- •Медицинский колледж № 1
- •"Определение гемоглобина"
- •I. Организационно-методический блок.
- •Структурно-логические межпредметные связи.
- •Хронометраж занятия.
- •II. Блок материалов для обучения. Основные свойства гемоглобина.
- •Основные виды гемоглобина.
- •Формы гемоглобина.
- •Диагностическое значение определения гемоглобина.
- •Методы определения гемоглобина.
- •Возможные ошибки при определении гемоглобина.
- •III. Блок контролирующих материалов. Самоподготовка к занятию (домашнее задание).
- •Перечислите и дайте определение функциям крови:
- •Перечислите и укажите функции форменных элементов крови:
- •Перечислите реактивы, необходимые для определения гемоглобина гемоглобинцианидным методом:
- •Перечислите возможные ошибки при определении гемоглобина:
- •Запишите алгоритм обработки капилляров и скарификаторов. Тема может считаться хорошо усвоенной, если студент может:
- •Тестовые задания для самоконтроля по теме: "Определение гемоглобина в крови".
- •Определение гемоглобина имеет диагностическое значение при:
- •У взрослого здорового человека гемоглобин встречается в форме:
- •Гемоглобинопатии вызывают анемию:
- •Установите соответствие:
- •При работе с кровью и сывороткой для исключения заражения спиДом объект загрязнения обрабатывается:
- •Определите правильную последовательность физиологического превращения гемоглобина:
- •Раскройте физиологические механизмы регуляции всасывания
- •Для предотвращения заражения спиДом при работе в клинико-диагностической лаборатории необходимо неукоснительно соблюдать следующие правила:
- •Эталоны ответов. Самоподготовка к занятию (домашнее задание)
- •Ответы на вопросы самоконтроля.
- •Ответы на тестовые задания.
- •Инструкция по определению гемоглобина крови гемоглобинцианидным методом.
- •Нормальные показатели клинического анализа крови.
- •Новые методы определения гемоглобина. Определение гемоглобина в крови гемохромным методом "Гемоглобин-Ново".
- •Методическая литература по теме занятия.
II. Блок материалов для обучения. Основные свойства гемоглобина.
Определение концентрации гемоглобина в крови – одно из самых распространенных лабораторных исследований. Гемоглобин обеспечивает энергетические процессы в организме, благодаря переносу им кислорода из легких в ткани.
Современные представления о структуре гемоглобина дают возможность понять причины возникновения различных гемоглобинопатий.
Гемоглобин относится к группе окрашенных белков – хромопротеидов, но поскольку он сам состоит из гема и белка глобина, его следует отнести к более узкой группе белков гемопротеидов. Кроме гемоглобина к гемопротеидам относятся: белок мышечной ткани миоглобин и гемсодержащие ферменты – каталаза, пероксидаза и цитохромы, основное количество которых находится в клетках печени.
Гем представляет собой комплекс железа с протопорфирином. Железо в геме может быть 2-х валентным (Fe2+ - ферроформа) и 3-х валентным (Fe3+ - ферриформа).
Основной функцией гемоглобина является транспорт кислорода, обусловленный способностью гемоглобина обратимо связывать молекулярный кислород – О2. Один гем может переносить одну молекулу кислорода. Помимо кислороды гемоглобин способен переносить протоны Н+ и углекислый газ СО2, связывать угарный газ СО и цианиды CN-.
Каждая молекула гемоглобина состоит из 4-х субъединиц, включающих гем и глобин; следовательно, одна молекула гемоглобина переносит 4 молекулы кислорода. Гемы во всех субъединицах одинаковы, однако наличие 4-х гемов в одной молекуле оказывает влияние на связывание кислорода: присоединение О2 к одному из гемов облегчает его связывание с другими гемами (кооперативный эффект). Присоединение кислорода меняет конформацию (пространственную структуру) молекулы и некоторые ее свойства, а визуально оценивается как изменение цвета крови. Интенсивность связывания кислорода зависит от его парциального давления в крови и концентрации других регуляторов, таких как СО2, Н+, 2,3-дифосфоглицерата (2,3-ДФГ). Избыток углекислоты и протонов повышает диссоциацию оксигемоглобина на гемоглобин и кислород, а их недостаток способствует образованию оксигемоглобина. 2,3-ДФГ снижает сродство гемоглобина к кислороду.
Молекулу гемоглобина формируют несколько видов полипептидных цепей (белков). Полипептидные цепи гемоглобина, как и других белковых молекул, состоят из аминокислотных остатков и отличаются друг от друга составом и количеством аминокислот. Пространственная структура полипептидных цепей обеспечивает расположение гема, наиболее удобное для связывания им кислорода.
Полипептидные цепи гемоглобина у здоровых людей представляют собой: α-цепи, состоящие из 141 аминокислот, β-цепи, δ-цепи, γ-цепи, содержащие 146 аминокислот.
В некоторых случаях появляются другие цепи, которые формируют так называемые минорные гемоглобины.
В каждой молекуле гемоглобина, состоящей из 4-х субъединиц, 2 субъединицы образованы комплексом гема с α-цепями, а 2 другие – комплексом гема с другими одинаковыми белковыми цепями, поэтому гемоглобин (Hb) здорового человека не однороден, а представляет собой смесь, состоящую из различных видов гемоглобина.