Глобулярные белки

Конформация молекулы глобулярных белков более компактна по сравнению с фибриллярными белками из-за наличия сложным об­разом согнутых, свернутых и скрученных участков полипептидной цепи, существование которой зависит от различных типов стабили­зирующих сил. Для глобулярных белков нет единой формы. Одни из них имеют почти правильные сферы, другие — вытянутые эллипсои­ды, а большинство имеют промежуточную форму между этими край­ними случаями. Глобулярные белки пищевых продуктов построены из одной полипептидной цепи. В качестве исключения можно привести мясные продукты, в рецептуру которых входит кровь. Гемоглобин кро­ви является олигомером (молекула образована четырьмя полипептид- ными цепями). Как свидетельствуют накопленные в научной литературе данные, третичная структура свернутой полипептидной цепи (глобулы) ста­билизируется целым рядом нековалентных взаимодействий. Во всех глобулярных белках обнаружены следующие типы взаимодействий: 1) гидрофобные взаимодействия между неполярными боковыми цепя­ми валина, лейцина, изолейцина, фенилаланина и других неполярных аминокислот; 2) электростатические силы притяжения между боковы­ми цепями, несущими противоположно заряженные ионные группы (ион-ионные взаимодействия); 3) водородные связи между группами, не участвующими в образовании пептидной связи, — например, меж­ду остатками тирозина и глутаминовой кислоты; 4) водородные связи пептидных группировок, осуществляемые в спиральных структурах и структурах типа складчатого листа в цепи. В составе некоторых белков могут присутствовать или отсутствовать дисульфидные связи и коор­динированные ионы металлов Особое значение в стабилизации ядра белковой молекулы, в кото­ром вода отсутствует, отводится гидрофобным взаимодействиям.

Следует отметить, что нативная конформация глобулярного белка очень чувствительна к различного рода внешним воздействиям и ме­нее устойчива, чем у фибриллярного белка.

Гидратация

Одним из важнейших функционально-технологических свойств белков в пищевых системах является их водосвязывающая и водоудер­живающая способность, которая определяется их возможностью к ги­дратации.

Взаимодействие белковых частиц и молекул воды называется гидра­тацией белка молекулами воды. Это взаимодействие возможно благо­даря тому, что и вода, и полипептидные цепи белков, построенные из остатков аминокислот, полярны. Полярными являются пептидные группы (—СО—NH—), заряженные аминокислотные остатки. Как пептидные группы главной цепи, так и полярные боковые груп­пы выступают донорами и акцепторами водородных связей. Они могут образовывать водородные связи друг с другом или с молекулами воды. Пептидная связь связывает одну молекулу воды, карбоксильная — 4 молекулы воды, аминогруппа (—NH₃⁺) — одну молекулу воды.

Поскольку гидрофильные группы (свободные и связанные) нахо­дятся на поверхности белковой частицы (глобулярные белки), их взаи­модействие с молекулами воды может идти в двух направлениях.

Первое — молекулы воды взаимодействуют со связанными поляр­ными группами белка (пептидные связи, гидроксильные группы) за счет образования с ними водородных связей. Каждая молекула воды может образовать четыре водородные связи. Такая адсорбция назы­вается молекулярной. Молекулярная адсорбция является величиной постоянной для каждого вида белка и характеризует его специфич­ность.

Второе — диполи воды притягиваются электростатическим полем свободных полярных групп (аминогруппы диаминомонокарбоновых кислот, карбоксильные группы моноаминодикарбоновых кислот) за счет их диссоциации в растворе, и это определяет суммарный заряд белковой молекулы. Такое взаимодействие диполей воды с заряжен­ными группами называется ионной адсорбцией.

На характер взаимодействия белок — вода (скорость и прочность связывания воды белком) оказывают влияние такие факторы, как: pH системы (характеризует уровень ионизации белка); концентрация, вид и состав белка (наличие гидрофильных и гидрофобных групп); кон­центрация солей в системе, влияние которых зависит от вида катионов и анионов; конформация белка (степень денатурации); степень пори­стости, которая определяет общую площадь поверхности сорбции.

В кулинарной практике часто используют пищевые кислоты (уксус­ную, лимонную) или сок лимона, содержащий смесь пищевых кислот, для маринования мяса. Это делается для снижения pH мяса ниже ИЭТ, что вызывает дополнительное набухание белка коллагена, приводящее к разрыхлению его структуры и повышению качества изделия после жарки. Добавление лимонной кислоты в процессе приготовления теста (снижение pH системы), используемого в дальнейшем для приготов­ления мучных кондитерских изделий из слоеного теста, способствует лучшей набухаемости белков клейковины, делая ее более эластичной (растяжимой), что улучшает структуру теста и готовых изделий.

Белки пищевых продуктов по отношению к воде подразделяются на растворимые и нерастворимые. Общим для тех и других является их набухание, которое предшествует растворению, если белок растворим.

Набухание — это самопроизвольный процесс присоединения воды молекулами белка, сопровождающийся увеличением его объема и мас­сы. Набухание предшествует растворению потому, что молекулы бел­ка имеют в тысячу раз большой размер, чем молекула воды. Поэтому скорость передвижения молекул белка во много раз меньше, чем воды.

Молекулы воды проникают в погруженный в нее белок вследствие того, что цепочные молекулы белка гибкие, их звенья, изгибаясь, соз­дают неплотную упаковку макромолекул. Молекулы воды занимают свободное пространство между частицами белка, отодвигая их друг от друга. Молекулы воды благодаря их высокой диэлектрической прони­цаемости взаимодействуют с полярными группами белка, что приво­дит к образованию на поверхности белковых частиц гидратного слоя. Белок начинает набухать, поглощая определенное количество воды, что приводит к увеличению объема и массы белка. При увеличении количества контактируемой с белком воды вблизи гидрофильных цен­тров образуется несколько слоев воды. Расстояние между молекулами белка увеличивается. Когда силы взаимодействия между диполями превышают такие же силы между белковыми молекулами, происхо­дит растворение белка. Молекулы начинают отрываться и переходить в раствор.

Одни белки набухают ограниченно, тогда как другие неограниченно.

Процесс неограниченного набухания не имеет предела набухания и заканчивается растворением.