МИНИСТЕРСТВО ЗДРАВООХРАНЕНИЯ РЕСПУБЛИКИ БЕЛАРУСЬ
УЧРЕЖДЕНИЕ ОБРАЗОВАНИЯ
«ГОМЕЛЬСКИЙ ГОСУДАРСТВЕННЫЙ МЕДИЦИНСКИЙ УНИВЕРСИТЕТ»
Кафедра клинической лабораторной диагностики, иммунологии, аллергологии
Реферат на тему:
«Клинико-диагностическое исследование протеинограмм. Виды патологических протеинограмм»
Выполнила:
студентка группы Д-305
Турчинович Е.П.
Проверил:
Преподаватель
Сачилович Д.С.
Гомель,2012.
Содержание:
Основа электрофоретических методов…………………………………...3
Электрофорез белков………………………………………………………3
Электрофорез с иммунофиксацией для изучения иммуноглобулинов…4
Моноклональная гаммопатия……………………………………………...5
Поликлональные гаммопатии……………………………………………..6
Электрофоретические характеристики сывороточных протеинов……..7
Острое воспаление……………………………………………………...8
Хроническое воспаление……………………………………………….8
Нефротический синдром……………………………………………….9
Злокачественные новообразования…………………………………...9
Заболевание печени…………………………………………………….9
Гастроэнтеропатическая гипопротеинемия………………………….10
Интегральная оценка протеинограмм…………………………………...10
Список используемой литературы…………………………………………..12
Основа электрофоретических методов.
Принципиальной основой всех электрофоретических методов является тот факт, что находящиеся в растворе молекулы, располагающие электрическим зарядом, под действием сил электрического поля смещаются в сторону противоположно заряженного электрода.
Скорость миграции вещества в среде с одной и той же силой электрического поля, зависит от размера частиц и их электрического заряда. В случае белковых молекул, благодаря их амфотерным свойствам, направление и скорость смещения во многом зависит от рН среды, в которой происходит миграция . Заряд различных белков в растворах с одинаковым рН зависит от аминокислотного состава, так как диссоциация белковых цепей приводит к образованию групп, имеющих положительный или отрицательный заряд. Под влиянием сил электрического поля компоненты разгоняемой системы распределяются согласно их заряду, приобретая соответствующую скорость движения, т.е. происходит электрофоретическое разделение. Внедрение электрофоретических "носителей" привело к улучшению технологий и одновременно к упрощению фракционирования. В качестве "носителей" используются фильтровальная бумага, целлюлоза, ацетат целлюлозы, различные гели (полиакриламид), агароза и др. При этом во время элекрофореза, наряду с разделением частиц согласно их зарядам, вступает в силу так называемый "молекулярно ситовой эффект", когда гелевая структура ведет себя по отношению к ионам как фильтр. Ионы, превышающие ее пористость не проходят или проходят очень медленно, а более мелкие ионы быстрее проникают через поры медиума. Таким образом, скорость передвижения зависит не только от заряда иона, но и от величины пор геля, формы пор, величины движущихся ионов, взаимодействия между матрицей геля и движущимися ионами (адсорбция и др.)
Электрофорез белков.
Электрофорез как биохимический метод - очень мощное приспособление для оценки широкого спектра жизненных процессов.
Наибольшая популярность до настоящего времени принадлежит электрофорезу белков как одному из наиболее информативных лабораторных тестов, используемых в настоящее время . Он предполагает огромную диагностическую информацию, особенно когда исследование дополняется такими высокоспецифичными тестами как иммуноэлектрофорез, количественной оценкой иммуноглобулинов и других специфических протеинов, Т- и В-лимфоцитов и стадий трансформации лимфобластов. Электрофоретическое разделение протеинов позволяет изучать их биологические и физические характеристики, являясь индикатором заболеваний печени и почек, иммунной системы, злокачественной патологии, острых и хронических инфекций, генетических поломок, заболеваний центральной нервной системы и многих других видов патологии. Используя ацетат целлюлозу, можно разделить сывороточные белки на 5 фракций: альбумин и 4 глобулиновых группы - α1, α2, β(часто подразделяются на 2 различные группы - β1 и β2) и γ (рис.1).
Рис.1 Нормальная электрофореграмма сывороточных протеинов
Альбумин - низкомолекулярный сывороточный белок (м.в. около 70000 дальтон), образующий комплексы с многими протеинами, гормонами, билиарными пигментами, кальцием и другими субстанциями, играет ключевую роль в поддержании осмотического давления. Все 4 группы глобулинов характеризуются гораздо более высоким молекулярным весом, чем альбумин. α- и β-глобулины также являются транспортными формами протеинов, образуя комплексы с пигментами, металлами, углеводами и липидами. Эти белки очень гетерогенны, разброс их молекулярного веса от 40000 до 1000000 дальтон. γ-глобулины, или иммуноноглобулины характеризуются молекулярным весом от 15000 дальтон до более чем 1000000 дальтон (для IgM).
Синтезируемые В-лимфоцитами антитела в виде JgG, JgA и JgE представляют собой один из компонентов иммунной защиты организма, которая включает кроме того Т-клеточный иммунитет, фагоцитоз и систему комплемента. Нарушение одного из компонентов иммунной системы приводит к изменению защиты организма и клинически выявляется как одна из форм иммунодефицитного состояния. Выявления и идентификация нозологических форм иммунодефицитных состояний - актуальнейшая проблема клинической медицины. Одним их наиболее информативных методов первичной диагностики иммунодефицитов является электрофоретическая протеинограмма сыворотки крови.