87. Термодинамічні функції

88. Типи фазових портретів

89. Ферментативний каталіз

Кількісною характеристикою, за якою описуються кінетичні процеси, є швидкість реакції ν.

Н ехай розглянемо просту хімічну реакцію синтезу:

Ш видкість реакції ν є зміною в часі концентрації речовин:

К інетичне рівняння для цієї реакції можна записати таким чином:

Ф ерментативні реакції, що йдуть з надлишком субстрату належать до нульового порядку.

• Створення першої теорії ферментативної реакція (Л. Міхаеліс, М. Ментен, 1913).

У цій теорії постулювалося утворення короткоживучого фермент-субстратного комплексу ES у простій реакції:

де Е1 – вільний фермент; Р – продукт реакції; ES – фермент-субстратний комплекс.

З агальна концентрація ферменту становитиме:

К інетичне рівняння швидкості утворення та розпаду фермент-субстратного комплексу ES можна записати таким чином:

В ідношення констант швидкості називається константою Міхаеліса

П ісля запуску ферментативної реакції з часом настає стаціонарний стан, коли ν1=0. За умови стаціонарності можна встановити значення швидкості реакції, отже концентрація фермент-субстратного комплексу ES буде дорівнювати:

Дане рівняння називають рівнянням Міхаеліса-Ментен

С хематично взаємодію фермент-субстраного комплексу можна зообразити наступним чином.

• Інгібування

Речовини, які зменшують швидкість ферментативної реакції, називають інгібіторами.

Найпоширенішим типом інгібування є конкурентне інгібування. У цьому випадку інгібітор зв'язується з тим самим активним центром ферменту, що й субстрат, утворюючи неактивний комплекс ЕІ.

К онцентрацію загального ферменту можна записати таким чином:

Н еконкурентний інгібітор зв'язується не з активним центром, а в іншому місці, й утворюється неактивний комплекс ESI, і швидкість реакціях визначається таким чином:

Механізм взаємодії:

• Статична модель Фішера – пояснює жорстку підгонку субстрату до активного центру ферменту (ключ - замок)

• Індукована модель Кошланда – пояснює суттєві конформаційні зміни субстрату, коли він проникає в активний центр ферменту, тобто через конформаційну перебудову останнього відбувається точна орієнтація каталітичних груп ферменту для перетворення субстрату (рука-рукавичка)