60

ГОУ ВПО Тюменская государственная медицинская академия

Федерального агентства по здравоохранению и социальному развитию

Кафедра биологической химии

Методическое пособие по биологической химии

(аудиторная и внеаудиторная работа)

для студентов стоматологического факультета

Часть 1, занятия 1-19

Тюмень – 2007

Методическое пособие по биологической химии (аудиторная и внеаудиторная работа) для студентов стоматологического факультета часть1.

Авторы: Бышевский А.Ш., Рудзевич Е.Л., Галян С.Л.

Гоу впо Тюменская государственная медицинская академия Федерального агентства по здравоохранению и социальному развитию

Кафедра биологической химии

Тюмень, 2007.

Учебно-методическое пособие утверждено и рекомендовано к тиражированию Центральным координационно-методическим советом Тюменской Государственной медицинской академии, протокол № от

Рекомендуемая литература:

1. Березов Т.Г., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. М.: Медицина. 1998

2. Биохимия. Под редакцией чл.- корр. РАН профессора Северина Е.С., Москва: ГОЭТАР-МЕД. 2003

3. Николаев А.Я.Биологическая химия. М.:Высшая школа. 1998

4. Бышевский А.Ш., Терсенов О.А. Биохимия для врача, Екатеринбург

5. Щербак И.Г. Биологическая химия. СПб.: Медицина,2002

Тема: Предмет и задачи биохимии. Строение и функции белков (занятия 1-5).

Цель: изучить строение белковых молекул как важнейших макромолекул живых систем, их физико-химические свойства. Усвоить, что уникальная структура белков лежит в основе их функционирования. Усвоить предмет и задачи биохимии.

Значение темы. Биохимия изучает химические основы жизнедеятельности, т.е. химические процессы, обеспечивающие существование живого организма. Жизнь с позиций биохимии макромолекулярная система, для которой характерны способность к воспроизведению, строго регулируемому обмену веществ и энергии. Основная структурная единица всех форм жизни – клетка, при большом разнообразии их объединяет наличие обязательных надмолекулярных образований, которые необходимы для реализации воспроизведения и обмена: мембраны, митохондрии, ядро, рибосомы, лизосомы, аппарат Гольджи (функции их вспомнить из курса цитологии). При изучении химического состава организма обнаружено множество органических молекул, главную роль среди которых играют макромолекулы - белки, нуклеиновые кислоты, углеводы, липиды; низкомолекулярные органические биологически активные вещества и минеральные вещества. Предмет биохимии – строение во взаимодействии с функциями молекул и надмолекулярных образований, свойственных живому; механизмы извлечения из внешней среды соединений, необходимых для обеспечения обмена веществ и энергии; механизмы превращения биомолекул и регуляция этих превращений; механизмы высвобождения, трансформации и использования энергии; механизмы самовоспроизведения. Частный раздел биохимии – клиническая биохимия - изучает нарушения химических процессов жизнедеятельности и методы их выявления для устранения или коррекции.

Белки выполняют в клетке приоритетные функции. В основе их функционирования лежит способность специфично связываться с молекулами (лигандами), что обусловлено их уникальной конформацией. Конформация определяется первичной структурой, которая для каждого индивидуального белка закодирована в генах, нарушение последовательности аминокислот при биосинтезе белка приводит к развитию молекулярной патологии – наследственным болезням. Изменение конформации белковой молекулы приводит к изменению их функций, а следовательно может быть причиной патологических состояний.

Занятие 1. Предмет и содержание биологической химии. Правила работы в биохимической лаборатории.

Цель занятия: Усвоить предмет и задачи биохимии. Ознакомиться с принципами методов, используемых в современных исследованиях. Ознакомиться с элементами техники безопасности при работе в химической лаборатории, с приемами самостоятельной работы в процессе изучения дисциплины.

Студент должен знать:

1. Предмет и содержание биологической химии.

2. Приемы техники безопасности при работе с электроприборами, с агрессивными химическими соединениями.

3. Как оказать помощь подвергшимся электротравме, воздействию агрессивными химическими соединениями, как вести себя при возникновении пожароопасной ситуации.

4. Принципы основных методов, используемых в современных исследованиях.

5. Ознакомиться с принципами организации аудиторной и самостоятельной работы при изучении биохимии.

Занятие 2. Свойства и функции аминокислот – структурных единиц белков. Цветные реакции, обнаруживающие белки и аминокислоты.

Цель занятия: Изучить общую характеристику белков. Изучить структуру, классификацию и свойства протеиногенных аминокислот. Овладеть простейшими приемами обнаружения белков и аминокислот в биологических средах.

Студент должен знать:

1. Обязательные признаки живой системы.

2. Определение понятия «Белковая молекула», общие свойства и функции.

3. Основные свойства аминокислот как структурных единиц белковых молекул. Основной вид связи в молекуле белка.

4. Классификацию и номенклатуру, структурные формулы протеиногенных аминокислот.

Студент должен уметь:

1. Изобразить общую структурную формулу протеиногенной аминокислоты.

2. Изобразить структурные формулы всех протеиногенных аминокислот.

3. Различать 20 протеиногенных аминокислот среди других, не участвующих в построении белковых молекул.

4. Определить заряд аминокислот при растворении их в средах с различными значениями рН. Прогнозировать растворимость аминокислот.

5. Изобразить формулы конкретных ди-, трипептидов.

6. Выполнить цветные реакции, которые позволяют обнаружить белок и аминокислоты в биоматериалах.

Студент должен получить представление:

1. О классификации аминокислот по их роли в организме;

2. О роли дефицита аминокислот в возникновении некоторых патологических состояниях;

3. О принципах, на которых основаны современные методы разделения и идентификации аминокислот.

Сведения из базовых дисциплинах, необходимые для изучения темы:

1. Аминокислоты как производные органических кислот, классификация последних;

2. Строение и свойства пептидной связи;

3. Реакции гидролиза, условия их осуществления.

Задания для самоподготовки:

Изучите материал темы в соответствии с целевыми вопросами («студент должен знать») и письменно выполните следующие задания:

1. «Собирите» из приведенных фрагментов наиболее полное определение белковой молекулы: 1. разветвленный полимер; 2. гетерополимер, включающий остатки аминокислот и углеводов; 3. линейный полимер из аминокислот; 4. линейный полимер или сополимер из аминокислот, соединенных пептидными связями; 5. линейный полимер, отличающийся плоской структурой; 6. полимер, характеризующийся трехмерной пространственной организацией; 7. полимер с периодическим включением в цепь остатков жирных кислот; 8. полимер или сополимер, состоящий из аминокислот, в котором различают три уровня организации и для которого характерна способность объединяться в надмолекулярные образования – четвертичный уровень организации.

2. Напишите общую формулу протеиногенной аминокислоты. Подчеркните группу, которая определяет принадлежность аминокислоты к протеиногенным. Усвойте, что все аминокислоты отличаются строением радикала.

3. Заполните таблицу: Классификация аминокислот по химическому строению

Название класса аминокислот	Название аминокислот (формулы изучить)
I. Аминокислоты с алифатическим радикалом
II. Аминокислоты, содержащие в радикале дополнительную функциональную группу: окси – карбокси- амино- тио-
III. Ам-ты, содержащие ароматический радикал
IV. Аминокислоты с гетероциклическим радикалом
V. Иминокислоты

4. Напишите структурными формулами трипептид, образованный из глицина, аланина и серина. Дайте полное название и краткое обозначение. Подчеркните пептидную связь. Обозначьте №-концевую и С-концевую аминокислоты. Запишите схему реакции гидролиза этого трипептида.

5. Запишите формулы и названия аминокислот с полярными положительно заряженными радикалами.

6. Запишите формулы и названия аминокислот с полярными отрицательно заряженными радикалами.

7. Запишите формулы валина и аспарагиновой кислоты. Сравните степень их растворимости. Подчеркните фрагмент молекулы, который определяет степень растворимости аминокислот.