§3.4. Аминокислоты и белки

Белки – основной материал, из которого построен живой организм, то есть протоплазма живой клетки. Это сложные органические соединения, построенные из атомов углерода, водорода, кислорода и азота. Кроме этих атомов белковые вещества почти всегда содержат серу S, часто фосфор P, реже железо Fe, медь Cu, цинк Zn и другие элементы и вещества.

Белки представляют собой макромолекулы (см. §6.8, с. 306–332), построенные из двадцати -аминокислот. Несмотря на то, что в организме человека насчитывается более 10 000 различных белков, все они построены из одних и тех же аминокислот. Последовательность аминокислот в белковых цепях определяет их биологические функции. За пионерские работы по расшифровке последовательности аминокислот и строения молекулы инсулина английскому химику Ф. Сенгеру в 1958г. была присуждена Нобелевская премия.

Функции белков в организме разнообразны. Они выступают в роли ферментов, обеспечивая протекание необходимых для жизнедеятельности процессов, осуществляют транспорт веществ и участвуют в процессах преобразования энергии (например, химической энергии в электрическую).

3.4.1. Аминокислоты Структура аминокислот

Аминокислоты (аминокарбоновые кислоты) – бесцветные кристаллические твердые вещества, растворимые в воде. Они относятся к классу органических соединений, содержащих одновременно две функциональные группы: аминогруппу –NH₂ и карбоксильную группу –COOH. Обе функциональные группы присоединены к одному атому углерода, обведенному на рис. 3–26 пунктирным кружком. Друг от друга аминокислоты отличаются только различного вида радикалами R.

Всего в живых организмах функционирует свыше 170 аминокислот. Однако в состав белков входят только 26 аминокислот, 20 из которых, называемые протеиногенными (от греч. prṓtos – первый, важнейший и génos – род, происхождение) α-аминокислотами, кодируются генетическим кодом и включаются в белки в процессе трансляции. Наименования протеиногенных α-аминокислот, называемых еще «волшебными», их сокращенные обозначения и химические формулы приведены в табл. III–2, а шаро-стержневые модели изображены на рис. 3–27.

Рис. 3–26. Структура α-аминокислот. Наличие неподеленной пары электронов у атома азота на орбитали p_z, перпендикулярной пло-скости рисунка XY, обозначено двумя точками

В зависимости от строения аминокислот и полярности их боковых цепей аминокислоты можно разделить на семь классов (табл. III–2).

Рис. 3–27. Шаро-стержневые модели α-аминокислотных радикалов (R–C^α), где R– радикал, С^α – атом углерода, соединяющий амино- и карбоксильную группы в α-аминокислотах (рис. 3–26)

Таблица III–2. Наименование протеиногенных α-аминокислот, их сокращенные обозначения и химические формулы радикалов R. (рК – см. ч. III, с. 265)

Класс	Аминокислота (cокращенное обознач.)	R–группа
Алифатические	Глицин	–Н
	(Гли, Gly, G)
	Аланин	–СН3
	(Ала, Ala, A)
	*Валин
	(Вал, Val, V)
	*Лейцин
	(Лей, Leu, L)
	*Изолейцин
	(Иле, Ile, I)
Серосодержащие	Цистеин	–СН2–SH·· ···(pK=8,3)
	(Цис, Cys, C)
	*Метионин	–СН2–CH2–S–СH3
	(Мет, Met, M)
Ароматические	*Фенилаланин
	(Фен, Phe, F)
	Тирозин	(pK=10,1)
	(Тир, Tyr, Y)
	*Триптофан	индольная система
	(Три, Trp, W)

Класс	Аминокислота (Сокращенное обознач)	R–группа
Основные	Гистидин	и мидозольное кольцо (рК=6,0)
	(Гис, His, H)
	*Лизин	–СН2–СН2–СН2–СН2–N+H3 (рК=10,8)
	(Лиз, Lys, K)
	Аргинин	(рК=12,5)
	(Арг, Arg, R)
Кислые	Аспарагиновая кислота	–СН2–СОО– (рK=4,0)
	(Асп, Asp, D)
	Глутаминовая кислота	––СН2–СН2–СОO– (pK=4,3)
	(Глу, Glu, E)
Нейтральные	Серин	–СН2–ОH
	(Сер, Ser, S)
	*Треонин
	(Тре, Thr, T)
	Аспарагин	–СН2–СО–NH2
	(Асн, Asn, N)
	Глутамин	–СН2–СН2–СО–NH2
	(Глн, Gln, Q)
Иминокис-лота	Пролин	пирролидиновое кольцо
	(Про, Pro, P)

Многообразие белковых молекул определяется количеством каждого вида аминокислот, их последовательностью и длиной цепочки молекулы белка. Белковые цепи представляют собой макромолекулы, молекулярная масса которых варьируется от нескольких тысяч до миллионов атомных единиц массы.

Алифатические (ациклические соединения, соединения жирного ряда) аминокислоты (глицин от glycos – сладкий, аланин, валин, лейцин и изолейцин) не несут в боковой цепи циклических группировок, атомов N, O, S и обладают низкой полярностью.

Серосодержащие аминокислоты (цистеин и метионин) также малополярны. Цистеин, благодаря образованию дисульфидных мостиков, выполняет важную функцию стабилизации пространственной структуры белков.

Ароматические аминокислоты (фенилаланин, тирозин (выделен из сыра, tyros- сыр), триптофан) и гистидин содержат резонансно стабилизированные циклические структуры (с сопряженными двойными связями, наподобие бензола (см. т.1, с.135–140)). Тирозин и триптофан обладают значительной полярностью, а гистидин – столь высокой, что может быть отнесен к основным аминокислотам.

К основным аминокислотам относятся гистидин, лизин и аргинин. Имидозольное кольцо гистидина протонируется уже при слабых значениях рН, лизин и аргинин полностью протонированы при нейтральных рН.

Кислые аминокислоты (аспарагиновая и глутаминовая) полностью ионизованы во всем диапазоне физиологических значений рН.

Нейтральные аминокислоты серин и треонин содержат гидроксильные группы, а аспарагин (выделен из растения аспарагуса) и глутамин (выделен из глутена) – карбоксамидые группы.

Боковая группа пролина состоит из пятичленного цикла. Пролин не является аминокислотой, а относится к иминокислотам (вместо –NH₂ он содержит =NH).

Простейшими по структуре радикалами обладают глицин (аминоэтановая кислота NH₂-CH₂-COOH): роль радикала выполняет водород (R = H); и -аланин (СH₃-CH(NH₂)-COOH): радикалом является группа R = CH₃ .

Восемь аминокислот, обозначенных в таблице звездочками, являются незаменимыми аминокислотами, в том смысле, что самой клеткой они не синтезируются. Клетки должны получать их в готовом виде, то есть с пищей.