- •Гетерофункциональные соединения
- •Гидрокси-, или оксикислоты
- •Номенклатура
- •Изомерия
- •Химические св-ва
- •Номенклатура солей
- •Фенолокислоты
- •Оксокислоты
- •Номенклатура
- •Лекция 8 Аминофенолы (аф)
- •Аминоспирты
- •Адреналин
- •Лекция 9 Липиды
- •Классификация
- •Нейтральные жиры
- •Химическое строение
- •Физико-химические свойства
- •Остаток олеиновой к-ты Твердый жир
- •Цетилпальмитат Мирицилпальмитат
- •Фосфатидная кислота. Фосфатиды
- •Сфингофосфатиды (сф)
- •Гликолипиды
- •Лекция 10 Углеводы (ув)
- •Моносахариды (мс)
- •Лекция 11 Олигосахариды
- •Химические свойства
- •Полисахариды
- •Фрагмент цепи амилозы
- •Д екстрины мелкие Мальтоза
- •Лекция 12 Аминокислоты (ак)
- •Номенклатура
- •Изомерия
- •Классификация
- •Химические свойства
- •Коричневый
- •Применение ак
- •Лекция 13 Белки
- •Диполь-дипольное
- •Функции белков:
- •Лекция 14 Гетероциклические соединения (гцс)
- •Классификация
- •Пятичленные гц с одним гетероатомом Пиррол
- •Химические св-ва
- •Шестичленные гц Пиридин
- •Химические свойства
- •Шестичленные гц с двумя гетероатомами
- •Барбитуровая к-та
- •Конденсированные гцс
- •Пуриновые нуклеиновые основания
- •Гидроксипроизводные пурина
- •Лекция 15 Нуклеиновые к-ты (нк)
- •Химический состав нк
- •Нуклеозиды
- •Мононуклеотиды
- •Аденозинтрифосфат, аденозинтрифосфорная к-та, атф Структура молекулы днк
Коричневый
Метионин играет большую роль в обмене сложных липидов, препятствуя синтезу нейтральных жиров и холестерина, т.к. является донором метильных групп, содержится в большом количестве в сыре, твороге.
По оценкам американских врачей повышенный уровень цистеина, всегда присутствующего в крови, ассоциируется с 10–15% инфарктов и 30–40% инсультов. Избыток цистеина обычно обусловлен нехваткой фолиевой к-ты и витаминов группы В.
Применение ак
ГАМК в медицине под названиям аминалон (гаммалон) применяется при психических заболеваниях, обладает ноотропным действием, т.е. влияет на процессы мышления. На основе ГАМК создан ряд новых ноотропных средств:
Фенибут Пирацетам, ноотропил
H2N–(CH2)5–CООН -аминокапроновая к-та получается гидролизом -капролактама. В медицине используется в качестве кровоостанавливающего средства. -Капролактам (синтезируется из фенола) применяют для получения капрона.
парааминобензойная к-та (ПАБК)
Получают из паранитротолуола. Сложные эфиры ПАБК (анестезин и новокаин) используются в качестве местноанестезирующих средств:
R = – С2Н5 анестезин – не растворим в воде,
R = –СН2– СН2–N+Н(С2Н5)2С1– новокаин –
растворим в воде.
парааминосалициловая к-та (ПАСК)–
противотуберкулезное средство
Лекция 13 Белки
Это биополимеры, состоящие из ста и более АК остатков.
Классификация: простые белки (протеины), состоящие из -АК, сложные белки (протеиды), состоящие из белковой и небелковой частей.
Аминокислотный состав определяет многие св-ва белков: заряд белковой молекулы, ИЭТ, способность к осаждению, структуру и биологическую активность.
В настоящее время синтезированы простейшие белки – инсулин, рибонуклеаза, окситацин и др.
Первичная структура
При всем многообразии пептидов и белков принцип построения их молекул одинаков – связь между -АК осуществляется за счет –СООН гр. одной АК и –NH2 гр. другой АК, которая в свою очередь своей карбоксильной группой связывается с аминогруппой третьей АК и т.д. Связь между остатками АК, а именно между группой С=О одной к-ты и группой NH другой к-ты, является амидной связью. В химии пептидов и белков она наз-ся пептидной связью:
Пептидная связь
N-конец С-конец
Формально белковая или пептидная цепь представляет собой продукты поликонденсации АК. Один из концов цепи, где находится остаток АК со свободной аминогруппой, наз-ся N-концом (а сама АК – N–концевой), а другой конец цепи с остатком АК, имеющим свободную карбоксильную группу, наз-ся С–концом (а к-та - С-концевой). Т.о., пептидная цепь построена из повторяющихся скелет молекулы, и отдельных боковых групп – радикалов R, R/,R//.
