
- •Предмет, задачи, методы и место биохимии среди других медицинских и биологических дисциплин.
- •2.Роль белков в жизнедеятельности организма. Современные представления о структуре белков
- •3.Общая характеристика биологических функций белков (каталитическая, регуляторная, рецепторная, транспортная, структурная, сократительная, генно-регуляторная, трофическая, иммунологическая и т.Д.)
- •6.Принципы организации четвертичной структуры белков. Кооперативные изменения конформации субъединиц. Примеры реализации кооперативных эффектов.
- •7. Денатурация белков. Ренатурация. Факторы.
- •8. Методы выделения и очистки белков
- •9. Физико-химические свойства белков:масса,размеры и форма молекул;растворимость,ионизация,гидратация.Методы исследования белков(качественные и количественные)
- •1. Различия белков по форме молекул
- •2. Различия белков по молекулярной массе
- •3. Суммарный заряд белков
- •4. Соотношение полярных и неполярных
- •5. Растворимость белков
- •10. Структурные компоненты и биологические функции сложных белков(хромопротеины,гемопротеины,флавопротеины,металлопротеины) хромопротеины
- •11. Причины и следствия различного белкового состава органов и тканей. Изменение белкового состава организма при старении и заболеваниях
- •12.Понятие о ферментах. Структурно-функциональная организация ферментов. Отличие ферментативного катализа от неорганического
- •13. Общие принципы ферментативного катализа. Отличие ферментов от неорганических катализаторов. Механизм односубстратной и двусубстратной ферментативной реакции
- •2) Двусубстратные с неупорядоченным механизмом
- •14. Кофакторы и коферменты,их значение для деятельности ферментов. Коферментные функции витаминов.
- •15. Механизм действия ферментов. Специфичность действия ферментов(стереохимическая, реакционная и субстратная:абсолютная,групповая). Структура и роль каталитического центра.
- •16. Классификация ферментов Классификация и номенклатура ферментов
- •Номенклатура ферментов
- •17. Кинетика ферментативных реакций. Зависимость скорости ферментативных реакций от концентрации субстрата,фермента,факторов среды(рН,температуры). Уравнение Михаэлиса- Ментен
- •18. Ингибирование активности ферментов: обратимое и необратимое;конкурентное,неконкурентное и бесконкурентное. Лекарственные препараты- ингибиторы ферментов.
- •20.Методы определения и единицы активности и количества фермента. Понятие об энзимопатологии, энзимодиагностике и энзимотерапии.
Предмет, задачи, методы и место биохимии среди других медицинских и биологических дисциплин.
Биохимия – это наука о структуре веществ, входящих в состав живого организма, их превращениях и физико-химических процессах, лежащих в основе жизнедеятельности.
Биохимия является одной из фундаментальных дисциплин медицины и биологии. Она занимается познанием живого на уровне макромолекул. Биохимия – это результат интеграции биологии и химии.
Разделы биохимии:
1. статическая (биоорганическая химия);
2. динамическая (изучает превращение веществ);
3. функциональная (изучает физико-химические процессы).
Выделяют разделы биохимии в зависимости от объекта изучения: биохимия животных, микроорганизмов, растений, человека, клиническая биохимия и т.д.
Основные задачи биохимии:
1. изучение процессов биокатализа;
2. изучение строения и функций нуклеиновых кислот;
3. изучение молекулярных механизмов наследственности;
4. изучение строения, обмена белков;
5. изучение превращения углеводов;
6. изучение процессов обмена липидов;
7. изучение роли биорегуляторов (гормоны, нейромедиаторы);
8. изучение роли витаминов и минеральных веществ.
Значение БХ для медицины:
1. необходима для понимания сущности заболевания (патогенеза), его механизма. Пр.: сахарный диабет в результате недостатка инсулина, атеросклероз – нарушение обмена липопротеинов, опухолевый рост – функционирование онкогенов;
2. необходима для диагностики заболеваний. Пр.: биохимический анализ крови, мочи. Определяется:
а) количество субстрата (уровень метаболита);
б) активность фермента;
в) количество биорегуляторов (гормонов и нейропептидов);
В диагностике заболеваний используются различные методы: радио-иммуный анализ, иммуно-ферментный анализ, введение ДНК-зондов для выявления чужеродной ДНК, дефектов ДНК, онкогенов. Также позволяет выявить предрасположенность к заболеваниям;
3. разработка новых лекарственных препаратов;
4. необходима для профилактики заболеваний. Пр.: рахит – в результате недостатка витамина D, цинга – витамина С.
2.Роль белков в жизнедеятельности организма. Современные представления о структуре белков
Белки представляют собой важнейшую составную часть пищи. Недостаток белков в пище является одной из причин повышенной восприимчивости организма к инфекционным заболеваниям. При этом снижается кроветворение, задерживается развитие растущего организма, нарушается обмен жиров и витаминов, деятельность нервной системы, печени и других органов, замедляется восстановление клеток после тяжелых заболеваний. За жизнь человека белок обновляется 200 раз.
