62.Рівняння Ейрінга

Для того щоб знайти зв'язок між ΔH та Еа прологарифмуємо, а потім знайдемо диференціал за Т від емпіричного рівняння Арреніуса і теоретичного рівняння :

О тримаємо:

Рівняння Ейрінга -

Отже, ЕНЕРГІЯ АКТИВАЦІЇ – це ентальпія утворення перехідного стану при Т=30К, RT~2,5 кДж/моль

Перехід через активаційний бар'єр набуває характеру броунівського руху по системі локальних потенційних мінімумів під дією випадкових сил.

Розрахунки свідчать, що в розчині при кімнатній температурі випадкові броунівські рухи доменів забезпечують молекули фермента енергією, достатньо дл того, щоб могли відбутися спонтанні переходи між відкритою і закритою конформаціями за 10-9 с. Флуктуації атомів і їх релаксація в нове положення не перевищують 0,05 нм, що можна порівняти до амплітуди коливань атомів близьких до стану рівноваги.

Ферменти значно зменшують ΔHо та ΔSo , і, тому значно збільшують швидкість хімічної реакції.

Застосування теорії абсолютних швидкостей реакцій має серйозні обмеження, бо вона була розроблена для газового середовищі. Ця теорія засвідчує, що енергетичний бар'єр є статичним і його проходження можливе лише за рахунок співударів атомів і не передбачає зсуву молекул ні атомів.

Однак в білках енергетичні бар'єри виникають при зсуві атомів, більш ніж 0,01 нм. У щільно укладеній молекулі білка, рух великих груп поєднується з груповим зсувом атомних груп. Рухлива група стикається з іншими групами, це призводить до внутрішнього тертя і зменшує швидкість переходу через бар'єр.

Значення ентальпій ΔHо та ентропій ΔSo дають цінну інформацію про природу перехідного стану і вказують на те, що при активації молекул відбувається сильна деформація хімічних зв'язків. Для багатьох хімічних реакцій, які відбуваються при кімнатній температурі ΔHо, а відповідно Еа ~ 50 кДж/моль.

Ентропія активації характеризує можливість утворення перехідного стану. Якщо величина ΔSo надто велика і від'ємна, то це означає, що для утворення перехідного стану молекули повинні бути просторово орієнтовані і мати певну конформацію.

Молекули, що беруть участь у метаболічних процесах, які протікають в живих системах є великими і гнучкими, тому протікання неферментативних реакцій є малоймовірним.

Що стосується хімічних реакцій в розчині з участю білкових молекул, поняття перехідного стану ще більше ускладнюється. Це можна пояснити тим, що згідно теорії Крамерса система може довше знаходитися в перехідному стані, ніж це передбачають інші теорії.

Оскільки швидкість реакції може сильно залежати від в'язкості і природа може використовувати цю залежність для регуляції хімічних реакцій.

Тривалість таких флуктуацій (10-2 с) значно менша, ніж тривалість великомасштабних перебудов і поворотів доменів.

На відміну від теорії абсолютних швидкостей реакцій була запропонована теорія Крамерса (1940), яка ґрунтується на моделі руху через бар'єр під дією випадкової сили.

Згідно з цією теорією постійна константа швидкості записується так

Залежність швидкості ферментативної реакції від температури середовища

Швидкість хімічної реакції, що каталізується ферментами, має свій температурний оптимум, перевищення якого супроводжується зниженням ферментативної активності, що виникає через термічну денатурацію білкової молекули