2. Реакция декарбоксилирования:
in
vivo
декарбоксилаза
CO2 +
in
vitro
t°, Ba(OH)2
гистидин гистамин
СО2
+
триптофан триптамин
В результате реакции декарбоксилирования - аминокислот образуются биогенные амины, обладающие сильной физиологической активностью, многие из них являются аллергенами, большинство обладает сосудосуживающими свойствами (исключение – гистамин), участвуют в регуляции жизненно важных функций организма.
3. Реакции дезаминирования:
а) дезаминирование по Ван-Слайку in vitro:
NH2-CH2-COOH
+ HONO N2
+ HO-CH2-COOH
+ H2O
глицин гликолевая кислота
По объему выделяющегося газообразного азота судят о количестве аминокислоты в растворе.
б) неокислительное дезаминирование in vivo протекает у низших организмов (бактерий, грибов):
-NH3
HOOCCH-CH2COOH
HOOC –CH=CH-COOH
фумаровая кислота
NH2
аспарагиновая кислота
в) окислительное дезаминирование in vivo:
фермент, НАД+
HOOC
– (CH2)2
– CH
_
COOH HOOC-(CH2)2-C-COOH
-НАД.H;-H+
NH2 NH
глутаминовая кислота
H2O
HOOC-(CH2)2-C-COOH
-NH3
O
- кетоглутаровая кислота
Реакция протекает под действием фермента глутаматдегидрогеназы и кофермента
НАД+.
4. Реакция трансаминирования (переаминирования) in vivo:
фермент трансфераза
NH2-CH-COOH
+ 
пиридоксальфосфат
CH3 (вит. В6)
аланин - кетоглутаровая
кислота
О=С-СOOH
+ НООС-СH-(СH2)2-СOOH
CH3 NH2
пировиноградная глутаминовая
кислота кислота
5.
Способность к образованию полипептидов.
Карбоксильная группа одной аминокислоты
может реагировать с аминогруппой другой
аминокислоты с образованием пептидной
связи:
-H2O
NH2-CH-C=O
+ H-NH-CH-C=O
R 1 OH R2 OH
Дипептид
Последовательность аминокислот, соединенных между собой пептидными связями, является первичной структурой белков.
Процесс, обратный образованию пептида, называется гидролизом. Существуют три вида гидролиза белка: кислотный, щелочной и ферментативный. Результатом является образование смеси аминокислот, которые могут быть разделены и идентифицированы методами хроматографии или электрофореза.
Таким образом определяют аминокислотный состав белка.
Рассмотрим пример: Составить трипептид Глу-Асн-Про и дать ему полную
характеристику.
-2H2O
+
+ 
глутамил-аспарагинил-пролин
В названии пептида окончания аминокислот меняются на «ил», кроме последней аминокислоты.
Характеристика пептида. 1. Реакция пептида на индикатор – кислотная, так как в пептиде две кислотные группы – СOOH и одна основная –NH2
(группа – С=О не проявляет основных свойств – см. классификацию)
NH2
2. Суммарный заряд пептида в водной среде:
-1
+
3.
Изменение суммарного заряда с изменением
рН среды. Запишем пептид в упрощенном
виде, выделив лишь заряженные группы и
обозначив остальную часть пептида
радикалом R:
+
0
+1
-1
H+
+
H+
+
OH-
-2
4. Изоэлектрическая точка пептида (определение см. выше) лежит в слабокислой
среде.
5. Поверхностные свойства пептида зависят от соотношения гидрофильных и
гидрофобных боковых радикалов и концевых групп.
В пептиде содержатся 4 гидрофильные группы: 2-СOOH, -C=O, +NH3
и одна гидрофобная: радикал пролина
NH2
Гидрофильных групп больше, поэтому поверхность пептида гидрофильна, он растворим в воде.
Пептиды являются продуктом частичного гидролиза белков. Но многие пептиды присутствуют в свободном состоянии в клетках и тканях и выполняют специфические биологические функции. К ним относятся гормоны, антибиотики и другие соединения, обладающие высокой биологической активностью.
Самостоятельное значение пептидов в процессах жизнедеятельности человеческого организма велико. В нервной ткани выделены нейропептиды, влияющие на функции нервной системы: энкефалины, эндорфины – «опиоидные» пептиды, аналогично морфину подавляющие боль; пептиды, действующие на сон; пептиды памяти и др.
Известны гормоны пептидной природы: окситоцин, вазопрессин (гормоны задней доли гипофиза), меланоцитстимулирующий гормон (выделяется средней долей гипофиза), адренокортикотропный гормон (АКТГ) (передней доли гипофиза), глюкагон (поджелудочной железы), гормоны желудочно-кишечного тракта и др.
К пептидам относятся токсины, выделенные из бледной поганки, токсины яда пчел, змей, скорпионов, морских позвоночных.
В медицине используются пептиды-антибиотики: грамицидин S, актиномицин и др.; пептиды-регуляторы иммунитета: тафцин; пептиды – заменители сахара: аспартам и т.д.
Строение пептидной связи
..
N
H
Атом
углерода пептидной связи находится в
sp2
–гибридизации. Неподеленная электронная
пара атома азота вступает в сопряжение
с - связью . Таким образом,
пептидная связь представляет собой
трехцентровую ,- сопряженную систему.
В результате связь C-N приобретает характер двоесвязанности, становится «полуторной». Вращение вокруг этой связи затруднено. В большинстве природных белков и пептидов имеет место транс-конфигурация пептидной связи, что важно для стабилизации вторичной структуры.
Для
пептидной связи характерно явление
лактам-лактимной таутомерии:
OH
N
C = N 
H
лактам лактим
За счет лактимной формы пептиды дают качественную цветную реакцию с ионами Сu2+ аналогично биурету – веществу, получаемому из 2 молекул мочевины:
+
-NH3
мочевина биурет
лактамная форма биурета лактимная форма биурета
Эта реакция называется биуретовой. Она используется как качественная реакция для обнаружения пептидов и белков.