Несмотря на огромное многообразие белковых веществ в природе, в построении нашего организма участвует лишь 22 аминокислоты, поэтому не все белки мы можем использовать в пищу.
Белки составляют важнейшую часть всех клеток и тканей живых организмов, что делает их существование без белков невозможным. Поступая в организм, белки пищи подвергаются действию ферментов и гормонов и в итоге превращаются в составляющие их аминокислоты. Аминокислоты всасываются через стенки кишечника в кровь. Часть аминокислот поступает в печень, где происходит их дальнейшие превращения, а большая часть разносится к тканям и органам, где аминокислоты расходуются на построение и обновление клеток, а также на построение и обновление ферментов и гормонов. Наконец некоторая часть аминокислот является источником энергии, главным образом, при нехватке углеводов и жиров.
Таким образом, белки являются главным материалом для построения тканей организма.
Организм человека обладает способностью образовывать нужные аминокислоты из других аминокислот. Однако имеется 8 аминокислот (триптофан, лейцин, изолейцин, валин, треонин, лизин, метионин, фенилаланин), которые организм человека не способен синтезировать, но которые входят в состав белковых веществ человека. Эти аминокислоты называются «незаменимыми», они должны поступать в организм с продуктами питания. В питании детей дошкольного возраста они должны составлять 40% от суммы аминокислот, школьного возраста – 30%, а взрослых – 16%, т.е. 13-14 г.
Кроме того, питательная ценность белков зависит от степени усвояемости их организмом. Растительные белки усваиваются хуже, чем животные: белки яиц и молока – на 96%, рыбы и мяса – на 95%, хлеба – на 85%, овощей – на 80%, картофеля и бобовых – на 70%. Растительные белки должны составлять в дневном рационе не более 40%, т.к. наиболее полноценными считаются белки животного происхождения. Причина – большинство растительных белков имеет недостаточное содержание одной или двух незаменимых аминокислот. Это в основном лизин, метеонин и цистин.
Вместе с тем следует сказать и об отрицательном влиянии избытка белка в питании. Из-за большой реакционной способности организм переносит избыток белков труднее, чем других пищевых веществ. Особенно страдают от избытка белков печень и почки. Длительный избыток белка в питании вызывает перевозбуждение нервной системы, нарушение обмена витаминов, ожирение организма, заболевание суставов. Все это связано с повышенным поступлением вместе с белками нуклеиновых кислот, накоплением мочевой кислоты – продукта обмена пуринов, превращением избытка белков в жиры и т.д.
Потребность человеческого организма в белках составляет 1,1-1,5 г в день на 1 кг массы тела человека. Основными источниками белка в питании являются мясные, рыбные и зернобобовые продукты. Больше всего белка содержится в сырах – 25%, горохе и фасоли – 22-23%, разных видах мяса, рыбы и птицы – 16-20%, жирном твороге – 14%, крупах – 12-13%, ржаном хлебе – 5-6%, пшеничном – 8%, молоке – 2,9%, овощах и плодах – не более 2%.
Структура белка. Различают 4 уровня структурной организации белков, называемых первичной, вторичной, третичной и четвертичной структурами
Последовательность расположения аминокислотных остатков в полипептидной цепи белковой молекулы получила название первичной структуры белка. Многократно повторяющаяся пептидная связь (-СО-NH) является типичной ковалентной связью, которая определяет первичную структуру белка. Первичная структура белка, помимо большого числа пептидных связей, обычно содержит также небольшое число дисульфидных (-S-S-) связей. Пространственная конфигурация полипептидной цепи, точнее тип полипептидной спирали, определяет вторичную структуру белка, она представлена в основном α-спиралью, которая фиксирована водородными связями. Однако оказалось, что в растворах белка спирализованная полипептидная цепочка может принимать ту или иную конфигурацию. Эта конфигурация полипептидной спирали в пространстве определяет ее третичную структуру. третичная структура показывает, как полипептидная цепь, свернутая целиком или частично в спираль, расположена или упакована в пространстве (в глобуле).
Известная стабильность третичной структуры белка обеспечивается за счет водородных связей, межмолекулярных ван-дер-ваальсовых сил, электростатического взаимодействия заряженных групп и т д. Молекулы некоторых белков (например, гемоглобина) состоят из нескольких симметрично построенных частиц (одинаковых полипептидных цепей), обладающих одинаковой первичной, вторичной и третичной структурой. Совокупность таких одинаковых частиц (субъединиц), представляющая единое молекулярное образование в структурном и функциональном отношении, получила название четвертичной структуры белка.