Білки, які виконують каталітичну функцію (впливають на швидкість біохімічних реакцій), називаються ферменти або ензими.

Ферменти дуже специфічні, тобто впливають лише на окремі біохімічні процеси.

Класифікація ферментів

1. За будовою:

• однокомпонентні (простий білок)

• двокомпонентні (білок + небілковий компонент, який називається простетична група або кофактор, і який активує субстрат. Простетичними групами можуть бути вітаміни, нуклеотиди, атоми металів, фосфатні ефіри моносахаридів. Найпоширеніші кофактори – це НАД – нікотинамідаденіндинуклеотид, НАДФ – нікотинамідаденіндинуклеотидфосфат, ліпоєва кислота, коензим А ­ КоА–SH, ФМН – флавінмононуклеотид, ФАД – флавінаденіндинуклеотид.).

2. За локалізацією:

• екзоферменти (виділяються назовні)

• ендоферменти (каталізують лише внутрішньоклітинні процеси)

3. За каталітичними властивостями:

• оксидоредуктази (каталізують окислювально-відновлювальні реакції, наприклад при процесах дихання, бродіння)

• трансферази (каталізують реакції переноса груп атомів від однієї сполуки до іншої, наприклад амінотрансферази переносять аміногрупи від амінокислот до інших речовин)

• гідролази (каталізують реакції, які проходять з приєднанням чи відбиранням води)

• ліази (каталізують перетворення речовин з розривом зв’язку між атомами вуглецю, або вуглецю та кисню)

• ізомерази (каталізують взаємне перетворення ізомерів)

• синтетази (каталізують реакції з’єднання молекул)

Механізм дії ферментів

Субстрат зв’язується не з усією молекулою ферменту, а з його окремою ділянкою – активним центром.

Б УДОВА АКТИВНОГО ЦЕНТРУ
Каталітична ділянка Контактує з тими ділянками субстрату, які підлягають зміні.	Контактна (якірна) ділянка Контактує з тими ділянками субстрату, які не підлягають зміні, тобто слугує лише для закріплення субстрату в активному центрі.

Не всі зіткнення молекул є продуктивними, а лише зіткнення тих молекул, які мають надлишок енергії, яка називається енергією активації – Е_а. Механізм дії ферментів заснований на утворенні субстрат-ферментного комплексу, який дуже знижує енергію активації даної реакції, тобто субстратові стає потрібно надати меншу кількість енергії ззовні, щоб ініціювати протікання реакції.

УМОВИ ПРОХОДЖЕННЯ ФЕРМЕНТАТИВНОЇ РЕАКЦІЇ:

• просторова відповідність між ферментом (Ф)і субстратом (S), тобто зв’язування субстрату з ферментом відбувається за типом «ключ-замок»:

• утворення між ферментом і субстратом різних типів зв’язків, таких як іонні, ковалентні, водневі, гідрофобні, тощо.

Існують активатори та інгібітори ферментів. Активатори, відповідно, стимулюють роботу ферментів, а інгібітори – пригнічують. До активаторів ферментів належать такі катіони і аніони, як , а також мінеральні кислоти (наприклад, соляна кислота у шлунку), жовчні кислоти, спеціальні ферменти (трипсин, ентерокіназа). До інгібіторів ферментів відносяться ізолейцин (амінокислота), фосфоенолпіруват, аспартат, тощо.

ВИКОРИСТАННЯ ФЕРМЕНТІВ

1. В хлібопекарському виробництві використовують препарати амілази для прискорення дозрівання тіста й зменшення витрат цукру.

2. В молочнокислому виробництві використовують мікробні ферменти для бродіння цукру до молочної кислоти.

3. В процесі сироваріння застосовують хімозин – фермент слизової оболонки сичугу (частина шлунку худоби), який викликає зсідання молока.

4. В м’ясній промисловості використовують ферменти, які розщеплюють білки і прискорюють процес дозрівання м’яса.

5. В інших галузях харчової промисловості застосовують глюкозооксидозу для зберігання м’яса, фруктових соків; пектинази використовують для підвищення виходу соку, тощо.

6. В медицині застосовують пепсин, трипсин (травні ферменти), лізоцим (бактерицидний ефект), фібринолізин (розсмоктування згустків крові).