3.4.6. Классификация белков

Белки по составу разделяются на простые и сложные. Простые белки (протеины) состоят только из аминокислотных остатков. В сложных белках (протеидах) присутствуют небелковые (простетические) группы. Простетическими группами могут быть атомы металлов, фосфатные группы, липиды, ДНК или РНК, углеводы, пигменты. Соответственно сложные белки называются металлопротеидами, фосфопротеидами, липопротеидами, нуклеопротеидами, гликопротеидами, хромопротеидами.

По пространственной структуре строения молекул и условиям их функционирования белки можно разбить на три класса.

1) Фибриллярные белки имеют высоко регулярную структуру, содержат мало воды, образуют огромные агрегаты. Они состоят из вытянутых или спирализованных, расположенных параллельно друг другу полипептидных цепей, связанных нековалентными и частично ковалентными связями. Полипептидные цепи образуют волокна (фибриллы). Из них построены волосы, ногти, сухожилия, связки и др.

2) Мембранные белки частично находятся в мембране, а частично выступают из нее. Их внутримембранные части также высоко регулярны, как и у фибриллярных белков, и обладают гидрофобной поверхностью, так как в мембране воды практически нет. Внемембранные части гидрофильны, поскольку находятся в водной среде (или в цитоплазме или в межклеточном пространстве).

3) Глобулярные водорастворимые белки обитают в водной среде. Они наименее регулярны, обладают гидрофобной сердцевиной и гидрофильной поверхностью. Их структура держится, в основном, на нековалентных взаимодействиях внутри цепи. Глобулярные белки состоят из одной или нескольких полипептидных цепей, свернутых в компактную частицу, называемую глобулой. К глобулярным белкам относятся ферменты, антитела, многие гормоны, белки-переносчики, например, гемоглобин (переносчик кислорода) и альбумин (переносчик жирных кислот).

Следует заметить, что это деление достаточно схематично, так как существуют белки, например, миозин, которые имеют фибриллярный «хвост» и глобулярную «головку». Кроме того, маленькие пептиды могут вообще не иметь фиксированной структуры и приобретают ее только при взаимодействии с другими молекулами.

По своим функциям белки классифицируются на структурные (например, коллаген (см. ниже рис. 1–35)), ферменты (например, трипсин, катализирующий гидролиз белков), гормоны (например, инсулин, регулирующий обмен глюкозы), транспортные белки (например, гемоглобин, переносящий кислород в крови, миоглобин, переносящий кислород в мышцах, сывороточный альбумин, переносящий жирные кислоты и липиды), защитные белки (например, антитела, тромбин, участвующий в процессе свертывания крови), сократительные (например, миозин, актин (рис. 1–42б)), токсины (например, змеиный яд).

§3.5. Пространственная структура белков

3.5.1. Классификация структур белковых молекул

Строение глобулярных белков может быть, как неупорядоченным, так и упорядоченным. Полипептидная цепь в водном растворе сворачивается в клубок (см. ч. III, с. 307) в результате гидрофобных взаимодействий. При наличии только взаимодействий между соседними звеньями, а также в случае, когда энергия теплового движения превосходит энергию дальних взаимодействий, образующийся клубок может принимать огромное число различных конфигураций, переходы между которыми происходят в результате теплового движения частей цепи. Это приводит к тому, что клубок не имеет определенной внутренней структуры. Переходы из одной конфигурации в другую сопровождаются изменениями объема клубка, которые могут достигать 100% от средней величины. Взаимное расположение отдельных микрообъемов описывается только статистическими закономерностями (см. ч. III, с. 307–311). Такая пространственная организация является неупорядоченной.

Однако, при понижении температуры, когда доминирующую роль начинают играть дальние взаимодействия между атомами и элементами цепочки, создающими внутреннее поле, клубок сжимается, образуя глобулу (см. ч.III, с. 323–329) с плотной сердцевиной. Глобула, в отличие от клубка, обладает упорядоченной пространственно–однородной внутренней структурой с постоянной концентрацией звеньев во внутреннем объеме. Переход клубок → глобула (см. ч.III, §6.8.11) у белковых молекул является фазовым переходом типа беспорядок – порядок (подробнее см. ниже с. 694–719). Переходу соответствует достаточно узкий интервал температур. Происходящее при этом значительное изменение теплоемкости, составляющее ΔС ~ (0,2  0,6) Дж/(гК), указывает на наличие структурной перестройки в самой макромолекуле белка при упорядочении.