Гемоглобин
Гемоглобин төртінші реттік құрылым түзеді, олар қан эритроциттерінің құрамында болады. Бір эритроцитте 340—400 млн. гемоглобиндердің молекулалары бар. Гемоглобиннің әр молекуласы 10 мың атомдардан тұрады. Қанға қызыл түсті гем береді. Гемоглобик оттек молекулаларын тірі организмнің әрбір жасушаларына жеткізіп, ал жасушалардан тіршілік ету процесстерінің соңғы өнімі болып табылатын көмір қышқыл газын алып кетіп отырады. Гемоглобиннің молекулалық салмағы 65 000-68 000. Оның құрамының 96% глобин ақуызы, ал қалған 4% гем құрайды. Ересек кісілердің гемоглобинінің (НвА) молекуласының құрамына екі а және екі β полипептидтік тізбегі кіреді. А1 тізбегі 141 аққ, ал β-тізбегі 146 аққ тұрады. Осы төрт полипептидтік тізбек бірігіп молекуланың ақуыздық бөлігін, яғни глобинді түзеді. a және β полипептидтік тізбектерінің үшінші реттік құрылыстары ұқсас. Әрбір суббөліктің гидрофобтық құрылымының ішінде гидрофобтық қалта бар, осы қалтада гем орналасқан. Гемнің полярсыз бөлігі мен аминқышқылдарының гидрофобтық радикалдарының арасында түзілген ван — дер - ваальстық байланыстардың (60 жуық) әсерінен гидрофобтық қалтада гем мықты ұсталынып тұрады. Гемдегі пропион қышқылдарының қалдығы глобинмен бір — екі қосымша иондық байланыстар түзеді. Сонымен қатар глобин гастидиннің имидозольдық радикалы арқылы темір ионымен координациялық байланыспен байланысады (темір ионының бесінші байланысы). Темір ионының алтыншы координациялық байланысы бос, ол оттегінің молекуласын немесе басқа лигандтарды байланыстыру үшін қолданылады.
Гемоглобиннің төртінші реттік құрылымы үшінші реттік Құрылысты протомерлердің арасында әлсіз байланыстардың (гидрофобтық, сутектік, иондық және аз мөлшерде дисульфидтік) түзіліуі нәтижесінде құралады.
Гемоглобиннің негізгі қызметіне оттегіні байланыстырып және оны өкпеден ұлпаларға тасымалдауы жатады. Әрбір протомер оттегінің бір молекуласын байланыстыра алады, яғни гемоглобин молекуласы төрт оттегінің молекуласымен байланысып, оксигемоглобин түзеді. Оксигемоглобинде темір атомы екі валентік қалпында болады. Гемоглобиннің оттегімен байланыспаған түрін дезоксигемоглобин деп атайды. Дезоксигемоглобинде темір атомының бір координациялық байланысы бос және темір атомы порфиряндік сақинаның жазығынан шығып тұрады. Ал оксигемоглобинде темір атомы порфириндік сақинаның жазығында орналасады және екі валентгі күйінде болады.
Гемоглобин молекуласындағы төрт протомерлер келісіммен, яғни кооперативтік түрде жұмыс істейді. Бірінші оттегінің молекуласының а1 -суббірліктің гемімен байланысқаннан соң, темір ионы порфириндік сақинаның жазықтығының деңгейінде орналасады да, а1-протомердің конформациясын өзгертеді. Бұл протомердің конформациясының өзгеруі иондық байланыстың үзілуіне және екінші протомердің конформациясының өзгеріп темір мен оттегінің байланысуын жеңілдетеді. Екі протомерлердің конформацияларының өзгеруі иондық байланыстың үзілуіне және үшінші, төртінші протомерлердің конформацияларын өзгертіп, темір иондары мен оттегілердің жылдам байланысуын қамтамасыз етеді. Протомерлердің осындай кооперативтік жұмыстарының физиологиялық маңызы бар. Мысалы, оттегінің төртінші молекуласы бірінші молекуласына қарағанда 500 есе жылдам байланысады.
Оттегінің меншікті қысымының төрт есе кеміген кезегінде (10,6 дан 2,6 кПа дейін немесе 80 нен 20 мм сынап бағанасына дейін оксигемоглобиннің 80% оттегілерін бере алуы, протомерлердің кооперативтік жұмыс істеуіне негізделген.
Мысалы, НвА—ның β -тізбегінің 6—шы жағдайда орналасқан глутаматтың орнын лизин басқанда аномальді НвС, ал валин басқанда HbS пайда болады. Егер НвА-ның (3-тізбегінің 26-шы жағдайда орналасқан глутамат лизинмен ауыстырылатын болса аномальді НвЕ түзіледі. Сонымен қатар төрт (3-полипептидтік тізбектерінен тұратын аномальдік НвН және төрт у-полипептидтік тізбектен тұратын аномальді Нв Барта кездеседі. Аномальді гемоглобиндердің ішінен HbS, жиі кездеседі. Құрамында HbS бар эритроциттер орақ тәрізді пішінді болады. Сондықтан, қалыпты эритроциттердің өмір сүру мерзімінен (120 тәуліктен) ертерек уақытта көк бауырда және бауырда орақ тәрізді эритроциттер ыдыратылады да, орақ тәрізді жасушалық анемия ауруы дамиды. Аномальді гемоглобиндердің оттегіні байланыстыру қабілетінің нашар болуына байланысты анемия ауруы дамиды, Бұл ауруды, гемоглобинопатия деп атайды. Заттың молекулалық құрылысының өзгерісіне сәйкес туатын ауруларды молекулалық ауру деп атайды. Гемоглобинопатия осы молекулалы аурулардың қатарына жатады.