28/ См выше!

В тканях аммиак находится преимущественно в виде иона аммония NН  в равновесии с небольшой концентрацией неионизированного аммиака.

1. Восстановительное аминирование.

Одним из путей связывания и обезвреживания аммиака в организме, в частности в мозге, сетчатке, почках, печени и мышцах - это биосинтез амидов глутаминовой и аспарагиновой кислот (глутамина или аспарагина):

 

Эта реакция протекает во многих тканях, но наиболее важна для нервной, особенно чувствительной к токсическому действию аммиака. Первая реакция представляет собой обращение глутаматдегидрогеназной реакции (обратная окислительному дезаминированию ГЛУ).

Обезвреживание аммиака путем синтеза глутамина имеет и анаболическое значение, поскольку глутамин  используется для синтеза  ряда  соединений.  Прежде  всего  нужно  отметить,  что глутамин — одна из 20 аминокислот, входящих в белки. Кроме того, амидная группа глутамина используется для синтеза аспарагина,   глюкозамина   и   других   аминосахаров, пуриновых и пиримидиновых нуклеотидов.  Таким образом,  в  этих реакциях азот аммиака включается в разнообразные структурно-функциональные компоненты клетки.

Глутамин затем может поступать во все ткани, где осуществляется его гидролиз при участии глутаминазы:

 

Подобным образом происходит образование аспарагина (через ЩУК).

 2.      Образование аммонийных солей.

Экскреция аммиака с мочой в норме невелика — около 0,5 г в сутки. Но она в несколько раз повышается при ацидозе, т. е. при увеличении содержания кислот в организме. Аммиак в почках образуется главным образом за счет амидной группы глутамина. Глутамин гидролизуется   активируемой фос­фатом глутаминазой, имеющейся в клетках эпителия канальцев почки. Часть аммиака (примерно 30%) образуется другим путем — в результате непрямого дезаминирования аминокислот.

Образующийся аммиак нейтра­лизует кислоты: NH3 + Н+ → NH4+. Неионизированные аммиак и кислоты в клетках находятся в равновесии с их ионизированными формами. Через клеточные мембраны проникают преимуществен­но неионизированные аммиак и кислоты, и в просвете почечного канальца (т. е. уже в моче) аммиак акцептирует протон кислоты, образуя аммонийную соль, которая выводится из организма. Экскреция аммиака почками служит для выведения именно кислот, а не азота, на что указывает значительная скорость экскреции  при   ацидозе,   малая — при   нормальной   кислотности межклеточной  жидкости   и   крови,   и  отсутствие  экскреции ам­миака при алкалозе. Одновременно этот процесс обеспечивает сохранение организмом ионов Na+, которые в отсутствие ионов аммония выводились бы с анионами кислот. Потеря таких коли­честв Na+, которые необходимы для выведения кислот при ацидо­зе, могла бы вызвать снижение осмотического давления межкле­точной жидкости и крови, а вследствие этого уменьшение объема межклеточной жидкости, т. е. обезвоживание тканей.

 3.      Основным механизмом связывания аммиака в организме является синтез мочевины. Мочевина выводится из организма с мочой в качестве главного конечного продукта белкового, соответственно аминокислотного обмена. На долю мочевины приходится до 80-85 % от всего выводимого из организма азота. Количество выделяемой мочевины зависит от количества белков, поступающих с пищей. Если суточный рацион включает 80–100 г белка, то за сутки образуется и выводится 25–30 г мочевины.

Основным местом синтеза мочевины является печень. Синтез мочевины является циклическим метаболическим процессом и носит название орнитинового цикла мочевинообразования Кребса (цикл мочевины Кребса - Хензеляйта).

 

  На первом этапе из NН3 и СО2 при участии АТФ синтезируется макроэргическое соединение карбамоилфосфат:

 

На втором этапе цикла мочевинообразования происходит конденсация карбомоилфосфата и орнитина с образованием цитруллина. На следующей стадии вначале происходит связывание одной молекулы NН3 путем восстановительного аминирования с образованием (с затратой молекулы АТФ) аспарагиновой кислоты. Затем цитруллин и аспарагиновая кислота взаимодействуют с образованием аргининосукцината, который распадается на аргинин и фумарат при участии аргининосукцинатлиазы. Аргинин расщепляется под действием фермента аргиназы на орнитин и  мочевину    .

Образовавшийся орнитин может вступать в следующий цикл мочевинообразования. Хотя аргинин есть во всех клетках организма человека, образование мочевины происходит исключительно в клетках печени - единственном органе, где локализован фермент аргиназа. Мочевина из клеток печени поступает в кровь и выводится из организма через почки.

Для синтеза одной молекулы мочевины требуется две молекулы NН3, одна молекула СО2 и  три молекулы АТФ.

