5. Вторичная структура белка.

Способ укладки полипептидной цепи в упорядоченную структуру. Различают α- спираль и β- складчатый слой.

α-спираль: пептидная цепь α-спирали складывается таким образом, что витки спирали регулярны т.е. образуется винтовая симметрия, каждый виток 3.6 а.к. остатка, расстояние 0,54 нм, угол 26 ° между витками.

α-спиральная конфигурация происходит за счет водородной связи между пептидными группами каждого n-го и n+3 а.к. остатков. β-складчатый слой – это линейная форма, линейная форма удерживается благодаря возникновению водородных связей между пептидными группировками стоящие на разных участках полипептидной цепи. Вторичная структура определяется первичной, к спиралеобразным а.к. относятся (аланин,глутамин, лейцин, лизин ,глутаниновая кисл,), а к β-складчатым слоям относятся (валин, изолейцин, тирозин).

6.Третичная и четвертичная структура белка.

Под третичной структурой белка подразумевают пространственную ориентацию полипептидной спирали или способ укладки полипептидной цепи

в определенном объеме. В стабилизации третичной структуры принимают участие: ковалентные связи (между двумя остатками цистеина — дисульфидные мостики и карбокс.группа);ионные связи между противоположно заряженными боковыми группами аминокислотных остатков;водородные связи;гидрофильно-гидрофобные взаимодействия. При взаимодействии с окружающими молекулами воды белковая молекула «стремится» свернуться так, чтобы неполярные боковые группы аминокислот оказались изолированы от водного раствора; на поверхности молекулы оказываются полярные гидрофильные боковые группы.Первым белком, третичная структура которого была выяснена Дж. Кендрью, оказался миоглобин кашалота. Это сравнительно небольшой белок с мол. м. 16700,содержащий 153 аминокислотных остатк, представленный одной полипептидной цепью..По современным представлениям, третичная структура белка после завершения его синтеза в рибосомах формируется совершенно автоматически, самопроизвольно и полностью предопределяется первичной структурой.Нарушение третич.структуры приводит:к изменению св-в белка и потеря активности.Четвертичная структура взаимное расположение нескольких полипептидных цепей в составе единого белкового комплекса. Белковые молекулы, входящие в состав белка с четвертичной структурой, образуются на рибосомах по отдельности и лишь после окончания синтеза образуют общую надмолекулярную структуру. В состав белка с четвертичной структурой могут входить как идентичные, так и различающиеся полипептидные цепочки.Эпимолекула-белок с четвертичной структурой.

7.Физико- хим.Св-ва белков.Размеры и формы белков.Амфотерные св-ва белков.Изоэлектрическая точка.Растворимость и денатурация.

Хим.св-ва: 1.Гидратация. Процесс гидратации означает связывание белками воды, при этом они проявляют гидрофильные свойства: набухают, их масса и объем увеличивается. 2.Горение.Белки горят с образованием азота, углекислого газа и воды, а также некоторых других веществ. Горение сопровождается характерным запахом жженых перьев.3. Цветные реакции. Биуретовая – происходит взаимодействие слабощелочных растворов белков с раствором сульфата меди(II) с образованием комплексных соединений между ионами Cu2+ и полипептидами. Реакция сопровождается появлением фиолетово–синей окраски.4.Амфотерные свойства.В белках содержатся карбоксил и аминогруппа и при действии щелочей белок реагирует в форме аниона – соединяться с катионом щелочи, образуя соль альбуминат.При действии же кислот он становится катионом, образуя синтонин.5. Гидролиз белков.Реакция гидролиза идет с образованием аминокислот. Физ.св-ва:кристал.в-ва,белого цвета,имеющие большую мол.массу.Форма:белковые частицы бывают шарообразные,удлиненные, нитевидные,построены асимметрично.Размеры: Молекулярная масса белков колеблется от 6000 (нижний предел) до 1000000 и выше в зависимости от количества отдельных полипептидных цепей в составе единой молекулярной структуры белка. Изоэлектрическая точка (pI) — кислотность среды (pH), при которой определённая молекула или поверхность не несёт электрического заряда. В изоэлектрической точке суммарный заряд белков, обладающих амфотерными свойствами, равен нулю и белки не перемещаются в электрическом поле. В изоэлектрической точке белки наименее устойчивы в растворе и легко выпадают в осадок. Изоэлектрическая точка белка в сильной степени зависит от присутствия в растворе ионов солей; в то же время на ее

величину не влияет концентрация белка. Потеря белком (или другим биополимером) нативной структуры называется денатурацией. Денатурация может быть полной или частичной, обратимой или необратимой. Самый известный случай необратимой денатурации белка в быту — это приготовление куриного яйца, когда под воздействием высокой температуры растворимый в воде прозрачный белок овальбумин становится плотным, нерастворимым и непрозрачным. Денатурация в некоторых случаях обратима, как в случае осаждения водорастворимых белков с помощью солей аммония, и используется как способ их очистки. Растворимость белков в растворителях неодинакова и зависит от многих факторов: природы, состава и рН растворителя, ионной силы и температуры раствора, структурных особенностей молекулы данного белка и других факторов. В результате чего одни белки хорошо растворимы в воде, другие - в водных растворах нейтральных солей, третьи  -  в слабых растворах кислот или щелочей, четвертые  -  в смеси воды и органических растворителей (например, этанола или ацетона).