(Дж. Вілмор, д.Костіл, 2003)

Міофібрила. У кожному м'язовому волокні міститься від кількох сотень до кількох ти­сяч міофібрил. Це скоротливі елементи скелетного м'яза. Міофібрила склада­ються з саркомерів, що мають вигляд довгих ниток.

Смуги та саркомір. Волокна скелетного м'яза під мікроскопом мають характерний смугастий вигляд. Саме тому скелетний м'яз називають також поперечносмугастим. Такі ж смуги є характерними для серцевого м'яза, тому його також можна вважати поперечносмугастим.

Основною функціональною одиницею міофібрили є саркомір. Кожна міофібрила складається з численної кількості саркомерів, кінці котрих з'єднані один з одним біля Z-ліній. Кожний саркомір включає те, що знаходиться між кожною парою Z-ліній, у такій послідовності:

• І-диск (світла ділянка);

• А-диск (темна ділянка);

• Н-зона (у середині А-диска);

• решта А-диска

• другий І-диск.

Тонкіші філаменти, що відповідають за м’язове скорочення утворені актином, грубіші — міозином. У кожній міофібрилі поряд розташовуються близько 3000 актинових та 1500 міозинових філаментів. Сму­ги, характерні для м'язових волокон, є результатом розташування цих філамен­тів, що ілюструє рис. 3. Світлий І-диск вказує на ділянку саркоміра з тонкими актиновими філаментами. Темний А-диск являє собою ділянку, що складається як з грубих міозинових, так і з тонких актинових філаментів. Н-зона — цен­тральна частина А-диска, що є видимою тільки тоді, коли саркомір перебуває у спокої. Вона складається виключно з грубих філаментів. Світліше забарвлення Н-зони порівняно з сусіднім А-диском обумовлене відсутністю у ній актинових філаментів. Н-зону можна побачити тільки коли саркомір розслаблений, оскіль­ки він вкорочується при скороченні й актинові філаменти «втягуються» у цю зону, роблячи її забарвлення таким, як і решта частин А-диска.

Рис. 3. Основна функціональна одиниця міофібрили — саркомір, котрий складається із певним чином розташованих актинових та міозннових філаментів (Дж. Вілмор, Д.Костіл, 2003)

Міозинові філаменти. Хоча і було відмічено, що у кожній міофіб­рилі міститься близько 3000 актинових та 1500 міозинових філаментів, ці цифри є не зовсім точними. Близько 2/3 білків скелетного м'яза становить міо­зин. Згадуючи, що міозинові філаменти грубі. Кожний міозиновий філамент утворений приблизно 200 молекулами міозину, розташованими поряд кінцями один до одного (Дж. Вілмор, Д. Костілл, 2003).

Кожна молекула міозину складається з двох сплетених протеїнових пучків. Один кінець кожного пучка утворює, глобулярну голівку, так звану міозинову голівку. Кожний філамент має кілька таких голівок, котрі випина­ються вперед і утворюють поперечні містки, що взаємодіють під час м'язового скорочення зі спеціальними активними ділянками на актинових філаментах.

Актинові філаменти. Один кінець кожного актинового філамента вхо­дить до Z-лінії, другий протягується до центра саркомера, проходячи між міозиновими філаментами. Кожний актиновий філамент має активну ділянку, до котрої може «прив'язатися» міозинова голівка.

Кожний тонкий, або актиновий, філа­мент складається з трьох різних протеїно­вих молекул: актину, тропоміозину та тропоніну.

Актин утворює основу філамента. Окремі актинові молекули є глобулярними і, з'єднуючись разом, утворюють нитки актинових молекул. Дві нитки обвиті одна навколо другої у вигляді спіралі подібні до двох низок перлин, скручених разом. Тропоміозин — це білок, що має форму труб­ки; він обвиває актинові нитки, заповнюю­чи заглиблення між ними. Тропонін є складнішим білком, котрий через рівні проміжки прикріплений до ниток актину та до тропоміозину. Складна ді­яльність тропоміозину та іонів кальцію спрямована на збереження стану розслаб­лення або розвиток скорочення міофібри­ли, про які йтиметься далі.