Первичная структура пептидов и белков – это последовательность аминокислотных остатков в полипептидной цепи.
Сведения о последовательности -АК остатков в цепи могут быть получены в результате постепенного, шаг за шагом, отщепления АК с одного конца цепи последующей идентификацией отщепленной -АК. Такие методы существуют, и с их помощью установлена первичная структура многих пептидов и белков.
Для синтеза белка важен не только набор АК, но и порядок их соединения, т.е. первичная структура. Последняя обусловливает активность белков. Определенную последовательность АК в цепи дает использование операции “защита”.
“Защита” –NH2 гр. проводится методом ацилирования АК хлорангидридом или ангидром к-ты или на практике карбобензоксихлоридом (бензиловым эфиром хлормуравьиной к-ты):
АК
Ацилхлорид
“Защита” –СООН гр. проводится путем образования сложного эфира:
Затем проводят р-цию взаимодействия защищенных молекул в присутствии водоотнимающих средств. В этих условиях реагируют строго определенные группы –СООН первой молекулы и –NH2 – второй:
Пептидная
связь
Затем проводят гидролиз в мягких условиях с освобождением защищенных групп и сохранением пептидной связи:
Стратегию пептидного синтеза разработал и осуществил Э.Фишер еще в начале ХХв. Последовательным наращиванием цепи из АК он синтезировал (1907) первое белковоподобное вещ-во, состоящее из 18 АК. Он показал, что АК являются “строительным материалом” белков. Он был автором гипотезы “ключа и замка”, объясняющей специфичность действия белковых катализаторов-ферментов.
Задача химического синтеза белковых макромолекул пока еще слишком сложна (и экономически неоправданна), но получение химическим путем относительно коротких пептидов в настоящее время вполне реально. Достижения в области синтеза пептидов позволяют автоматизировать процесс и вести его по заданной программе. С помощью приборов (синтезаторов) получены пептиды, содержащие десятки АК, и даже некоторые белки. Аналогично синтезу пептидов автоматизации поддается и метод анализа перичной структуры пептидов.
Вторичная структура
Цепи пептидов и белков принимают в пространстве определенную более или менее компактную форму. Уникальная особенность белковых молекул заключается в том, что они имеют, как правило, четкую пространственную структуру, или конформацию. В данном случае понятие конформации применяется для пространственного строения длинных полипептидных цепей. Как только молекула окажется развернутой или уложенной иным способом в пространстве она почти всегда теряет свою биологическую функцию.
Л.Полинг, Р.Кори (1951) на основании расчетов предсказали наиболее выгодные способы укладки цепей в пространстве.
Пептидная цепь может укладываться в виде спирали (подобно винтовой лестницы). В одном витке спирали помещается около четырех АК остатков. Закрепление спирали обеспечивается водородными связями между группами С=О и NН, направленными вдоль оси спирали. Все боковые радикалы R АК находятся снаружи спирали. Такая конформация наз-ся -спиралью. Другой вариант упорядоченной структуры полипептидной цепи – -структура, или -складчатый слой. В этом случае скелет находится в зигзагообразной конформации, и цепи располагаются параллельно друг другу, удерживаясь Н-связями.
Вторичная структура белка – это более высокий уровень структурной организации, в котором закрепление конформации происходит за счет Н-связей между пептидными группами.
Конформация белковой молекулы стабилизируется не только Н-связями, но и за счет некоторых ионных взаимодействий, а также за счет окисления SН-групп боковых радикалов R возникает ковалентная дисульфидная связь.
Третичная структура
Это укладка полипептидной цепи, включающей элементы той или иной вторичной структуры в пространстве, т.е. образование трехмерной конфигурации белка.
Чаще всего это – клубок. Стабилизируют третичную структуру Н-связи, электростатическое взаимодействие заряженных групп, межмолекулярные силы Ван дер Ваальса, гидрофобные взаимодействия – вызванные вталкиванием радикалов R внутрь молекулы белка молекулами воды:
Н-связь
R–OH ...............:О=Электрическое Ковалентные Гидрофобное
взаимодействие связи взаимодействие