.5.3. Первичная структура

Первичная структура определяется исключительно ковалентными связями. Она аналогична последовательности букв в длинном предложении, и она не меняется вплоть до разрушения макромолекулы. Неизменность первичной структуры по выражению И. М. Лифщица является линейной памятью сложнейшей молекулярной цепи. Первые исследования первичной структуры были проведены Ф. Сэнгером (Кембриджский университет), удостоенным за свои работы Нобелевской премии (1958 г.). Сэнгер установил аминокислотную последовательность инсулина, молекула которого содержит 51 аминокислоту и состоит из двух полипептидных цепей, связанных дисульфидными мостиками.

На рис. 3–45 представлена первичная структура лизоцима – фермента, обнаруженного во многих тканях и секретах человека, в растениях и яичном белке. Этот фермент катализирует разрушение (лизис) клеточных стенок бактерий. Молекула лизоцима состоит из одной полипептидной цепи, в которую входит 129 аминокислотных остатков. Четыре внутрицепочечных дисульфидных мостика в молекуле на рисунке обведены четырехугольными рамками.

Рис. 3–45. Первичная структура молекулы лизоцима, состоящая из 129 аминокислотных остатков. Дисульфидные мостики обведены рамками

Аминокислотные последовательности в белковых цепочках, кАк уже указывалось выше, строго закодированы. Однако можно выделить некоторые особенности чередования гидрофобных и гидрофильных аминокислотных остатков у различных типов белков. Аминокислотные последовательности глобулярных водорастворимых белков выглядят как квази-случайные, так как в них остатки перемешаны, как при случайной полимеризации. Для мембранных белков характерно блочное строение, в котором последовательность (блок) гидрофобных остатков сменяется блоком гидрофильных остатков. Фибриллярные белки обладают строгой периодичностью первичной структуры (рис. 3–46).

Рис. 3–46. Характерные мотивы чередования гидрофобных и гидрофильных (полярных) аминокислотных остатков в первичных структурах водорастворимых глобулярных, мембранных и фибриллярных белков