- •2.Буферные сис-мы, состав и св-ва.
- •3.Ферменты, строение, св-ва и мех-м дей-я.
- •2)Внеклеточ-е – выдел-ся из кл-ок в кровь, пищев-е соки и др. Биол-е жид-ти, где и ускоряют разнообраз-е превращ-я вещ-в.
- •1.Оксодоредуктазы – ускор-т окис-но – восстан-е реакции
- •I. Водораств-е – при их низком содержании или отсут-ии в рационе наруш-я обмена возник-т сравнит-но быстро.
- •1)Гормоны гипофиза – пептид-е гормоны
- •2)Гормоны поджелудоч.Железы – белковые гормоны
- •3)Гормоны щитовид-й жел-зы – производ-е аминокис-т
- •4)Горм-ны мозгового вещ-ва надпоч-ов
- •7.Макроэргич-е соед-я, представители.
- •8.Превращение углеводов в процессе пищ-я.Норма углев-ов.
- •9.Гликолитическое окисл-е угл-ов в м-цах.
- •10.Аэробное окисл-е углеводов.
- •12.Превращ-е липидов в процессе пищев-я.
- •13.Окисл-е жирн-х к-т и его связь с циклом трикарб-х кис-т.
- •14.Пон-тие об азот-ом балансе орг-ма. Норма белков в пит-ии
- •1)Нулевой азот-й баланс – сущ-ет, когда кол-во выдел-го азота равно кол-ву поступ-го в орг-м, он характерен для здорового орг-ма при нормаль-м пит-ии.
- •2)Положит-й – когда из орг-ма выдел-ся меньше азота, чем поступает; характерен для детей, беремен-х, пациентов выздоравл-х после тяжелой болезни, при опухолевом росте.
- •15.Превращ-е белков в процессе пищ-я.
- •16.Пути внутриклеточ-го превращ-я аминок-т.
- •1)Дезаминирование – протек-т в две стадии
- •2)Аминирование – это обратная реакция окислит-го дезаминир-я в определенных условиях(из кеток-ты может вновь образоваться аминок-та):
- •3)Переаминирование – быстрое отщепление аминогрупп от аминок-т; ферментатив-й перенос аминной группы с аминок-ты на кеток-ту без промежут-го образ-я аммиака.:
- •4)Декарбоксилирование – т.Е выделение углекис-го газа из карбоксильной группы аминок-ты:
- •17. Современ-е представл-я о синтезе белка.
- •18.Времен-е мех-мы обезвреживания аммиака в орг-ме. Синтез мочевины.
- •19.Строение мышеч-го волокна и миофиб-лы.
- •20.Важней-шие белки мыш-ой ткани и небелковые вещ-ва.
- •21.Харак-ка аэробных путей ресинтеза атф и их роль.
- •22.Понятие о кислород-м долге, дефиците и запросе.
- •23.Механизм сокращ-я и расслабл-я.
- •24.Анаэроб-е пути ресинтеза атф, их хар-ка и роль.
- •1)Креатинфосфокиназная реакция(фосфогенный или алактатный анаэроб-й процесс), где ресинтез атф происх-т за счет перефосфорилирования м/д креатинфосфатом и адф.
- •2)Миокиназная реакция(при кот. Ресинтез атф осущ-ся за счет дефосфорилирования определен-й части адф).
- •1) Отношение общего кол-ва выполненной механ-й работы к объему происшедших метаболич-х измен-й в орг-ме, т.Е механич-й эквивалент для единицы исполь-го субстрата или образованного продукта.
- •2) Отнош-е всей полезно затраченной энергии к общему кол-ву энергии, выделен-й в данном метабол-ом процессе, т.Е коэф-нт полезного дей-я
- •26.Утомление. Биохим-е измен-я в м-цах при физ-х нагр-ах.
- •27.Биохим-е процессы в периоде отдыха после работы.
- •1)Срочное восстан-е – распр-ся на первые 0,5-1,5часа отдыха после работы, оно сводится к устранению накопив-ся за время упр-я продуктов анаэроб-го распада.
- •28.Хар-ка срочного, отставленного, кумулятивного тренировочного эффектов.
- •29.Биол-е принципы спортив-й трен-ки.
см1.Водород-й показ-ль, его знач-е в жидких средах орг-ма.
Чаще для харак-ки актив-й реакции среды растворов применяют водород-й показ-ль(pH), кот. предст-ет собой десятичный логарифм концентрации водород-х ионов, взятый с обратным знаком: pH= − lg [H+]. Зависимость между концентрацией водород-х и гидроксиль-х ионов, водород-м показ-ем и реакцией среды представлена в табл-це. Точное измер-е водород-го показ-ля биол-х жид-ей имеет большое практич-е знач-е, т.к больш-во биохим-х процессов может протекать только при строгой определен-й реакции среды. Появл-е в среде избытка водород-х и гидроксиль-х ионов может не только ускорить или замедлить протек-е процесса, но и изменить его направл-е. определ-е pH биол-х жид-ей можно проводить колориметрически(с пом-ю индикаторов) или электрометрически(с пом-ю спец-х приборов – рН-метров). Актив-я кислот-ть или щелочность растворов, т.е концентрация свобод-х ионов водорода или гидроксила, в растворах сильных электролитов очень близка к общей кислот-ти или щелоч-ти, равной сумме свобод-х и связан-х в недиссоциирован-х молекулах водород-х и гидроксиль-х ионов. Общая кислот-ть или щелоч-ть раст-ов определ-ся титрованием. В раст-ах слабых электролитов актив-я кислот-ть или щелоч-ть значит-но меньше, чем общая.
