3.2. Апопротеин а- II

Алипопротеин II занимает второе место после апо А-I , на его долю приходится около 20% всех белков частицы ЛПВП, он преимущественно находится в подфракции ЛПВП₃. Белок состоит из двух одинаковых полипептидных цепей. Каждая цепь образована 77 аминокислотными остатками и имеет ММ 8690 Да. Цепи связаны между собой дисульфидными мостиками в положении 6. Вторичная структура апо А –II характеризуется меньшей степенью спирализации по сравнению с апо А – I. В ней 35-40% приходится на а - спираль, 13 % - на β - структуру и около 50 % - на неупорядоченную структуру (табл. 4).

Апо А-II выполняет структурную функцию. Синтез происходит в стенке тонкой кишки и печени, белок поступает в кровь в составе насцентных ЛПВП, ХМ и ЛПОНП. В ряде случаев, по непонятным причинам, часть апо А–I и апо А–II в составе ЛПВП замещается на другие белки, в частности, на сывороточный амилоид А (SSA), который в нормальных условиях составляет от 0,1 до 1 % всех апобелков ЛПВП. Образование ЛПВП, обогащенных SSA, приводит к изменению физико-химических свойств ЛП-частиц и ускорению их катаболизма, к снижению функциональных возможностей ЛПВП в акцепции ХС и активации ЛХАТ.

Таблица 4

Основные алипопротеиды плазмы крови человека

Аполи-попроте­ин	Концентра­ция в сыво­ротке кро­ви, мг/дл	Класс липопротеидов, в ко­тором присутствует аполи­попротеин	Биологическая роль
Апо A-I	120-160	ЛПВП, хм	Структурный белок ЛПВП Активатор ЛХАТ
Апо A-II	30-50	ЛПВП	Структурный белок ЛПВП
Апо A-IV	14-16	ХМ, ЛПВП	Неизвестна
Апо A-V	0,01-0,04	ХМ, ЛПОНП, ЛПВП	Неизвестна
В-48*		хм	Структурный белок ХМ
В-100	60-90	ЛПОНП, ЛППП, ЛПНП	Структурный белок апо В-ЛП Лиганд В, Е-рецептора
C-I	5-7	ХМ, ЛПОНП, ЛПВП	Неизвестна
C-II	3-5	ХМ, ЛПОНП, ЛПВП	Активатор ЛПЛ
C-III	10-12	ЛПОНП, ЛПВП	Ингибитор ЛПЛ, роль до конца неизвестна
Д	6-10	ЛПВП	Неясна
Е	4-6	ЛПОНП, ЛППП, ЛПНП, ЛПВП	Лиганд В, Е-рецептора Лиганд Е-рецептора
F	7-9	ЛПНП, ЛПВП	Неизвестна
Н	10-20	ХМ, ЛПОНП, ЛПНП, ЛПВП	Неизвестна
J	5-10	ЛПВП	Неизвестна
L	Неизвестна	ЛПВП	Неизвестна
(a)	< 30	ЛП (а)	Неизвестна

3.3. Алипопротеин в

Апопротеины В являются компонентами всех классов ЛП, с которыми связывают развитие атеросклероза (табл.4). В крови обнаружены две основные формы: апо В–100 и апо В–48, которые являются продуктами одного гена. На долю апо В – 100 приходится до 96- 98 % обшей массы ЛПНП и до 40% в ЛПОНП. Апо В–100 самый крупный из аполипопротеинов, он имеет в составе 4536 аминокислотных остатков, молекулярную массу - 512 кДа., относится к многофункциональным белкам. У человека апо В-100 образуется преимущественно в печени, в кишечнике синтезируется менее 5% белка. Он участвует в формировании липид-белковых комплексов: ЛПОНП, β - ЛПОНП, ЛПНП, ЛП (а), в обеспечении их секреции из клеток, в которых они образуются, в транспорте ТГ и ХС в токе крови в составе указанных ЛП. Белок имеет фрагменты, ответственные за связывание с ЛПНП - рецептором клетки. Апо В–100 большая молекула, в этом белке может наблюдаться большое количество генных вариантов. Точковые мутации могут приводить к неспособности белка связываться с рецептором, в результате чего развивается ГХС.

Апопротеин В-48 получил такое название, так как полностью гомологичен 48% N–конца апо В-100 (рис. 17). Он синтезируется в кишечнике, основная его функция заключается в формировании только одного класса ЛП – ХМ, которые могут обнаруживаться в плазме человека в течение 8-10 часов после приема пищи. В крови здорового человека натощак (через 10-12 часов после последнего приема пищи) апо В-48 не обнаруживается. Апо В-48 участвует в обеспечении направленной секреции пищевых ТГ в составе этих ЛП в лимфу, а затем транспорта ТГ в крови. Он не участвует в свзывании с В, Е–рецепторами клеточных мембран. Синтез апо В-48 стимулируется в стенке кишечника приемом жирной пищи.

Рис. 17. Апо В – 48, входит в состав только липопротеидов – хиломикронов