Строение и функции белков.

1.Представление о белках как важнейшем классе органичских веществ и структурно-функциональном компоненте организма человка.

Белки - высокомолекулярные азотистые органические вещества, построенные из аминокислот. Белки – основная и необходимая составная часть всех организмов. Именно Белки осуществляют обмен веществ и энергетические превращения, неразрывно связанные с активными биологическими функциями. Сухое вещество большинства органов и тканей человека и животных, а также большая часть микроорганизмов состоят главным образом из белков (40-50%)

Микроорганизмы обычно богаче белком. Белковые вещества лежат в основе важнейших процессов жизнедеятельности. Так, например , процессы обмена веществ ( пищеварение, дыхание, выделение, и другие) обеспечиваются деятельностью ферментов , являющихся по своей природе белками. К белкам относятся и сократительные структуры, лежащие в основе движения, например сократительный белок мышц, опорные ткани, покровы, состоящие главным образом из коллагенов, эластинов, кератинов, а также токсины, антигены и антитела, многие гормоны и другие биологически важные вещества.

Энгельс определил, что жизнь есть способ существования белковых тел, заключающийся в постоянном самообновлении химических составных частей этих тел.

В природе существует примерно 1010-1012 различных белков. Белками являются ферменты, антитела, многие гормоны и другие биологические активные вещества. Необходимость постоянного обновления белков лежит в основе обмена веществ. Именно поэтому белки и явились тем исключительным материалом , который послужил основой возникновения жизни на Земле. Ни одно вещество из всех веществ биологического происхождения не имеет столь большого значения и не обладает столь многогранными функциями в жизни организма как белки.

Белки содержат в среднем около 1 6% азота, 50-55% углерода , 21-23% кислорода , 15-17% азота , 6-7% водорода , 0,3-2,5% серы . В составе отдельных белков обнаружены также фосфор, йод, железо, медь и некоторые другие макро- и микроэлементы, в различных, часто очень малых количествах.

2.Аминокислоты,входящие в состав белков,их строение и свойства. Пептидная связь. Первичная структура белков. Зависимость биологических свойств от первичной структкры.

Аминокислоты — органические кислоты, у которых атом водорода -углеродного атома замещен на аминогруппу –NH₂

_1.В составе белков 20 альфа-а-т,общая формула кот:

2.А-ты различаются по строению,размерам,св-м радикалов,присоединенных к альфа углеродному атому.Функц. группы а-т определяют особенности св-в разных альфа а-т:

-анионные гр-пы –СОО; катионные гр-пы –NH3,=NH, -NH-C=NH2

/ /

NH2

-полярные незаряженные гр-пы: -ОН, -CONH2, -SH; неполярные : -СН3; алифатические цепи,ароматические циклы

Пролин в отличие от других 19 мономеров белков иминокислота,радикал в пролине связан как с альфа углеродным атомом,так и с аминогруппой.

Некоторые функц. гр-пы в радикалах а-т появляются после синтеза белка.

3. А-ты различаются по их растворимости в воде. Это связано со СП-тьюрадикалов вз-ть с водой(гидрироваться). К гидрофильным относятся радикалы, содержащие анионные, катионные и полярные незаряженные функц. гр-пы. К гидрофобным относятся радикалы,содержащие метильные гр-пы , алифатические цепи или циклы.

4. Пептидные связи соединяют а-ты в пептиды. Альфа –корбоксильная группа 1й а-ты может реагировать с альфа-иминогруппой другой а-ты с обр-м пептидной связи.

Пептидные цепи белков представляют собой полипептиды,те линейные полимеры альфа а-т,соединен пептид связью.

Первичная структура белка несет информ. о его пространственной структуре. Первичная структура белка - это последовательность ковалентно связанных пептидными связями аминокислот, составляющих белок.Пептидная связь образуется за счет -карбоксильной группы одной аминокислоты и -аминной группы другой что -аминогруппа находится слева, а -карбоксильная группа — справа. Соответствующие участки полипептидной цепи называют N-концом (аминным концом) и С-концом (карбоксильным концом), а аминокислотные остатки — соответственно N-концевым и С-концевым остатками.

3.Конформация пептидных цепей в белках(вторичная и третичная структура)вторичная-пространственная структура, обр-ся в результате вз-вияй между функц. группами пептидного остова. альфа-спираль и бета-спираль. В Альфа-спирали водородные св-зи обр-ся между атомом кислорода карбокс. гр-пы и водородом амидного азота через 4 а-ты; боковые цепи а-х остатков нах на периферии спирали Ветта-структура обр между линейными областями одной полипептид. цепи,обр-я складки. Полипептидные цепи или их части могут обр-ть параллельные и антипараллельные бета структуры.

третичная-трехмерная пространственная структура,обр-ся за счет вз-й между радикалами а-т,СПС располагаться на значительном расстоянии друг от друга в пептидной цепи.

Третичная структура формируется в результате нековалентных взаимодействий (электростатические, ионные, силы Ван-дер-Ваальса и др.) боковых радикалов, обрамляющих -спирали и -складки, и непериодических фрагментов полипептидной цепи. Среди связей, удерживающих третичную структуру, следует отметить:

а) дисульфидный мостик (–S–S–) между двумя остатками цистеина;

б) сложноэфирный мостик (между карбоксильной группой и гидроксильной группой);

в) солевой мостик (между карбоксильной группой и аминогруппой);

г) водородные связи между группами -СО - и -NH-;

Третичной структурой объясняется специфичность белковой молекулы, ее биологическая активность.

конформационная лабильность-спс. белков к небольшим изменениям конформации за счет разрыва одних и обр-я других слабых связей.

5.Лабильность пространственной структуры белков и их денатурация.Факторы,вызывающие денатурацию.

Денатурация-разрушение их нативной конформации,вызван разрывом связей ,стабилизирующих пространств. структуры,при действии денатурирующих агентов.

1. никальная трехмерная структура каждого белка разрушается , и все молекулы одного белка приобретают случайную конформацию

2. радикалы а-т ,форм активный центр, оказываются пространственно удаленными друг от друга,те разруш спецеф. центр связывания белка с лигандом

3. гидрофобные радикалы оказываются на пов-ти молекулы=создаются условия для агрегации белков(агрегаты белков выпадают в осадок)

4. разрушаются 2е 3е 4е структуры

факторы:высокая температура-разруш слабых связей в белке; кислоты и щелочи-изменение ионизации иогенных групп,разрыв ионных и водородных связей; мочевина-разруш внутримолек. водородных связей и из-за обр-я водород связей+мочевина; спирт, фенол, хлорамин-разруш гидрофобных и водород связей ; соли тяжелых металлов-обр-е нераствор солей белков и ионов тяжелых металлов