2.Буферные сис-мы, состав и св-ва.
Буфер-е сис-мы предст-ют собой смеси раст-ов слабых кислот с раст-ми их солей от силь-х оснований или смеси раст-ов слабых оснований с раст-ми их солей от силь-х кислот.В процессе обмена постоянно образ-ся промежуточ-е продукты кислого или щелоч-го харак-ра, кот. должны были бы сильно изменять актив-ю реакцию внутр.среды орг-ма. Однако этих измен-й либо не происх-т, либо наблюд-ся незначит-ые сдвиги рН. Это объяс-ся наличием в орг-ме сис-м вещ-в, облад-х буферными св-ми, кот. проявл-ся в связывании избытка водород-х или гидроксиль-х ионов в слабо диссоциирующие молек-лы. Буфер-е дей-е сохр-ся при разбавлении и концентрации буфер-х раст-ов.Буфер-е дей-е сис-мы не безгранично. При добавлении слишком большого кол-ва кислоты или щелочи запас буфер-х вещ-в сис-мы исчерпыв-ся и активная реакция среды измен-ся. Колич-ое выражение способ-ти рас-ра к буферному дей-ю наз-ся буферной емкостью. Она измер-ся числом грамм-эквивалентов сильной кис-ты или щелочи, кот. нужно прибавить к 1л рас-ра, чтобы его рН изменился на 1.
3.Ферменты, строение, св-ва и мех-м дей-я.
Ферменты – это биол-е катализаторы высокой актив-ти(энзимы), они измен-ют скор-ть хим.реакции, но сами после реакции возвращ-ся к исход-му сост-ю. по хим-й природе ферменты явл-ся белками. Они образ-т коллоид-е рас-ры, имеют молек-ю массу от десятков тысяч до неск-ких миллионов углерод-х единиц, в раст-х ведут себя как амфотер-е электролиты и при измен-ии рН меняют величину электрич.заряда молекул. Фер-ты способны кристалл-ся из раст-ов, они содержат много воды, обладают высокой каталитич-й актив-ю; при обезвож-ии кристаллы разр-ся и ферменты утрач-ют актив-ть.
Различают:1)внутриклеточ-е – они входят в состав слож-х клеточ-х струк-р и могут созд-ть комплексы с др. ферментами, ускоряя протек-е не единич-й реакции, а биохим-го процесса включ-го множ-во реакций.
2)Внеклеточ-е – выдел-ся из кл-ок в кровь, пищев-е соки и др. Биол-е жид-ти, где и ускоряют разнообраз-е превращ-я вещ-в.
Фер-ты м/б:
1)простыми белками-протеинами(однокомпонентными фер-тами)
2)сложными-протеидами(двухкомпонентными фер-тами) сост. из
а)белковой части-апофермент
б)небелковая часть-простетическая группа-кофермент
Кофермент апофермент обладают малой каталитич-й актив-ю, но она резко увелич-ся при их соед-ии в комплекс – холофермент.
Фер-ты имеют слож-ю пространственную струк-ру:
1)активный центр – функц-е группы, участв-т в связывании субстрата и его преобразовании, он занимает небольшую часть молек-лы фер-та.
2)регуляторные центры – соединяясь с ними промежуточ-е продукты биохим-х процессов могут увел-ть или умень0ть актив-ть фер-та.
Пространственная струк-ра актив-го центра фер-та определ-т специфич-ть его лей-я – способ-ть ускорять реакцию только одного или группы субстрата сходных по строению.
Различают:1)относит-ю специфич-ть – фер-ты ускоряют реакции, характер-е для определ-х типов хим.связей в молекулах различ-х вещ-в одного класса(пр: пищев-й фер-нт пепсин ускор-ет гидролиз пептид-х связей, липаза-гидролиз сложноэфирных связей).
2)абсолют-я специф-ть – ускор-ют определ-й тип реакции единственного субстрата(пр:аргиназа катализирует только реакцию гидролиза на орнитин и мочевину).
На проявление каталитич-й актив-ти фер-ов большое влияние оказывают образ-ся в тканях или поступ-щие в орг-м из внеш. среды активаторы(увелич-т актив-ть фер-та) и ингибиторы (угнетают актив-ть фер-та).
Многие фер-ты выраб-ся живой тканью в неактив-й форме – это проферменты. Переход из профер-та в актив-й фер-нт происх-т под дей-ем различ-х активаторов, в их кач-ве могут дей-ть ионы, спец-е фер-ты, гормоны.
Если ингибитор по пространств-й конфигурации напомин-ет субстрат, то он может производить конкурентное тормож-е актив-ти фер-та, занимая место субстрата в активном центре и непрочно связываясь с ним. В этом случае сниж-е скор-ти фермент-й реакции зависит от концентрации ингибитора, концентрации субстрата и хим-го сродства их с ферментом.
Неконкурентное тормож-е – эти ингибиторы вступают в необратимое хим-е взаимодейц-е с отдель-ми функц-ми группами актив-го центра и блокируют его. Это тормож-е может быть снято только при хим-м изменении ингибитора, в рез-те чего ослабл-ся его связь с фер-ом.
Классификация ферментов: