15.3. Белки
Аминокислоты, пептиды и белки (протеины) образуют группу химически и биологически родственных соединений, которым принадлежит важнейшая роль в жизненных процессах.
Белки – природные биополимеры. Они являются высшей формой развития органического мира и участвуют во всех процессах функционирования живой природы.
Простые белки (протеины) образуются конденсацией -аминокислот (см. табл. 12), остатки которых соединяются между собой пептидными связями, т.е. белки – полипептиды. В гидролизатах природных белков обнаружено 20 видов аминокислот, 8 из которых являются незаменимыми, т.е. не могут синтезироваться организмом человека и должны поступать в него в готовом виде (с пищей).
Белки имеют сложную структуру. Различают три уровня организации структуры белков – первичную, вторичную и третичную структуры.
Первичная структура белка – химическое строение – вид аминокислот и порядок их чередования в полипептидной цепи. Полимерная цепь белковой молекулы «набирается» из аминокислот, как слово из букв. И так же, как при перестановке пары букв в слове меняется его лингвистический смысл (например, «кто» и «кот»), при перестановке аминокислот в первичной структуре пептида изменится его биологическая функция.
O H O H
║ │ ║
│
H
2N─CH─C─OH
+ H─N─CH─C─OH + H─N─CH─COOH
│ │ │
СH3 СH2OH (СH2)4─NH2
аланин серин лизин
O
H O
H
[147]
H2N ─ CH ─ C ─ N ─ CH ─ C ─ N ─ CH ─ COOH (143)
│ │ │
(Н+)
трипептид (ала)(сер)(лиз)
Организм для своих биосинтезов использует аминокислоты.
Гидролиз – расщепление водой пептидов (белков) на молекулы аминокислот – процесс противоположный процессу образования белков (реакция 143 справа налево). В организмах процесс гидролиза идет под действием гидролизат-ферментов, в лаборатории – под действием кислот или щелочей.
В случае щелочного гидролиза белков (пептидов) образуются соли аминокислот – процесс уже необратимый (в отличие от реакции 143).
O H O H
║ │ ║ │
4NaOH
H
2N
─ CH ─ C ─ N ─ CH ─ C ─ N ─ CH ─ COOH +
│ │ │ (–2H2O)
СH3 (H2C)2 ─ COOH (CH2)4 ─ NH2
(ала) (глу) (лиз)
(144)
H2N ─ CH ─ COONa + H2N ─ CH ─ COONa + H2N ─ CH ─ COONa
│ │ │
CH3 (H2C)2 COONa (CH2)4 ─ NH2
(аланат Na) (глутамат Na) (лизинат Na)
Вторичная структура белка – пространственное строение – диаметр (d) и шаг () цилиндрической спирали, в которую «закручена» полипептидная цепь (рис. 22, а). Зафиксирована вторичная структура белковой молекулы внутримолекулярными водородными связями, возникающими между близко расположенными атомами кислорода (С=О)-групп и атомами водорода (N–H)-групп (›C=O…H–N‹) (пример образования межмолекулярных водородных связей – см. п. 10.1.2).
d
• • •
… … …
• •
• •
• •
• •
• •
O=C
C=O
а б
Рис. 22. Вторичная (а) и третичная (б) структуры белка; многоточием показаны водородные связи, фиксирующие пространственное строение молекулы белка
Третичная структура белка – пространственное строение (рис. 22, б) – это «укладка» в пространстве «закрученной» в спираль полипептидной цепи белковой молекулы в глобулы (подобно укладке гибкой проволочной спирали в гнездах электроплитки). И здесь фиксация пространственной структуры осуществляется водородными связями (как и в случае вторичной структуры).
Водородные связи, фиксирующие вторичную и третичную структуры белка, непрочны. Они сравнительно легко разрываются воздействиями на белок температуры, жестких излучений, значительных изменений рН раствора. В результате разрыва внутримолекулярных водородных связей изменяется пространственная структура белковой молекулы, т. е. вторичная и третичная.
Этот процесс называется денатурация белка. В зависимости от масштабов нарушения пространственного строения белка ослабевает или вообще исчезает биологическая функция белка. Пример денатурации белка – варка куриного яйца.