2.1. Классификация и номенклатура ферментов
Согласно Международной классификации, биокатализаторы делят на шесть главных классов, в каждом из которых несколько подклассов: 1) оксидоредуктазы; 2) трансферазы; 3) гидролазы; 4) лиазы; 5) изомеразы; 6) лигазы (синтетазы). В основу принятой классификации положен тип катализируемой реакции, который является специфичным для действия любого фермента.
Название энзима строится по следующей схеме:
2.1.1. Характеристика отдельных классов ферментов
1. Оксидоредуктазы. К этому классу принадлежат ферменты, катализирующие окислительно-восстановительные реакции. Как известно, в их основе лежат 3 процесса: присоединение кислорода, отщепление водорода, перенос протонов и электронов.
Это позволило выделить соответствующие подклассы оксидоредуктаз:
а) оксигеназы (гидроксилазы) – производят присоединение к субстрату атома кислорода из молекулы кислорода. Например, реакция синтеза катехоламинов:
б) дегидрогеназы катализируют реакции дегидрирования (отщепления молекулы водорода). В качестве акцепторов электронов используют коферменты НАД+, НАДФ+, ФАД, ФМН. Все ферменты этой группы обладают субстратной спецефичностью. На примере реакции цикла трикарбоновых кислот (ЦТК) получения оксалоацетата из малата:
в) оксидазы – переносят электроны и протоны на молекулярный кислород. Такие реакции протекают в процессе клеточного дыхания с участием цитохромов:
2. Трансферазы – отвечают за межмолекулярный перенос функциональных групп. В реакцию вступают 2 субстрата и получается 2 продукта реакции. В зависимости от природы переносимой группы они подразделяются на: аминотрансферазы, ацилтрансферазы, метилтрансферазы, гликозилтрансферазы, фосфотрансферазы (киназы). Пример:
3. Гидролазы – естественно, осуществляют процесс гидролиза различных сложных соединений. Подразделяют их в зависимости от расщепляемой связи: эстеразы, фосфатазы, протеазы (пептидная), гликозидазы (гликозидная), липазы (в липидах сложно-эфирная) и т.д.
4. Лиазы – группа ферментов, представляющих по механизму действия «сборную солянку». Они отщепляют от субстрата низкомолекулярные соединения (Н2О, СО2, NН3, Н2S) или присоединяют молекулу воды по двойной связи. Например:
Кроме того, это единственный класс энзимов, способных разрушить – С–С – связь. Например – альдолаза, производя подобный эффект, разделяет молекулу фруктозо – 1,6 – дифосфата в гликолизе на два триозофосфата.
5. Изомеразы – в отличие от трансфераз, осуществляющих межмолекулярную перестановку атомов, способствуют их внутримолекулярному переносу.
Если переносят группу атомов внутри молекулы, то фермент называют мутазой.
6. Лигазы (синтетазы) катализируют реакции синтеза веществ, которые не обеспечиваются только ферментами, требуется дополнительная энергия АТФ или других макроэргических соединений.
2.2. Регуляция работы фермента
Существует два способа воздействия на деятельность энзима: активация и ингибирование.
2.2.1. Активация энзима
Активирующее влияние на скорость ферментативной реакции оказывают разнообразные вещества органической и неорганической природы, с помощью которых, действуя на ключевые энзимы того или иного биохимического процесса, можно добиваться необходимого эффекта. Для этих целей используются следующие способы: