324 • Функции систем жизнеобеспечения организма

к ак упругого твердого тела при его деформации. Нековалентные межмоле­кулярные взаимодействия белков цитоскелета легко обеспечивают измене­ние размеров и формы эритроцитов (их деформацию) при прохождении этих клеток через микроциркуляторное русло, при выходе ретикулоцитов из костного мозга в кровь — благодаря изменению расположения молекул спектрина на внутренней поверхности липидного бислоя. Генетические аномалии белков цитоскелета у человека сопровождаются появлением де­фектов мембраны эритроцитов. В результате последние приобретают изме­ненную форму (так называемые сфероциты, элиптоциты и др.) и имеют повышенную склонность к гемолизу. Увеличение соотношения холесте­рин—фосфолипиды в мембране увеличивает ее вязкость, уменьшает теку­честь и эластичность мембраны эритроцита. В результате снижается де­формируемость эритроцита. Усиление окисления ненасыщенных жирных кислот фосфолипидов мембраны перекисью водорода или супероксидны­ми радикалами вызывает гемолиз эритроцитов (разрушение эритроцитов с выходом гемоглобина в окружающую среду), повреждение молекулы гемо­глобина эритроцита. Постоянно образующийся в эритроците глютатион, а также антиоксиданты (а-токоферол), ферменты — глутатионредуктаза, су-перо ксиддисмутаза и др. защищают компоненты эритроцита от этого по­вреждения.

До 52 % массы мембраны эритроцитов составляют белки гликопротеи-ны, которые с олигосахаридами образуют антигены групп крови. Глико-протеины мембраны содержат сиаловую кислоту, которая придает отрица­тельный заряд эритроцитам, отталкивающий их друг от друга.

Энзимы мембраны — Ка⁺/К⁺-зависимая АТФаза обеспечивает актив­ный транспорт Иа⁺ из эритроцита и К⁺ в его цитоплазму. Са²⁺-зависимая АТФаза выводит Са²⁺ из эритроцита. Фермент эритроцита карбоангидраза катализирует реакцию: Са²⁺ Н₂О <-» Н₂СО₃ о Н⁺ + НСО7, поэтому эритро­цит транспортирует часть углекислого газа от тканей к легким в виде би­карбоната, до 30 % СО₂ переносится гемоглобином эритроцитов в форме карбаминового соединения с радикалом N112 глобина.

7.1.2. Гемоглобин

Гемоглобин — это гемопротеин, с молекулярной массой около 60 тыс., ок­рашивающий эритроцит в красный цвет после связывания молекулы О₂ с ионом железа (Ре⁺⁺). У мужчин в 1 л крови содержится 157 (140—175) г ге­моглобина, у женщин—138 (123—153) г. Молекула гемоглобина состоит из четырех субъединиц гема, связанных с белковой частью молекулы — глобином, сформированной из полипептидных цепей. Синтез гема проте­кает в митохондриях эритробластов. Синтез цепей глобина осуществляется на полирибосомах и контролируется генами 11-й и 16-й хромосом. Схема синтеза гемоглобина у человека представлена на рис. 7.2. Гемоглобин, со­держащий две а- и две (3-цепи, называется А-тип (от айиН — взрослый). 1 г гемоглобина А-типа связывает 1,34 мл О₂. В первые три месяца жизни плода человека в крови содержатся эмбриональные гемоглобины типа Со\уег I (4 эпсилон цепи) и Оо\уег II (2а и 28 цепи). Затем формируется гемоглобин Р (от ГаеШз — плод). Его глобин представлен двумя цепями а и двумя (3. Гемоглобин р обладает на 20—30 % большим сродством к О₂, чем гемоглобин А, что способствует лучшему снабжению плода кислородом. При рождении ребенка до 50—80 % гемоглобина у него представлены ге­моглобином Р и 15—40 % — типом А, а к 3 годам уровень гемоглобина Р снижается до 2 %.