Креатинкиназа
Креатинкиназа (КК) катализирует обратимую реакцию образование и распада креатинфосфата – вещества, которое участвует в запасании энергии.
Фермент КК представлен 3 изоферментами, которые различаются по электрофоретической подвижности.
КК1 – присутствует в значительных количествах в мозге, желудке легких, щитовидной железе.
КК2 – находится в основном в сердечной мышце.
КК3 - присутствует в основном в скелетных мышцах.
Креатинкиназа-МВ- изофермент креатинкиназы, характерный для ткани сердечной мышцы. Катализирует обратимый перенос фосфорильного остатка с АТФ на креатин и с креатинфосфата на АДФ. Молекула креатинкиназы-МВ состоит из двух различных субъединиц - В и М. Содержится исключительно в миокарде. Определение активности МВ-изофермента креатинкиназы имеет большое значение при диагностике инфаркта миокарда и мониторинге постинфарктного состояния, позволяя оценить объем поражения и характер восстановительных процессов.
Креатинкиназа играет основную роль в ранней диагностике инфаркта миокарда (особенно МВ-фракция), а также в диагностике заболеваний скелетных мышц (например, при прогрессирующей мышечной дистрофии, миопатии, дерматомиозите). Биохимический анализ крови КФК позволяет обнаружить увеличение активности креатинкиназы через 4-8 часов после инфаркта миокарда, максимум достигается через 12-24 часа, снижение уровня происходит через 2-4 дня.
А-амилаза
Альфа-амилаза является ферментом, катализирующим расщепление высокомолекулярных углеводов (крахмала и гликогена) до моно- и дисахаридов (мальтозы и глюкозы). Наибольшее количество a-амилазы находится в слюнных железах и поджелудочной железе. a-Амилаза также высокоактивна в маточных трубах, паренхиматозных органах (печень, почки, легкие), в стенке кишечника, а также в жировой ткани. В норме активность a-амилазы крови на 60% обусловлена a-амилазой слюнных желез и на 40% - a-амилазой поджелудочной железы. Активность данного фермента в медицинской практике определяется в сыворотке крови и в моче, реже - в дуоденальном содержимом.
Повышение активности a-амилазы в плазме крови наблюдается: при остром и хроническом панкреатите, заболеваниях почек. Снижена амилаза при панкреонекреозе, инфаркте миакарда.
Гамма-глутамилтранспептидаза
Микросомальный фермент, который встречается во многих паренхиматозных органах, участвует в обмене аминокислот.
Функции. Катализирует перенос гамма-глутамилового остатка с гамма-глутамилового пептида на аминокислоту или другой пептид, или на иную субстратную молекулу Основными органами локализации фермента являются почки (в 7000 раз выше, чем в сыворотке крови), печень (в норме - в 200-500 раз больше, чем в сыворотке) и поджелудочная железа. Незначительная активность ГГТ регистрируется также в кишечнике, мозге, сердце, селезенке, простате и скелетных мышцах. В клетке фермент локализован в мембране, лизосомах и цитоплазме, причем мембранная локализация ГГТ характерна для клеток с высокой секреторной, экскреторной или (ре)абсорбционной способностью.
Активность ГГТ сыворотки обычно связана с экскрецией синтезируемого в печени фермента и в норме незначительна. Однако при заболеваниях печени и желчевыводящих путей неизменно определяется повышенная активность фермента в сыворотке.