2. Функции белков
В растениях белки выполняют разнообразные функции. Важнейшими из них являются каталитическая; запасная; защитная; структурная.
В зависимости от выполняемой в живом организме функции белки делят на несколько классов.
1. Белки-ферменты. Это наиболее многочисленная группа белков. Они катализируют биохимические реакции. С помощью белков-ферментов в живой клетке достигается закономерная последовательность химических превращений веществ.
2. Запасные белки. В больших количествах они накапливаются в клетках зерна и семян при созревании на растении. При прорастании зерна и семян запасные белки гидролизуются до аминокислот, которые затем используются клеткой для формирования нового растения.
3. Защитные белки предохраняют живой организм от разрушения или способствуют его выживанию при повреждении. Растения вырабатывают белки — токсины. Защитная функция их заключается в том, что они защищают растения от поедания их животными, ингибируют протеолитические ферменты насекомых-вредителей, повреждающих семена многих растений.
4. Структурные белки входят в состав покровных тканей растений, семян и плодов. Они составляют также структурную основу биомембран клеток. При этом органеллы клетки сохраняют необходимую последовательность биохимических реакций.
3. Состав белков
Элементарный состав белков включает углерод, кислород, водород, азот, иногда серу или селен. В состав белков могут входить также железо, медь, цинк, фосфор и некоторые другие элементы.
Например: В составе белка зерна пшеницы содержится: углерода—от 51 до 53 %, кислорода — от 21 до 23, водорода — от 6 до 8, азота —от 16 до 19, серы — от 0,7 до 1,3 %.
4. Аминокислоты, их классификация
Структурными компонентами белков — их мономерами — являются аминокислоты.
Несмотря на то, что в природе известно свыше 150 аминокислот, белки состоят в основном из 20 аминокислот.
Аминокислоты — это соединения, содержащие по крайней мере одну амино- и одну карбоксильную группу. По химическому строению это производные жирных кислот, у которых водород в -положении замещен на аминную (-NH2) группу. Каждая аминокислота кроме химического имеет тривиальное (традиционное) название. Иногда название происходит от источника, из которого аминокислота была впервые выделена, или ее свойств.
Например: Аспарагиновая кислота — первая аминокислота, открытая в 1806 г., была обнаружена в проростках растения аспарагуса. Глутаминовая кислота — в клейковине пшеницы (в переводе с английского «gluten»—клейковина). Глицин получил свое название за сладкий вкус (от греческого «glykos» — сладкий).
Вот наиболее известные основные аминокислоты:
незаменимые, эссенциальные:
- изолейцин;
- фенилаланин;
- валин;
- лейцин;
- триптофан;
метионин;
- треонин;
- гистидин;
- лизин;
- аргинин.
- аланин;
- глицин;
- пролин;
- цистеин;
- тирозин;
- серин;
- глутамин;
- аспарагин;
- глутаминовая кислота;
- аспарагиновая кислота.
Существует несколько способов классификации аминокислот, входящих в состав белков. В основу одного из способов классификации положено количество аминных и карбоксильных групп в молекулах. Различают:
1. Моноаминомонокарбоновые кислоты:
2. Моноаминодикарбоновые аминокислоты:
Эти кислоты могут входить в состав белков как в виде кислот, так и в виде амидов: аспарагина и глутамина.
3. Диаминомонокарбоновые аминокислоты:
4. Гетероциклические аминокислоты:
По другой классификации аминокислоты подразделяют в зависимости от химического строения боковой цепи в молекуле аминокислоты на
- алифатические: глицин, аланин, валин, лейцин, изолейцин;
гидроксиаминокислоты: серин и треонин;
дикарбоксильные: аспарагиновая и глутаминовая кислоты;
амиды дикарбоновых аминокислот: аспарагин и глутамин;
серосодержащие аминокислоты: цистеин и метионин;
ароматические аминокислоты: фенилаланин, тирозин, триптофан; иминокислоту: пролин.
Также аминокислоты белков принято также делить на три группы в зависимости от состояния аминокислоты — ее электрического заряда, полярности, гидрофобности — при нейтральных рН.