- •1. Предмет и задачи биохимии.
- •2. Аминокислоты. Структура, физико-химические свойства, диссоциация. Классификация аминокислот.
- •3.Связи аминокислот в белке (пептидные, дисульфидные, ионные, гидрофобные, водородные).
- •4. Первичная структура белка, определение первичной структуры.
- •5. Вторичная структура белка.
- •6.Третичная и четвертичная структура белка.
- •7.Физико- хим.Св-ва белков.Размеры и формы белков.Амфотерные св-ва белков.Изоэлектрическая точка.Растворимость и денатурация.
- •8.Методы выделения и очистки белка.Электрофорез,хроматография,фракционирование солями и органическими растворителями.
- •9.Классификация белков. Глобулярные и фибриллярные белки.Простые и сложные белки.
- •10.Общие представления о ферментах. Химическая природа ферментов.Активный центр.Кофермент и простетические группы.
- •11.Специфичность действия ферментов.Влияние различных факторов среды на скорость ферментативных реакций.
- •12. Нуклеиновые кислоты.Роль и функции
- •15.Ферментативный гидролиз нуклеиновых кислотДнКазы, рнКазы, рестриктазы.
- •16.Вторичная структура днк.Организация днк эукариот
- •18. Характеристика гена.
- •19.Репликация днк.
- •20.Транскрипция. Рнк-полимераза.
- •22.ТРнк Структура и функции, гипотеза неоднозначного соответствия.
- •23. РРнк эукариот прокариот митохондрий. Рибрсомы. Полисомы.
- •24Регуляция биосинтеза белка на уровне транскрипции. Регуляторные участки днк и структурные гены. Репрессия и нндукция.
- •25Углеводы. Функции углеводов. Классификация углеводов.
- •26Структура, свойства и распространение основных представителей моносахаридов.
- •27Структура, свойства и распространение основных представителей дисахаридов.
- •28Структура, свойства и распространение основных представителей полисахаридов.
- •31. Цикл трикарбоновых кислот (цикл кребса)
- •33. Глюконеогенез
- •34.Гликоген. Биологическая роль. Биосинтез.
- •35 Распад гликогена. Ферменты гликогенолиза
- •36Регуляция активностей гликоген-синтазы и гликоген-фосфорилазы. Влияние адреналина на обмен гликогена
- •38 Макроэргические фосфорные соединения. Нуклеотидфосфаты, креатинфосфат, аргининфосфат
- •39 Биоэнергетические функции митохондрий
- •40.Дыхательная цепь.Над-дегирогеназы, убихон, цитохромы, цитохромксидаза.
- •41.Липиды.Биологические функции липидов.Классификация липидов (жирные кислоты, триацилглицериды, фосфолипиды, гликолипиды, стероиды)
- •42.Триацилглицериды.Жирные кислоты, их классификация и номенклатура.
- •43.Фосфолипиды (фосфотидилхолин, фосфотидилинозитол, фосфотидилэтаноламин, сфингофосфолипиды). Структура, биологическая роль.
- •44.Гликозилацилглицерины.Гликосфинголипиды.Церебразиды.Ганглиозиды.
- •45.Стероиды.Холестерин.Воска.
- •47.Биосинтез жирных кислот. Мультиферментный комплекс синтетазы жирных кислот.
- •48.Гормоны.Классификация,химическая природа и регуляторная роль.
- •49.Механизмы действия стероидных и белковых гормонов.
- •50.Гормональная регуляция обмена вещ-в. Роль гипоталамуса и гипофиза в координации деятельности желез внутренней секреции.
- •Вопрос 51Поджелудочная железа. Ее гармоны..
- •Вопрос 52.Гормоны щитовидной железы. Их действие
- •Вопрос 53. Гормоны мозгового слоя надпочечников:
- •Вопрос 54. Витамины
- •Вопрос 55Водорастворимые витамины
- •Вопрос 56 Жирорастворимые витамины.
- •57Взаимосвязь и интеграция процессов обмена веществ.
- •59. Биологические системы, использующиеся в биотехнологии
- •60. Методы
3.Связи аминокислот в белке (пептидные, дисульфидные, ионные, гидрофобные, водородные).
Существует 2 группы связей:
КОВАЛЕНТНЫЕ СВЯЗИ - обычные прочные химические связи.
а) пептидная связь
б) дисульфидная связь
НЕКОВАЛЕНТНЫЕ (СЛАБЫЕ) ТИПЫ СВЯЗЕЙ - физико-химические взаимодействия родственных структур. В десятки раз слабее обычной химической связи. Очень чувствительны к физико-химическим условиям среды. Они неспецифичны, то есть соединяются друг с другом не строго определенные химические группировки, а самые разнообразные химические группы, но отвечающие определенным требованиям.
а) Водородная связь
б) Ионная связь
в) Гидрофобное взаимодействие
Пептидная связь
Пептидная связь — вид амидной связи, возникающей при образовании белков и пептидов в результате взаимодействия о- аминогруппы (—NH2) одной аминокислоты с а-карбоксильной группой (—СООН) другой аминокислоты. Из двух аминокислот и образуется дипептид (цепочка из двух аминокислот) и молекула воды. По этой же схеме рибосома генерирует и более длинные цепочки из аминокислот: полипептиды и белки. Разные аминокислоты, которые являются «строительными блоками» для белка, отличаются радикалом R
Дисульфидная связь
Дисульфидные мостики, или дисульфидная связь — ковалентная связь между двумя атомами серы, входящими в состав серусодержащей аминокислоты цисгеина. Образующие дисульфидную связь аминокислоты могут находиться как в одной, так и в разных полипептидных цепях белка. Дисульфидные связи образуются в процессе посттрансляционной модификации белков и служат для поддержания третичной и четвертичной структур белка.
Водородная связь
Водородная связь форма ассоциации между электроотрицательным атомом и атомом водорода Н, связанным ковалентно с другим электроотрицательным атомом. В качестве электроотрицательных атомов могут выступать N, О или F. Водородные связи могут быть межмолекулярными или внутримолекулярными
ИОННАЯ СВЯЗЬ - возникает между положительно и отрицательно заряженными группировками (дополнительные карбоксильные и аминогруппы), которые встречаются в радикалах лизина, аргинина, гистидина, аспарагиновой и глутаминовой кислот.
ГИДРОФОБНОЕ ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ - неспецифическое притяжение, возникающее в молекуле белка между радикалами гидрофобных аминокислот - вызывается силами Ван-дер-Ваальса и дополняется выталкивающей силой воды. Гидрофобное взаимодействие ослабевает или разрывается в присутствии различных органических растворителей и некоторых детергентов. Например, некоторые последствия действия этилового спирта при проникновении его внутрь организма обусловлены тем, что под его влиянием ослабляются гидрофобные взаимодействия в молекулах белков.
4. Первичная структура белка, определение первичной структуры.
Это последовательное чередование аминокислотных остатков в одной или нескольких полипептидных цепей составляют молекулу белка. Первичная структура белка уникальна и детерминирована генами. Миоглобин человека 153 а.к.остатка инсулин 21 а.к. Замена одного аминокислотного остатка в полипептидной цепи может привести к аномальным явлениям.