- •Государственное бюджетное образовательное учреждение высшего профессионального образования
- •Содержание
- •Список сокращений
- •Введение
- •І. Тема: белки
- •1. Строение и биологическая роль аминокислот, пептидов, белков
- •Аспарагиновая кислота (асп)
- •Лизин (лиз)
- •Серин (сер)
- •1.1. Первичная структура белка
- •1.2. Варианты вторичной структуры белка
- •1.3. Третичная структура белка
- •1.4. Четвертичная структура белка – высший уровень организации
- •Свойства протеинов
- •2.1. Физико - химические свойства биополимеров
- •2.2. Особенности биологических свойств белков
- •3. Методы очистки и выделения белков
- •4. Классификация белков
- •4.1. Простые белки
- •4.1.1. Глобулярные белки
- •4.1. 2. Фибриллярные белки
- •4.2. Сложные белки
- •Характеристика липопротеиновых частиц
- •5. Биологическая роль протеинов
- •Вопросы для самоконтроля:
- •Тестовые задания для оценки уровня знаний:
- •Ситуационные задачи
- •II. Тема: ферменты
- •1. Особенности строения ферментов
- •1.1. Энзим – сложный белок
- •1.1.1. Природа и роль кофермента
- •Витамины – компоненты коферментов
- •1.1.2. Апофермент и его значение
- •1.2. Функциональные центры фермента
- •1.2. Механизм действия ферментов
- •I стадия. Образование es-комплекса
- •II стадия. Активация es-комплекса
- •III стадия. Образование eр-комплекса
- •IV стадия. Распад eр-комплекса
- •1.3. Специфичность действия ферментов
- •1.4. Кинетика ферментативных реакций
- •1.4.1. Зависимость скорости реакции от концентрации субстрата
- •1.4.2. Зависимость скорости реакции от концентрации фермента
- •1.4.3. Зависимость скорости реакции от температуры
- •1.4.4. Зависимость скорости реакции от величины рН среды
- •2. Классификация, номенклатура и регуляция ферментов
- •2.1. Классификация и номенклатура ферментов
- •2.1.1. Характеристика отдельных классов ферментов
- •2.2. Регуляция работы фермента
- •2.2.1. Активация энзима
- •1. Аллостерическая регуляция
- •2.2.2. Особенности строения и функционирования аллостерических ферментов:
- •2.2.4. Регуляция путём ковалентной модификации
- •2.2.5. Частичный протеолиз – как способ активации энзима (активация зимогена)
- •2.3. Ингибирование ферментов
- •2.4. Использование ферментов в медицине.
- •Энзимопатии
- •Энзимодиагностика
- •Энзимотерапия
- •Вопросы для самоконтроля:
- •Тестовые задания для оценки уровня знаний:
- •Ситуационные задачи
Ситуационные задачи
Природный дипептид карнозин содержится в мышцах человека и является -аланилгистидином. Напишите его структурную формулу и схему реакции гидролиза в кислой среде.
В результате кислотного гидролиза неизвестного трипептида образуются две аминокислоты – глицин и лейцин. Предложите возможные структуры исследуемого пептида.
Для лечения некоторых заболеваний глаз проводят электрофорез 2% водным раствором цистеина. К какому электроду – аноду (+) или катоду (-) будет смещаться эта кислота?
У больного с тяжелым инфекционным заболеванием величина белкового коэффициента оказалась равной 1,9. Какие лечебные мероприятия целесообразно провести?
Почему при стирке в горячей воде шерстяные вещи «садятся»?
Чем опасно ежедневное использование щипцов для завивки?
Что лучше растворяется в воде: нуклеиновые кислоты или нуклеопротеиды? Почему?
Можно ли по анализу крови судить о предрасположенности к атеросклерозу?
Ответы:
1.
2. гли-лей-гли, лей-гли-лей.
3. Так как цистеин нейтральная аминокислота, то в водном растворе заряд её равен нулю. Однако карбоксильная группа легче отдает протон, чем аминогруппа его присоединяет. Поэтому в растворе будут преобладать отрицательно заряженные группы, что придаёт данной аминокислоте слабую отрицательность. Следовательно, она будет двигаться к катоду.
4. Белковый коэффициент в норме должен быть 1,5 – 2,3. Если он остаётся в пределах нормы, значит, иммунная система организма не отвечает на внедрение инфекционного начала. Следовательно, врач должен назначить введение иммуностимуляторов или же готовых антител (лицам пожилого возраста).
5. Основу шерсти составляют белки. В горячей воде (выше 400) с применением моющих средств (детергентов) происходит их денатурация.
6. Частое использование горячей завивки вызывает денатурацию белков волоса. Температура нагревания таких щипцов свыше 500, что способствует исчезновению гидратной оболочки, усиливает амплитуду колебаний атомов в молекулах, разрушая добавочные связи и доводя уровень организации до первичной структуры. В результате протеин утрачивает свою нативность, а соответственно и биологические свойства.
7. Нуклеиновые кислоты – это полианионы, так как содержат много остатков фосфорной кислоты, следовательно, имеют большой отрицательный заряд. Нуклеопротеиды – сложные белки, образованные положительно заряженными гистонами и нуклеиновыми кислотами. В целом величина их заряда будет резко снижена. А в воде хорошо растворяются сильно ионизированные молекулы, к каковым и относятся нуклеиновые кислоты.
8. Можно. Об этом свидетельствуют серьёзные сдвиги баланса между фракциями ЛПНП и ЛПВП приводит к атеросклерозу. Если содержание ЛПВП низкое, а ЛПНП – высокое, можно говорить о предрасположенности к данному заболеванию, потому что ЛПВП выводят неиспользованный холестерин из тканей и крови, когда же ЛПНП, наоборот, способствуют его накоплению в стенках артерий.
II. Тема: ферменты
Цели занятия:
изучить строение и свойства протеиногенных аминокислот и химические основы структурной организации пептидов и белковых молекул для дальнейшего понимания их биологической роли;
основываясь на строении белковых молекул, обосновать их свойства, познакомиться с факторами стабильности белковых растворов, приемами очистки и осаждения протеинов, использованием в клинике реакций их необратимого осаждения;
сформировать представления о структуре простых и сложных белков, познакомиться с классификацией и биологической ролью важнейших классов.
Учебные задачи
Изучить:
классификацию аминокислот, пептидов, белков;
основные свойства и функции белков;
методы очистки и выделения белков;
способы образования белковых молекул.
Уметь:
писать формулы аминокислот;
строить пептиды;
находить заряд и изоэлектрическую точку аминокислот и пептидов;
правильно определять свойства протеинов в зависимости от строения молекул;
распознавать и выделять полипептиды;
применять знания о белках в клинике.
Ознакомиться:
с принципами образования белковых структур;
с разнообразными классами протеинов;
с методами использования их в медицине.