 Т.о., исходя из фактических данных о механизмах обезвреживания аммиака в организме часть аммиака используется на биосинтез аминокислот путем восстановительного аминирования a-кетокислот по механизму реакции трансаминирования. Аммиак связывается при биосинтезе глутамина и аспарагина. Некоторое количество аммиака выводится с мочой в виде аммонийных солей. В форме  креатинина, который образуется из креатина и креатинфосфата, выделяется из организма значительная часть азота аминокислот. Наибольшее количество аммиак расходуется на синтез мочевины, которая выводится с мочой в качестве главного конечного продукта белкового обмена в организме человека и животных.

                                                                                                                            

29. Биологическая ценность белка. По современным представлениям под биологической ценностью белков понимают зависящую от их аминокислотного состава и других структурных особенностей степень задержки азота пищи в растущем организме или эффективность его утилизации для поддержания азотистого равновесия у взрослых.  Указанный критерий позволяет установить место пищевых белков по степени сравнительной пользы для организма человека и животных. Биологическая ценность пищевых белков зависит в основном от содержания и соотношения входящих в их состав незаменимых аминокислот. Белки животного происхождения (говядина, треска), имеют высокую биологическую ценность. Растительные белки лимитированы по ряду незаменимых аминокислот и прежде всего — по лизину. Второй лимитирующей аминокислотой для белков пшеницы и риса является треонин. Биологическая ценность белков коровьего молока по сравнению с белками женского молока значительно лимитирована дефицитом серосодержащих аминокислот (метионин + цистин) и триптофана, что свидетельствует о необходимости коррекции его аминокислотного состава при использовании в питании детей раннего возраста. Биологическая ценность белков коровьего молока по сравнению с белками женского молока значительно лимитирована дефицитом серосодержащих аминокислот (метионин + цистин) и триптофана, что свидетельствует о необходимости коррекции его аминокислотного состава при использовании в питании детей раннего возраста. Биологическая ценность белков зависит не только от их аминокислотного состава, но и от доступности отдельных аминокислот. При избыточном нагревании продуктов, богатых углеводами, в них снижается количество доступного лизина вследствие реакции меланоидинообразования. Важным показателем качества пищевого белка может служить также степень его усвояемости, которая отражает протеолиз в желудочно-кишечном тракте и последующее всасывание аминокислот. По скорости переваривания протеолитическими ферментами пищевые белки можно расположить в следующей последовательности: 1 — рыбные и молочные;  2 — мясные; 3 — белки хлеба и круп. Рассмотренные представления о биологической ценности пищевых белков необходимы для правильного использования различных белковых продуктов при построении сбалансированных рационов питания. Многие растительные продукты, особенно злаковые, содержат белки пониженной биологической ценности: в кукурузе, например, имеется значительный дефицит триптофана и лизина, в пшенице — лизина и треонина. Продукты животного происхождения содержат сравнительно высокое количество триптофана, лизина и серосодержащих аминокислот. Поэтому для удовлетворения потребностей организма в аминокислотах целесообразно использовать комбинации пищевых продуктов по принципу взаимного дополнения лимитирующих биологическую ценность аминокислот. Содержание белка в основных пищевых продуктах Продукт Белок, г/100 г съедобной части - Говядина 18,6—20,0 Баранина 15,6—19,8 Свинина мясная 14,3 Печень говяжья 17,9 Куры 18,2—21,2 Утки 15,8—17,2 Яйца куриные 12,7 Колбаса любительская вареная 12,2 Сервелат 24,0 Сардельки свиные 10,1 Судак 18,4 Треска 16,0 Навага 15,1 — 19,2 Икра осетровых (паюсная) 36,0 Молоко коровье пастеризованное 2,79 Творог нежирный 18,0 Сыры (твердые) 19,0—31,0 Соя 34,9 Горох 20,5 Фасоль 21,0 Грибы сушеные (белые) 20,1 Ядро ореха фундук 16,1 Мука пшеничная 1-го сорта 10,6 Мука ржаная сеяная 6,9 Крупа манная 10,3 гречневая ядрица 12,3 рисовая 7,0 Хлеб из муки пшеничной 7,6—8,1 ржаной 4,7—7,0 Макаронные изделия высшего сорта 10,4—11,8

Хлеб безбелковый из  пшеничного крахмала 0,7 Диетические безбелковые макаронные изделия 1,0 Капуста белокочанная 1,8 Морковь 1,3 Свекла 1,5 Томаты 1,1 Картофель 2,0 Апельсины 0,9 Яблоки, груши 0,4 Смородина черная 1,0 Масло сливочное несоленое 0,5 Масло сливочное бутербродное 2,9 Ягоды, фрукты и овощи (за исключением бобов и зеленого горошка, содержащих соответственно 6 % и 5 % белка) включают незначительные количества белка.