Белки соединительной ткани

Основными белками волокнистых структур соединительной ткани являются коллаген и эластин.

Коллаген (дающий клей, от греч. collia — клей и gennao — рождаю, произвожу) принадлежит к склеропротеидам и в нормальном (натив­ном) состоянии обладает фибриллярным, или волокнистым, строением.

Коллаген содержится во всех видах соединительной ткани, а также в органах, в которых она имеется. Количество коллагена зависит от типа ткани или органа, а также от возраста, породы и пола животного, в ко­торых оно содержится, и взаимосвязано с функциями, выполняющи­ми органом в теле животного. Для коллагена присущи следующие характерные признаки:

химические — содержится специфически большое количество остатков глицина (35 %), пролина и оксипролина (около 21 %), аланина (примерно 11 %); а остальные аминокислоты — в не­больших количествах, включая гидроксилизин. Отсутствуют триптофан, цистин и цистеин, мало метионина и тирозина. Не­обычный аминокислотный состав со значительным преоблада­нием четырех аминокислот (около 2/3 всех остатков) над всеми другими определяет относительно низкую биологическую цен­ность коллагена как пищевого белка (неполноценный белок) (табл. 4.1). Нативный коллаген устойчив к действию протеоли- тических ферментов желудочно-кишечного тракта (пепсина и трипсина);

физико-химические — не растворяется в холодной воде, но спо­собен к набуханию. При нагревании в воде подвергается дена­турации и деструкции с образованием растворимого в горячей воде (40 °С и более) глютина. Изоэлектрическая точка колла­гена — pH 7,0...7,8. В силу структурных особенностей каркас молекул коллагена занимает большое пространство. В молекуле остается свободная часть аминогрупп (аминогруппы диамино­кислот, N-концевые группы главных полипептидных цепей) и часть карбоксильных групп (карбоксильные группы аспа­рагиновой и глутаминовой моноаминодикарбоновых кислот, С-концевые группы главных полипептидных цепей), которые наряду с другими группами исполняют роль гидрофильных цен­тров, способных удерживать диполи воды. Поэтому коллаген обладает выраженной способностью к набуханию, так как моле­кулы воды внедряются внутрь пространственной решетки;

физические — имеются специфическая поперечная исчерчен- ность волокон. Из-за наличия пролина и оксипролина, которые образуют изгибы в полипептидной цепи, реализация а-спирали невозможна.

Макромолекула коллагена называется тропоколлагеном.

В соединительной ткани коллаген находится в виде коллагеновых волокон, основной структурной единицей которых являются фибрил­лы. Фибриллы коллагена построены из повторяющихся макромолекул тропоколлагена, которые уложены вдоль фибриллы в виде параллель­ных пучков по типу «голова к хвосту». Головки параллельно располо­женных молекул тропоколлагена сдвинуты относительно друг друга ступенчатым образом на одно и то же расстояние (1/4 их длины) в про­дольном направлении.

Этим объясняется характерная для коллагеновых волокон попереч­ная исчерченность. Продольная и параллельная агрегация фибрилл образует коллагеновое волоконо Макромолекула, фибрилла и волокно — это реальные формы суще­ствования коллагена, а протофибрилла является гипотетической фор­мой, которая введена для наглядности представления.

Стабилизация структуры молекул коллагена и их агрегатов (фи­брилл, волокон) осуществляется за счет внутри- и межмолекулярных поперечных связей, являющихся своеобразными сшивающими мо­стиками.

Эти связи подразделяются на нековалентные и ковалентные.

К нековалентным относятся водородные (между пептидными груп­пами, между боковыми цепями и пептидными группами), ионные (между заряженными боковыми цепями) и гидрофобные (между бо­ковыми цепями). Водородные и ионные связи возникают между по­лярными группами, а гидрофобные — между неполярными группами.

Ковалентные представлены эфирными (между карбоксильными и гидроксильными группами боковых цепей), пептидными (между кис- ными и основными группами боковых цепей), а также альдегидными связями. В образовании ковалентных связей (глкжозидных, эфирных) л коллагене наряду с его функциональными группами принимают уча­стие другие вещества, особенно гексозы (глюкоза, галактоза, манно- за и др.), повышая его стабильность за счет образования поперечных сшивок. Коллаген содержит 0,5... 1 % гексоз, которые прочно связаны с ним, что дает основание считать коллаген гликопротеидом.

Эластин. В составе соединительной ткани в тех или иных количе­ствах, присутствуют эластиновые волокна, основу которых составляет белок эластин. Основная субъединица фибрилл эластина — тропоэла- стин, молекулярная масса которого приблизительно 72 000, содержит около 800 аминокислотных остатков. Эластин богат, как и коллаген, глицином и аланином. Тропоэластин отличается от тропоколлагена тем, что содержит много остатков лизина, но мало остатков пролина. В эластине отсутствует триптофан и цистеин, мало метионина.

Тропоэластин образует спираль особого типа, отличающуюся как от а-спирали, так и от спирали коллагена. Молекула тропоэластина состоит из богатых остатками глицина спиральных участков, разде­ленных более короткими участками, содержащими остатки лизина и аланина.

Спиральные участки растягиваются при напряжении, но возвраща­ются к исходной длине при снятии нагрузки.

Области, содержащие остатки лизина, принимают участие в фор­мировании ковалентных поперечных связей. Четыре R-группы лизина сближаются друг с другим и ферментативным путем превращаются в десмозин или сходный по структуре изодесмозин. Таким путем поли- пептидные цепи тропоэластина могут объединяться в системы, спо­собные обратимо растягиваться во всех направлениях.

Эластин нерастворим в воде, устойчив к действию кислот и щело­чей, при тепловой кулинарной обработке практически не изменяется, лишь только слегка набухает.